Cтраница 2
В отличие от железа, меди и цинка для марганца существует лишь три фермента первого типа, а именно аргиназа, пируваткарбоксилаза и супероксиддисмута-за. [16]
Роль дигидробиоптерина в ферментативном гидроксилирова-нии фенилаланина стала более ясной в результате изящных работ Кауфмана [44], из которых следует, что в этом процессе принимают участие три фермента. В связи с этим предполагается, что тетрагидропроизводное ( 45) и является природным коферментом, в то время как 7 8-дигидропроизводнос представляет собой артефакт, образующийся в процессе выделения, а ферментативное восстановление по схеме ( 32) - спасательный механизм. [17]
Хотя из уравнения реакции и не следует, для инициации реакции необходимо лишь небольшое количество АТР ( меньше чем 1 / 1000 по массе), поскольку реакция поддерживается образующимся АТР. Три фермента иммобилизованы на сшитом поли-акриламидном геле путем взаимодействия их первичных аминогрупп с активными эфирами на поверхности полимера. [18]
Все три фермента атакуют соответствующие дисахариды с образованием двух молекул моносахарида: из мальтозы образуются две частицы глюкозы; молочный сахар ( лактоза) образует глюкозу и галактозу, а обычный сахар ( сахароза) - по одной частице глюкозы и фруктозы. Все три фермента можно получать в больших количествах из грибных и бактериальных источников, но обычно инвертазу и лактазу получают из дрожжей. [19]
Найдено, что экстракты из печени свиньи являются дешевым источником этих ферментов. Процессы фракционирования были усовершенствованы, и это позволило выделить три фермента: а) пантетеинкиназу ( фосфорилирует пантетеин в положение 4), б) так называемый конденсирующий фермент, превращающий 4 -фосфопантетеин в дефосфокофермент А, но не действующий на 2 - или циклический 2 4 -фос-фаты ( см. стр. А-киназу, под действием которой в рибозный остаток молекулы вводится третья фосфатная группа, в результате чего образуется кофермент А. [20]
Ферментативное расщепление целлюлозы осуществляется под воздействием целлюлазы. В экспериментах на грибах было показано, что в систему целлюлазы входят по меньшей мере три фермента: 1) эндо-р-1 4-глюканаза одновременно разрывает различные р - 1 4-связи внутри макромолекулы, что ведет к образованию больших фрагментов со свободными концами; 2) экзо-р М 4-глюканаза отщепляет от конца цепочки дисахарид целлобиозу; 3) р-глюкозидаза осуществляет гидролиз целло-биозы с образованием глюкозы. [21]
При этом образуются низкомолекулярные пептидь Трипсин, химотрипсин и элаоаза действуют на различные nei тидные связи. Один из этих фе-рменчов разрывает пептидщ, связи, в образовании которых принимают участие одни амин кислоты, другой - связи, образованные другими аминокисл тами, третий - остальные нотидные связи. Таким образом, - три фермента дополняют друг друга и в совокупности обладай способностью расщеплять нее ( или почти все) пептидные связи молекулах различных пищевых белков до свободных аминок слот. Переваривание белкой в кишечнике продолжает и дополн ет пептическое переваривание, происходящее в желудке. В дв надцатиперстной кишке действие пепсина под влиянием поджел дочного сока и желчи прекращается. [22]
В более поздних исследованиях Меткаф и др. [76] и ван Асперен [6], использовав различные комбинации субстратов и ингибиторов, показали, что насекомые ( пчела, комнатная муха и американский таракан) содержат а) ацетилхолинэстеразу, которая по своим свойствам во многих отношениях напоминает фермент млекопитающих; б) алиэстеразу, которая является лабильной и нечувствительной к эзерину, но чувствительной к ФОС; в) ароматическую эстеразу, которая устойчива как к эзерину, так и к ФОС и содержится преимущественно в теле ( но не в голове) пчел и тараканов. Не исключено, что эти три фермента представляют собой не индивидуальные вещества, а группы ферментов. Бесспорно то, что ароматические эфиры являются особенно неподходящими субстратами, если желательно в какой-либо степени оценить специфичность действия и не принимать специальных мер для раздельного определения этих трех ферментов. [23]
В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопеп-тидаза-эластаза-в виде проэластазы. Превращение профермента в элас-тазу в тонкой кишке катализируется трипсином. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует. Эластин содержится в соединительной ткани и характеризуется наличием большого числа остатков глицина и серина. Эластаза обладает широкой субстратной специфичностью, но предпочтительнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, в частности глицином, аланином и серином. Интересно, что ни трипсин, ни химотрипсин не гидролизуют пептидные связи молекулы эластина, хотя все три фермента, включая эластазу, содержат сходные участки аминокислотных последовательностей и одинаковые места положения дисульфидных мостиков, а также имеют в активном центре один и тот же ключевой остаток серина ( см. табл. 4.2), что подтверждают опыты с ингибированием всех трех ферментов диизопропилфторфосфатом, химически связывающим ОН-группу серина. Высказано предположение, что все три эндопептидазы поджелудочной железы: трипсин, химотрипсин и эластаза - возможно, имеют один и тот же общий предшественник и что специфичность активного фермента в основном определяется конформационными изменениями профермента в процессе активирования. [24]