Адсорбция - фермент
Cтраница 1
Адсорбция фермента на электродах из сажи практически необратима. После иммобилизации электрод сохраняет каталитические свойства в отсутствие лакказы в растворе. [1]
Адсорбция фермента очень сильно зависит От состава и реакций среды. [2]
При адсорбции ферментов на твердых поверхностях они, как правило, сохраняют свою структуру и проявляют каталитическую активность. [3]
На адсорбцию фермента не оказывают заметного влияния высокие концентрации хлористого калия, фермент элюи-руется исключительно с помощью 2 мМ NAD, если элюирующий буферный раствор содержит 0 2 моль / л соли. Из этих результатов следует, что по своей природе сорбция является биоспецифической. Корректность этой гипотезы подтверждается данными, полученными с аффинным сорбентом, у которого гидрофобная пространственная группа была заменена гидрофильной. [4]
В случае адсорбции фермента на внутренней мембране митохондрий под действием КС1 возможна эффективная солюбилизация аспартатаминотрансферазы. Это можно установить, определив активность фермента в супернатанте после центрифугирования обработанной суспензии при 20 000g в течение 20 мин. [5]
Ван В ь е т, Клесов А. А. Адсорбция цел-люлолитических ферментов на целлюлозе и кинетика действия адсорбированных ферментов: два типа взаимодействия ферментов с нерастворимым субстратом. [6]
По-видимому, эта разница количественно отражает структурную неоднородность целлюлозы по отношению к адсорбции ферментов и низкомолекулярных веществ. [7]
Используя постоянно перемешиваемый реактор и основываясь на расширенной теории Дебая - Хюккеля, Морроу и др. [23] показали, что адсорбция фермента более обратима при низких ионных силах раствора, в то время как при высокой ионной силе этот процесс становится по существу необратимым. С понижающимся линейным градиентом ионной силы десорбция фермента в постоянно перемешиваемом реакторе зависит от времени. Кроме того, показано, что присутствие других белков, например гемоглобина, не влияет на результаты. [8]
Впоследствии было показано, что потеря гидролитической активности ферментов в созревающем зерне и в других растительных объектах происходит в результате адсорбции ферментов на клеточных структурах. Это чрезвычайно распространенное в живой природе явление в ряде случаев определяет собой регулирование ферментативного действия в живой клетке. [9]
Активность ферментов в растениях регулируется не только изменением температуры, реакции среды, действием активаторов и ингибиторов, яо также и связыванием, адсорбцией ферментов на различных коллоидных структурах протоплазмы. [10]
 |
Поляризационные кривые восстановления кислорода на сажевом электроде с адсорбированной лакказой ( J и тирозиназой ( 2 в нейтральном буферном растворе. [11] |
Значение потенциала 1 21 В, близкое к равновесному потенциалу кислородного электрода, устанавливается на электродах из сажи, которые предварительно выдерживались в растворе лакказы ( 10 - 5 М) в течение суток. Адсорбция фермента на электродах из сажи практически необратима. Небольшое отклонение от теоретического значения равновесного потенциала, по-видимому, вызвано локальным увеличением рН в слое адсорбированного белка по сравнению с рН в объеме раствора. [12]
В пробирку прибавляют 25 мл суспензии трехкаль-циевого фосфата ( 10 мг в 1 мл) и содержимое интенсивно перемешивают стеклянной палочкой. Для полной адсорбции фермента смесь отстаивают на холоде в течение трех часов и затем центрифугируют. К промытому осадку для разложения адсорбента небольшими порциями при помешивании приливают раствор, содержащий около 150 мг ок-салата кальция и 90 мг щавелевой кислоты. В смеси должна поддерживаться реакция, близкая к нейтральной. Для этого в течение получаса при помешивании по мере необходимости добавляют либо оксалат кальция, либо щавелевую кислоту. [13]
 |
Капля жидкости на твердой поверхности. [14] |
Оказалось, что большей активностью обладает фермент, адсорбирующийся на четном числе слоев стеариновой кислоты, если поверхность стекла вначале была гидрофильной. Такой же результат был получен при адсорбции фермента на нечетном числе слоев, нанесенных на гидрофобную поверхность. Это означает, что гидрофильная поверхность карбоксильных групп не инактивирует фермент. [15]
Страницы: 1 2