Cтраница 1
Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. [1]
Изучение аминокислотного состава белков является очень сложной задачей, так как приходится подвергать разделению смесь близких по составу и строению веществ. [2]
Изучение аминокислотного состава актиномицинов, входящих в состав аурантина, показало: в Ayi входят по два остатка треонина, изо-лейцина, пролина, саркозина и N-метилвалина. В Ау2 - те же аминокислоты и валин. В Ау3 отсутствует изолейцин, в Ау4 присутствуют все шесть аминокислот. Описанные актиномицины различаются между собой лишь по содержанию валина и изолейцина. [3]
Изучение аминокислотного состава белков является очень сложной задачей, так как приходится подвергать разделению смесь близких по составу и строению веществ. [4]
Изучение аминокислотного состава белков капусты показывает, что атразин заметно снизил содержание лизина, лейцина, треонина по сравнению с контролем. [5]
Изучение аминокислотного состава суммы белков сыворотки здорового и больного организма является наилучшим путем для определения изменений белков, связанных с патологическими процессами. Белки сыворотки больного множественной миэломой содержат меньше цистина, чем белки крови здорового человека. Это связано, вероятно, с практически полным исчезновением альбумина сыворотки. [6]
Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного ( НС1), щелочного [ Ва ( ОН) 2 ] и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных а-аминокислот. Все другие открытые в тканях животных, растений и микроорганизмов аминокислоты ( более 300) существуют в природе в свободном состоянии либо в виде коротких пептидов или комплексов с другими органическими веществами. [7]
При изучении аминокислотного состава инсулина было обнаружено, что инсулин содержит очень много серы. Другой характерной особенностью аминокислотного состава инсулина является наличие в нем большого числа свободных аминогрупп, значительно превышающего число содержащихся в инсулине молекул лизина. [8]
Однако работы по изучению аминокислотного состава белков не только вызывают недоуменные вопросы, они дают основание сделать и кое-какие заключения. Например, теперь нам совершенно ясно, что аминокислота, находящаяся в восьмом положении от конца в цепочке вазопрессина, не играет существенной роли в его биологической активности, так как она может быть заменена другой. [9]
Анализируя результаты, полученные при изучении аминокислотного состава питательной среды типа ПС при росте популяции клеток ВНК. [10]
Хроматографический метод исследования используется для установления аминокислотного состава гидролизатов и первичной структуры белков; в изучении аминокислотного состава плазмы и других биологических сред, при количественном определении витаминов, гормонов и иных биологически активных соединений. В силу высокой чувствительности и разрешающей способности метода хроматография применяется для выделения различных веществ в чистом виде и их идентификации. В настоящее время хроматографический анализ биологических жидкостей успешно служит целям диагностики разнообразных заболеваний. [11]
После установления того факта, что в состав бел ков входят только L-формы аминокислот, для дальнейшего изучения строения белка важнейшим стало изучение аминокислотного состава белков, способа связи аминокислот в молекуле белка. Именно этой стороне проблемы строения белка были посвящены многочисленные исследования, выполненные на протяжении первой половины нашего столетия. Поскольку эта сторона дела не имеет прямого отношения к обсуждаемому нами вопросу о пространственном строении белка, мы не будем здесь разбирать ни соответствующих экспериментальных работ, ни предлагавшихся в разное время теорий. [12]
Штейерле и Хилле [632, 643] разделяли на колонке с нейлоновым порошком гидролизаты динитрофенилированных белков шерсти и определяли концентрацию каждой ДНФ-аминокис-лоты в элюате фотометрически при 366 нм. Их метод был использован и другими авторами [284, 285] также для изучения аминокислотного состава различных видов шерсти. [13]
Для познания обменных процессов, протекающих в организме, большое значение имеет изучение изменений, которые претерпевают аминокислотный состав белков различных тканей и биологических жидкостей в различных условиях внутренней и внешней среды организма. Не меньший интерес, связанный с огромным практическим значением, представляет также и изучение аминокислотного состава пищевых белков и белковых смесей, определяющего в значительной мере характер влияния пищи на организм. [14]
Штейерле и Хилле [632, 643] разделяли на колонке с нейлоновым порожком гидролизаты динитрофенилированных белков шерсти и определяли концентрацию каждой ДНФ-аминокис-доты в элюате фотометрически при 366 нм. Их метод был использован и другими авторами [ 284, 2853 также для изучения аминокислотного состава различных видов шерсти. [15]