Cтраница 2
Химотрипоин обратимо ингибируется триптофаном. Наблюдается заметное уширение сигналов всех протонов триптофана, что указывает, по-видимому, на участие в связывании всех частей молекулы. Используя степень уширения как критерий, можно сделать вывод, что D-изомер связывается ферментом значительно сильнее, чем L-изомер. Обработка а-химотрипсина триизо-пропилфторфосфатом, который, как известно, дезактивирует этот фермент, или N-бромацетил - З - трифторметиланилином, который реагирует с ним, образуя объемистую карбамилметилсульфоний-группу у остатка Мет-192 ( в виде бромида), вызывает значительное уменьшение эффектов уширения. Это дает основания полагать, что местом связывания является активный центр. [16]