Cтраница 2
Была обсуждена разрешающая способность рентгеноструктурного анализа белков и указаны пределы точности, достигнутые к настоящему времени при изучении структуры белков, в сравнении с результатами рентгеноструктурного анализа малых молекул. Обсуждены возможные пути уточнения стереохимических деталей структуры белков, особенно в области координационного центра металл - лиганды. [16]
Существующие методы позволяют синтезировать пептиды различной длины, в том числе и некоторые высокомолекулярные полипептиды сравнительно сложного строения. Большое значение имеет также неупорядоченный синтез полипептидов, в частности синтез гомополипептидов, таких, как полиглицин, полисерин и полиглутаминовая кислота. Использование этих соединений при изучении структуры белков рассматривается в гл. [17]
БЫЛО показано, что атом меди находится в координационном окружении слегка искаженных тетраэдров, которые образуются в результате координирования его с S Н - группой цистеина и имидазрльным атомом азота из фрагмента гистидина. Как ожидают, циклические политиаэфиры окажутся мощным инструментом для изучения структуры медьсодержащих белков, так же как и структуры и действия железосерных белков. [18]
БЫЛО показано, что атом меди находится в координационном окружении слегка искаженных тетраэдров, которые образуются в результате координирования его с S Н - группой цистеина и имидазольным атомом азота из фрагмента гистидина. Как ожидают, циклические политиаэфиры окажутся мощным инструментом для изучения структуры медьсодержащих белков, так же как и структуры и действия железосерных белков. [19]
Преломление, обусловленное молекулами органических соединений, представляет собой сумму преломлений их атомов. Это верно и в отношении белков. К сожалению, однако, это обстоятельство не может быть использовано для изучения структуры белков, так как содержание углерода, азота, водорода и кислорода в различных белках почти одинаково. Кроме того, число отдельных атомов в молекуле белка настолько велико, что участие одного атома или группировки атомов в общем преломлении молекулы ничтожно мало. Поскольку все аминокислоты, за исключением глицина, являются оптически активными соединениями и асимметрические атомы углерода аминокислот остаются асимметрическими и в пептидной цепи, полипептиды и белки представляют собой оптически активные соединения. [20]
Каждое основание в одной цепи соответствует определенному основанию в другой цепи. В живом организме водородные связи между обеими цепями при определенных условиях ( например, при делении клетки) разрываются и каждая отдельная цепь вследствие необходимости специфической эквивалентности между входящими в ее состав основаниями становится матрицей для создания из элементарных звеньев цепи противоположного строения. Такой направленный синтез, по-видимому, позволяет считать, что по крайней мере часть заключенных в хромосомах наследственных признаков связана с нуклеиновыми кислотами. Характерное для живого организма создание молекул различных белков также должно протекать по соответствующему матричному механизму. Однако окончательное выяснение состава и строения нуклеиновых кислот - задача еще не разрешенная вследствие многообразия возможных структур, но очень важная как для понимания биологических процессов, так и для изучения структуры белков. [21]
Каждое основание в одной цепи соответствует определенному основанию в другой цепи. В живом организме водородные связи между обеими цепями при определенных условиях ( например, при делении клетки) разрываются и каждая отдельная цепь вследствие необходимости специфической эквивалентности между входящими в ее состав основаниями становится матрицей для создания из элементарных звеньев цепи противоположного строения. Такой направленный синтез, по-видимому, позволяет считать, что по крайней мере часть заключенных в хромосомах наследственных признаков связана с нуклеиновыми кислотами. Характерное для живого организма создание молекул различных белков также должно протекать по соответствующему матричному механизму. Однако окончательное выяснение состава и строения нуклеиновых кислот - задача еще не разрешенная вследствие многообразия возможных структур, но очень важная как для понимания биологических процессов, так и для изучения структуры белков. [22]
Цветное зрение ассоциируется скорее с колбочками, чем с палочками. Как мы уже отмечали, максимум поглощения ио-допсина незначительно смещен в длинноволновую область по сравнению с максимумом поглощения родопсина палочек. Спектральная чувствительность глаза, как и ожидалось, сдвигается в сторону больших длин волн при переходе от тусклого к яркому свету. Позвоночные воспринимают цвет посредством системы цветного зрения, опирающейся на три основных цвета. Должны участ-совать три различных пигмента колбочек, поглощающие в синей, зеленой и красной областях спектра. Хотя микроспектроскопия показывает наличие ряда пигментов, выделить их не удается. Вероятно, пигменты очень сходны с родопсином палочек. Один подход к изучению структуры белков связан с исследованием кодирующих их ДНК и определением таким способом их аминокислотных последовательностей. Заряженные аминокислоты, расположенные вблизи л-системы ретиналя, изменяют энергии основного и возбужденного электронных состояний, а установленные структуры пигментов колбочек не противоречат модели, согласно которой спектр поглощения ретиналя испытывает спектральные сдвиги при взаимодействии хромофора с соседними заряженными аминокислотами. [23]