Изучение - структура - белок
Cтраница 1
Изучение структуры белка не позволяет объяснить причину такого превосходства ферментов над катализаторами, изготовленными современной химией. [1]
Изучению структуры белков рибонуклеиновых ( РНК) и дезокси-рибонуклеиновых ( ДНК) кислот - в настоящее время уделяется исключительно большое внимание не только в биологии, но и в математике, физике и материаловедении в связи с программой создания наност-руктурных материалов и технологий их получения. К настоящему времени достигнуты фантастические успехи в молекулярной биологии по изучению генов различных белков, приведшие к клонированию и регуляции активности белков. [2]
Успехи в изучении структуры белков, и в частности лизоцима, в кристаллическом состоянии методами рентгеноструктурного анализа неизбежно повлекли за собой вопрос о том, насколько третичная структура фермента, и в особенности его активного центра, в кристалле близка к таковой в растворе. С другой стороны, определенные ограничения в подвижности фермента в кристалле, а также взаимные стерические влияния молекулы в кристаллической решетке ( возможно, различные для разных полиморфных модификаций кристаллического фермента) могут, вообще говоря, сказываться на топографии активного центра, доступности его по отношению к молекулам субстрата и эффекторов и в целом на механизме ферментативного катализа. [3]
 |
Схематическое изображение спирали. [4] |
Накопленный при изучении структуры белков материал показывает, что это утверждение не совсем строго. [5]
В исследованиях, посвященных изучению структуры белков, наблюдается тенденция к молчаливому предположению о том, что белки представляют собой соединения в том смысле, как понимают этот термин в органической химии, то есть что их состав является постоянным и не изменяющимся. Пири [123] рассмотрел критерии, применяющиеся для оценки степени чистоты больших молекул. Он предложил считать препарат фермента чистым тогда, когда все его частицы будут идентичны по размерам и химическому составу и каждая из них будет обладать той же активностью, что и исходный материал. [6]
Линдерштрем-Ланг подразделил ( 1952) изучение структуры белков на три уровня: можно изучать первичную структуру - последовательность аминокислот; вторичную структуру - конформацию и третичную структуру - характер расположения отдельных участков цепи, дающий пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. [7]
Линдерштрем-Ланг подразделил ( 1952) изучение структуры белков на три уровня: можно изучать первичную структуру - последовательность аминокислот; вторичную структуру - конформацию и третичную структуру - характер расположения отдельных участков цепи, дающий пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. [8]
Протеолитические ферменты используются как средство для изучения структуры белков, и поэтому являются удобным объектом для исследований важных вопросов энзимологии, имеющих общее значение. Кроме того, они имеют большое физиологическое значение, а также широкие перспективы для практического применения в народном хозяйстве и медицине. [9]
В столь кратком обзоре проблем и достижений в изучении структуры белка нет возможности ни обсудить эту проблему достаточно подробно, ни отдать должное исследователям, работающим в данной области. [10]
Большие успехи, достигнутые в последние годы в изучении структуры белка, позволяют рассмотреть возможность миграции заряда в белковой молекуле на основе вполне конкретных структурных схем. [11]
Благодаря перечисленным выше свойствам сефадексы интенсивно используются при изучении структуры белков. Чаще всего их применяют для разделения белков в зависимости от молекулярного веса, для очистки белковых фракций, для концентрирования разбавленных растворов белка и для обессоливания белковых препаратов. [12]
Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой Моле кулы. [13]
Как известно, молекулы белка построены из большого числа аминокислот. Поэтому при изучении структуры белка методом ИК-спектроскопии нельзя просто воспользоваться теми данными, которые были получены при исследовании полипептидов. В работе [ 137J изучали зависимость конформации от состава аминокислот для тех синтетических полипептидов, которые моделируют составные части белков. Первые две полосы соответствуют регулярным водородным связям между звеньями пурина и пиримидина, которые придают прочность двойной спирали. [14]
Иммунохимические методы, основанные на реакции преципитации, очень удобны для качественного и количественного анализа белков, для определения гомогенности белковых препаратов и наличия в них примесей, а также для идентификации компонентов белковых смесей. Как вспомогательный метод реакция преципитации применяется для изучения структуры белка. Преимущество этого метода по сравнению с другими состоит в том, что он может быть использован тогда, когда нельзя провести количественный химический анализ, например при определении данного компонента в смеси белков. Именно в этих случаях результаты, полученные с помощью иммунохимических реакций, могут быть очень полезны. [15]
Страницы: 1 2