Cтраница 2
Более того, структура гена леггемоглобина растений, принимающего участие в регуляции содержания кислорода в клубеньковых бактериях, также укладывается в ту же общую схему строения глобинового гена. Положения отдельных нитронов в генах триозофосфатизомеразы сходны у растений и позвоночных. Это позволяет предполагать, что интроны присутствовали в гене триозофосфатизомеразы уже 10 лет назад, а не образовались в результате более поздних независимых актов внедрений в одни и те же участки генов в процессе эволюции. На древнее происхождение нитронов также указывает сходство механизма сплайсинга, основанного на узнавании сходных последовательностей на границах нитронов у растений грибов, насекомых и позвоночных. [16]
Ферменты, вызывающие всякого рода изомерные превращения, называются изомеразами. К этому классу ферментов принадлежат фосфогексоизо-мераза, триозофосфатизомераза и другие ( стр. [17]
Окислительный пентозофосфатный путь функционирует в качестве единственного пути сбраживания углеводов у облигатных гетероферментативных молочнокислых бактерий. Эти бактерии лишены ключевых ферментов гликолитического пути, например аль-долазы и триозофосфатизомеразы. Большинство молочнокислых бактерий имеют два пути сбраживания углеводов: гликолитиче-ский и окислительный пентозофосфатный. [18]
Фермент элюируют при комнатной температуре линейным градиентом хлористого натрия ( от 0 до 0 15 М) в буфере, используя для этого 1 5 л 10 мМ триэтаноламин - НС1 - буфера, рН 8 0, и 1 5 л 0 15 М хлористого натрия, приготовленного на том же буфере. Триозофосфатизомераза обычно начинает сходить с колонки после пропускания 1 5 л элюирующего раствора и собирается в объеме примерно 500 мл. Основные фракции пика ( около 90 % активности) объединяют; осторожно, небольшими порциями, при перемешивании добавляют сульфат аммония до слабого помутнения и оставляют в холодильнике. [19]
Более того, структура гена деггемоглобина растений, принимающего участие в регуляции содержания кислорода в клубеньковых бактериях, также укладывается в ту же общую схему строения глобинового гена. Положения отдельных интронов в генах триозофосфатизомеразы сходны у растений и позвоночных. Это позволяет предполагать, что интроны присутствовали в гене триозофосфатизомеразы уже 10 лет назад, а не образовались в результате более поздних независимых актов внедрений в одни и те же участки генов в процессе эволюции. На древнее происхождение интронов также указывает сходство механизма сплайсинга, основанного на узнавании сходных последовательностей на границах интронов у растений грибов, насекомых и позвоночных. [20]
Более того, структура гена леггемоглобина растений, принимающего участие в регуляции содержания кислорода в клубеньковых бактериях, также укладывается в ту же общую схему строения глобинового гена. Положения отдельных нитронов в генах триозофосфатизомеразы сходны у растений и позвоночных. Это позволяет предполагать, что интроны присутствовали в гене триозофосфатизомеразы уже 109 лет назад, а не образовались в результате более поздних независимых актов внедрений в одни и те же участки генов в процессе эволюции. На древнее происхождение нитронов также указывает сходство механизма сплайсинга, основанного на узнавании сходных последовательностей на границах нитронов у растений грибов, насекомых и позвоночных. [21]
Более того, структура гена леггемоглобина растений, принимающего участие в регуляции содержания кислорода в клубеньковых бактериях, также укладывается в ту же общую схему строения глобинового гена. Положения отдельных нитронов в генах триозофосфатизомеразы сходны у растений и позвоночных. Это позволяет предполагать, что интроны присутствовали в гене триозофосфатизомеразы уже 10 лет назад, а не образовались в результате более поздних независимых актов внедрений в одни и те же участки генов в процессе эволюции. На древнее происхождение нитронов также указывает сходство механизма сплайсинга, основанного на узнавании сходных последовательностей на границах нитронов у растений грибов, насекомых и позвоночных. [22]
Реакция ж катализируется альдолазой ( стр. Триозофосфаты - диоксиацетонфосфат XLVIIIa и глицеральдегид-3 - фосфат XLVIII6, легко превращаются друг в друга ферментом триозофосфатизомеразой. Эта реакция - одна из самых важных реакций гликолиза, протекает при действии НАД1 и неорганического фосфата и осуществляется ферментом глицеральдегид-3 - фосфатдегидрогеназой. [23]
Ричардсон с акцентом иа участки вторичной структуры. Как видно из рисунка, цитохром с имеет высокий процент а-с пи рал изо ванных областей. Напротив, для преальбумина ( рис. 50) характерно очень высокое содержание структур типа складчатого листа, которые образуют основное ядро белковой молекулы. Еще более выразительны конформации ферментов триозофосфатизомеразы ( рис. 51 а, б) и лактатдегидрогеназы ( рис. 52), в которых упорядоченные сгустки р-структур в центре молекулы обрамлены - спиралями различной длины. [24]
Поскольку структурные домены, по-видимому, являются единицами свертывания, то симметричное расположение доменов, наблюдаемое в роданезе ( рис. 5.17, а) и иммуноглобулинах ( табл. 5.3), объяснимо. Можно предположить, что в симметрически связанных сверхвторичных структурах домены образуются преимущественно на начальной стадии процесса свертывания, так как они сами по себе достаточно стабильны. Последующая агрегация создает симметрию. Симметричные сверхвторичные структуры обнаружены в виде ( За ( 3а ( 3-звена дегидрогеназы ( рис. 5.12, б и 5.17, б), в виде flafl - звеньев триозофосфатизомеразы и пируват-киназы ( рис. 5.17, д), а также в виде ( 3-зигзагов в полости ( 3-струк-туры Ser-протеаз ( рис. 5.17, г) и в виде антипараллельных пар a - спиралей в гемеритрине. [25]
Образовавшийся фруктозо-1 6-дифосфат разрывается на две триозы: фосфодиоксиацетон и 3 - ФГА. Разрыв катализируется фрук-тозо-1 6-дифосфатальдолазой ( альдолазой), являющейся ключевым ферментом этого пути. Достаточно обнаружить альдолазу, чтобы получить свидетельство существования гликолитического пути у организма. В последующие реакции может включаться только 3 - ФГА. Фосфодиоксиацетон превращается в 3 - ФГА в реакции изомеризации, катализируемой триозофосфатизомеразой. [26]