Денатурирующее воздействие
Cтраница 1
Денатурирующие воздействия принято разделять на химические, физические и биологические. [1]
Стабилизация и стабильность ферментов по отношению к денатурирующим воздействиям определяют сохранение нативной структуры ( нативного состояния) молекул ферментных белков. Проблема стабилизации белковых веществ и, в частности ферментов, имеет громадное значение. Она важна и для производства ферментов, и для всех областей их применения, и, прежде всего, при теоретическом изучении любых свойств ферментов. В литературе имеется много различных сведений о стабилизации белков, но они чаще всего представляют собой отдельные, подчас разрозненные факты; систематических обзоров по этой проблеме пока нет. [2]
Освободившиеся структурные элементы могут вновь соединяться между собой, но в условиях денатурирующего воздействия формирование новых связей затруднено. Тем не менее они могут образоваться, и если в более трудных условиях новая связь сформировалась, то, очевидно, сродство между элементами структуры, которые она соединит, велико, и возникшая связь будет прочнее. Сеть таких связей и определяет повышенную стабильность глобулы. [3]
Солю-билизация углеводородов неполярными областями глобул белка, происходящая в результате гидрофобных взаимодействий, приводит к повышению устойчивости глобул относительно различных денатурирующих воздействий. Термодинамическая оценка солю-билизации углеводородов позволяет установить механизм этого явления. [4]
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ, искусственно получаемые препараты ферментов, молекулы к-рых ковалентно связаны с полимерным носителем, в результате чего значительно повышается их устойчивость к денатурирующим воздействиям. [5]
Примечание: в графе Контроль дается разница в содержании аминоазота между пробами после двухчасовой инкубации и контрольными пробами ( без инкубации); в остальных графах - разница между приростами аминоазота, наблюдаемыми после денатурирующего воздействия на белки и без него. [6]
Митохондриальные факторы, усиливающие гликолиз, не могли образоваться в момент препаративной обработки тканей, так как они были получены нами без повреждения структуры митохондрий и без применения каких-либо химических агентов, способных к денатурирующему воздействию. Эти усиливающие вещества выделяются самими митохондриями, секретируются ими и могут быть изолированы из секрета митохондрий в нативном состоянии. [7]
В целом проведенная с красками работа дала нам новые доказательства существования различий между белками устойчивых и восприимчивых сортов по содержанию активных функциональных групп, определяющих химическую и функциональную активность белков, а также по реакции на денатурирующие воздействия. Если действительно проникающий в клетки возбудитель рака вызывает, как мы предполагаем, патологическое раздражение ткани и изменение структуры клеточных белков, сходное с процессом их обратимой денатурации, то данные, свидетельствующие о различной податливости этих белков денатурирующим воздействиям, представляют первостепенный интерес. Совместно с И. Н. Кадырмато-вым мы предприняли изучение динамики расщепления белков устойчивых и восприимчивых к раку сортов как под действием собственных протеаз ( в автолитических смесях), так и под действием других протео-литических ферментов. [8]
Важнейшими составными элементами антиперспи-рантов являются хлорид алюминия, гидратированный хлорид алюминия и многие другие алюминиевые соединения. Они оказывают денатурирующее воздействие на белки кожи, так как, изменяя структуру кожи, делают ее более твердой. [9]
Авторы хотели бы подчеркнуть один момент, который вызывает недоумение у многих исследователей; речь идет о величине гиперхромного эффекта при денатурации ДНК. После снятия денатурирующего воздействия различие между поглощением нативной и денатурированной ДНК снижается до 12 %, что является результатом образования внутри - и межмолекуляр-ных коротких спиральных структур. Следует подчеркнуть также, что необратимая денатурация происходит лишь после разрыва последней водородной связи в участке ДНК с высоким содержанием ГЦ-пар. Пока это го не произойдет, плавление спиральной молекулы полностью обратимо. [10]
Разумеется, вследствие того, что каждая такая молекула производится отдельно, они не спутываются друг с другом в нормальном состоянии. Однако при различных денатурирующих воздействиях третичная структура нарушается разнообразными способами, молекулы становятся отличными ( по-разному испорченными), причем возможно разворачивание цепей и перепутывание цепей разных молекул. [11]
Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. [12]
Стабильная и особенно прочно связанная ДНК защищена белками и устойчива к денатурирующим воздействиям. Лабильная ДНК слабо защищена белками, а отдельные ее участки, находящиеся в состоянии редупликации или выполняющие функцию транскрибирования РНК, лишены белка. [13]
В целом проведенная с красками работа дала нам новые доказательства существования различий между белками устойчивых и восприимчивых сортов по содержанию активных функциональных групп, определяющих химическую и функциональную активность белков, а также по реакции на денатурирующие воздействия. Если действительно проникающий в клетки возбудитель рака вызывает, как мы предполагаем, патологическое раздражение ткани и изменение структуры клеточных белков, сходное с процессом их обратимой денатурации, то данные, свидетельствующие о различной податливости этих белков денатурирующим воздействиям, представляют первостепенный интерес. Совместно с И. Н. Кадырмато-вым мы предприняли изучение динамики расщепления белков устойчивых и восприимчивых к раку сортов как под действием собственных протеаз ( в автолитических смесях), так и под действием других протео-литических ферментов. [14]
Страницы: 1 2