Cтраница 1
Фенолоксидазы можно разделить на две группы - полифене-лазы, или тирозиназы, и лакказы. [1]
Фенолоксидазы, вероятно, вызывают изменение цвета поврежденных тканей. Было высказано предположение, что токсические продукты, образующиеся при действии фенолоксидаз, обусловливают устойчивость растений по отношению к инфекции, но это предположение не подтверждено. [2]
Фенолоксидазы, катализирующие окисление полифеноль-ных соединений в соответствующие хиноны, широко распространены в природе. Образующиеся таким образом хиноны могут быть восстановлены неферментативным путем при участии НАД-Н2. Однако вероятнее всего это восстановление происходит под действием фермента хинон-редуктазы, найденной в высших растениях, грибах, дрожжах, бактериях и животных тканях. В результате двух связанных между собой реакций восстановления и окисления дифенолов обеспечивается окисление восстановленного НАД-Н2 и дифенола. [3]
Как у растений, так и у грибов имеются ферменты фенолоксидазы, действие которых может приводить к установлению углерод-углеродных связей между двумя антрахиноновыми молекулами. [4]
Линдерберг [88] показал, что гриб ( Psalliota bispora) содержит разные фенолоксидазы в его различных частях. [5]
Кроме того, в сырье всегда учитывается действие оксидазы аскорбиновой кислоты, фенолоксидазы ( тирозиназы) и некоторых других ферментов. В промышленности нашли значительное применение пока лишь два из них: глюкозооксидаза и каталаза. [6]
Тирозиназа, широко распространенная в растительном и животном мирах, представляет собой фенолоксидазу, содержащую медь. Ее действие ингибируется цианид-ионами, образующими комплексы с медью, а ее активность восстанавливается ионами двухвалентной меди, но не другими металлами. [7]
В работе по биосинтезу гуминовых кислот на примере взаимодействия пирокахетина и лизина в присутствии культуральной жидкости Aspergillus Terrens или фермента фенолоксидазы в аэробных условиях было показано, что молекулы образующихся в этих условиях смесей значительно карбонизованных продуктов содержат конденсированные ароматические ядра и боковые радикалы с азотсодержащими, карбоксильными и другими группами. Эти результаты подтверждают представление о биохимической карбонизации и указывают на включение азота аминокислот в этом процессе. [8]
В согласии с Бавендаммом [4], Дэвидсон и др. [13] нашли, что в присутствии танинов лигнинразрушающие плесени выделяют энзимы типа фенолоксидазы. Другие же грибы, такие как Meru-lius lacrymans, разрушающий целлюлозу, но не лигнин, не продуцируют подобные оксидазы. [9]
При детальном гистохимическом исследовании побегов бамбука Хигучи и др. [102, 104, 112, 114] обнаружили в сосудистом пучке р-глюкозидазу ( посредством / г-нитрофенол p - d - глкжозида) и фенолоксидазу ( посредством 0 05 М растворов п-фенилдиа-мина, гидрохинона и пирокатехина в качестве субстратов), которые также давали положительную лигнинную цветную реакцию. [10]
В связи с отмеченной способностью этот полиуретан рекомендован в качестве маскирующего агента в гальванопластике и некоторых других процессах, а его растворимые в воде комплексы с Со и Ti, проявляющие энзиматическую активность ( фенолоксидазы), предложены [132] для прямого превращения древесины в бумажную массу. [11]
Протеиды, содержащие в качестве простетической группы Си, Fe, Zn. Сюда относятся такие ферменты, как фенолоксидазы ( тирозиназы), и такие дыхательные пигменты беспозвоночных, как гемоцианины, представляющие собой Cu-протепды. [12]
Можно предположить, что первичное воздействие при разрушении лигнина осуществляют экзоферменты. Поскольку грибы, разрушающие лигнин, обычно выделяют фенолоксидазы, считают, что именно эти ферменты ответственны за отщепление ароматических соединений. До сих пор, однако, не удалось доказать эту функцию фенолоксидаз при разрушении лигнина; в особенности это касается разрыва углерод-углеродных или эфирных связей. [13]
Была обнаружена определенная корреляция между лигнификацией и содержанием р-гликозидазы, пероксидазы и фенолоксидазы. Модельные опыты с целым рядом фенольных производных и чистыми ферментами указывают на то, что главную роль в процессе лигнификации играет пероксидаза. Все работы в области лигнификации проводились на модельных системах in vitro, В растениях процесс лигнификации в условиях in vivo протекает одновременно с образованием лигниново-полисахаридного комплекса, в котором связь лигнина с полисахаридом ( признаваемая всеми, хотя о ее характере до настоящего времени известно немногое) может оказывать влияние на механизм полимеризации. Поэтому при полимеризации предшественников лигнина следует учитывать и это обстоятельство. Подобным образом необходимо принимать во внимание и фотохимическое воздействие, стимулирующее лигнификацию. Очень мало известно о факторах, управляющих лигнификацией, об активных веществах растений, ингибирующих или стимулирующих образование лигнина. Для того, чтобы получить ясное представление об этих процессах в растениях, необходима дальнейшая весьма значительная исследовательская работа в этой области. [14]
Процесс коагуляции весьма важен для членистоногих, поскольку запускает механизмы распознавания чужого. Достигается это благодаря де-грануляции гемостатических клеток. Полагают, что при коагуляции происходит превращение фермента профенолоксидазы в фенолоксидазу. При этом из гемостатических клеток высвобождаются факторы распознавания, которые усиливают фагоцитоз и / или инкапсулирование чужеродных агентов. Так, очищенный агглютинин из крови таракана BDL-1, активирующий профенолоксидазный каскад, обладает высоким структурным и функциональным сходством с маннозосвязываюшими лектинами позвоночных. Эти лектины способны связываться с поверхностью микроорганизмов и активировать систему комплемента. Так же, как и маннозосвя-зываюшие лектины, белок тараканов BDL-1 активирует комплемент и содержит коллаген - и углеводраспознаюшие домены. [15]