Утрата - активность
Cтраница 2
Многие другие ферменты также удается в значительной степени модифицировать, так что утраты активности фермента при этом не произойдет. Эти факты, показывающие, что число аминокислотных остатков, обусловливающих каталитическую активность фермента, невелико, дают нам надежду, что вскоре можно будет создавать ферменты для органических синтезов или даже исправлять врожденные ошибки в обмене веществ. [16]
Так, с помощью медленного фотоокисления РНК-азы в присутствии метиленовой синьки в качестве сенсибилизатора удается полностью инактивировать фермент, и кривая утраты активности совпадает с кинетикой исчезновения одного из 4 гистидиновых ( имидазольных) ядер в цепи белка. При этом активность фермента исчезает; следовательно, именно этот гистидин вместе с отстоящей от него на одно звено аспарагиновой кислотой входит в активный центр. [17]
 |
Стабильность при 100 С триозофосфат-изомеразы дрожжей и ее генноинженерных вариантов1. [18] |
При высоких температурах остатки аспарагина и глутамина могут дезамидироваться с образованием аммиака. Теряя амидную группу, они превращаются в аспарагиновую и глутаминовую кислоты соответственно, что приводит к локальным изменениям конформации полипептидной цепи и как следствие - к утрате активности белков, в которые они входят. [19]
В почвах встречаются как эффективные, так и неэффективные клубеньковые бактерии. Имеется много данных о том, что длительное сапрофитное существование клубеньковых бактерий, особенно в почвах с неблагоприятными свойствами ( кислых, засоленных), ведет к снижению и даже утрате активности бактерий. [20]
Субтилизин гидро-лизует пептидную связь между 20 - м и 21 - м аминокислотными остатками рибонуклеазы. Полученный пептид, состоящий из 20 аминокислотных остатков, способен обратимо отделяться от оставшейся части молекулы фермента. Удаление пептида сопровождается утратой активности, а его воссоединение с молекулой - за счет нековалентных связей - приводит к полному восстановлению активности фермента. Далее восстановление четырех дисуль-фидных связей молекулы рибонуклеазы вызывает полное разворачивание полипептидной цепи фермента. Когда при окислении кислородом дисульфидные связи снова образуются, происходит почти полное восстановление активности фермента. [21]
К ферментам ( от латинского fermentum - закваска) относили бесформенные вещества, которые выделяются клеткой наружу, например в кишечник, где и проявляют свою активность. В противоположность этому энзимами ( от греческого эн - внутри, зимон - закваска) называли организованные субстанции, действовавшие только внутри клетки. Однако после того, как в 1897 г. Бухнер открыл, что фермент спиртового брожения, долгое время считавшийся типичным энзимом, может быть извлечен из дрожжевой клетки без утраты активности, которую он способен проявлять и в пробирке, in vitro, это деление потеряло всякий смысл. [22]
С микробиологической точки зрения наиболее интересен тот факт, что по своему отношению к замораживанию митохондрии несколько напоминают риккетсии. При замораживании митохондрий в солевом растворе обычные для них процессы окисления прекращаются. Добавление ДПН восстанавливает по крайней мере часть их исходной активности. Было показано, что в норме в них также содержится связанный ДПН, который при замораживании утрачивается. Более того, и у риккетсии и у митохондрий можно предотвратить утрату активности путем добавления сахара в жидкость, в которой они замораживаются. [23]
Страницы: 1 2