Cтраница 1
Фермент Шардингера не оказывает никакого влияния на молекулярный водород и переносит на подходящие субстраты только активный водород, образующийся при расщеплении воды. Мы имеем здесь ярко выраженную аналогию с пероксидазой, которая также не оказывает никакого действия на молекулярный кислород и переносит только активный перекисный кислород. [1]
Согласно Виланду, фермент Шардингера вызывает частичное освобождение - активирование водорода в молекуле субстрата. Само собою разумеется, это не означает, что фермент создает активный водород там, где его раньше не было - это было бы несовместимо с классическим определением катализа. Фермент может только ускорить достижение равновесного состояния между веществом, содержащим подвижный, активный водород, и другим веществом, которое может функционировать как акцептор водорода. Согласно современным взглядам, в химической реакции участвуют не все присутствующие молекулы, а только активные, возбужденные молекулы, в данном случае только возбужденные пергидридные молекулы. Фермент реагирует только с этими пергидридами. Он нарушает равновесие между активными и неактивными молекулами, отнимая активный водород и перенося его на подходящий субстрат, и обусловливает этим распространение реакции. Фермент ведет себя в данном случае, как истинная пергидридаза. Против этого названия Оппенгсймер выдвинул возражение, что пергидридаза сама является пергидридом. Это правильно, но только в той мере, в какой фермент превращается в пергидрид, поглощая пергид-ридный водород, аналогично тому как пероксидаза превращается в перекись, поглощая перекисный кислород. Сама по себе пергидридаза так же мало является пергидридом, как пероксидаза перекисью. И в этом отношении между обоими ферментами имеется полная аналогия. [2]
КСАНТИНОКСИДАЗА ( альдегидоксидаза, фермент Шардингера) - фермент, катализирующий окисление еипоксантина в ксантин, и ксантина в мочевую кислоту молекулярным кислородом; относится к группе оксидаз. Наряду с гипоксантином и ксантином окисляет нек-рые другие пурииовые основания, птерины, а также многие алифатич. [3]
Выяснив химическую основу действия фермента Шардингера, Бах задался целью определить взаимоотношения между этим ферментом, ре-дуктазой Аблуса и альдегидазой ( стр. [4]
Чтобы ясно указать место, которое фермент Шардингера занимает в группе ферментов и отмстить его полную аналогию с пероксидазой, Бах предложил дать ему название пергидридаза. Насколько можно предвидеть, пероксидаза и пергидридаза окажутся важнейшими, если не единственно важными, из тех ферментов, которые принимают непосредственное участие в окислительных и восстановительных процессах, совершающихся в живых организмах. [5]
Па основании этих результатов можно сделать вывод, что фермент Шардингера в состоянии окислять ксантин и гипоксантиы с образованием мочевой кислоты, без содействия других акцепторов водорода, кроме самих пуриновых оснований; это окисление, происходящее за счет воды, предполагает одновременное образование продуктов восстановления применявшихся оснований. [6]
С другой стороны, Виланд показал, что восстановительный фермент молока ( фермент Шардингера, пергидридаза), который ускоряет восстановление метиленовой сини альдегидами, причем последние окисляются в соответственные кислоты, может ускорять окисление этих альдегидов кислородом воздуха. [7]
Так же точно в молоке мы имеем не полную редуктазу, а фермент Шардингера, который сам по себе никакого восстановительного действия не оказывает. Из этих поразительных аналогий Бах выводит заключение, что редуктаза, как и фенолаза, состоит из системы фермент - окисляемое вещество. Но в то время как в фенолазе окисляемое вещество присоединяет к себе свободный кислород, в редуктазе оно окисляется на счет гидроксила воды. [8]
По предварительным данным Вокера и Антенера [27], аскорбиновая кислота обладает пероксидазной, амилазной активностью и активностью по типу фермента Шардингера. [9]
Таким образом, мы приходим к убеждению, что в установленном Вп-ландом окислении салицилового альдегида кислородом воздуха не принимают участия ни фермент Шардингера ( першдридаза), ни пероксидаза молока. [10]
Морган, Стюарт и Хопкинс3 подтверждают данные Баха и добавляют к ним существенное наблюдение, что восстановление метиленовой сини под влиянием фермента Шардингера происходит и тогда, когда вместо альдегидов применяются гипоксантин и ксантин, которые окисляются при этом анаэробно, превращаясь в мочевую кислоту. Шардингера также играет роль непосредственной оксиданы. При этом оказалось, что потребление кислорода ( определенное в микроресшт-рометре Баркрофта) соответствует тому количеству, которое необходимо для окисления оснований; Диксон и Турлов4, продолжавшие исследования в этой области, рассматривают фермент Шардингера как ксаптил-оксидазу. [11]
В первом сообщении1 было показано, что восстановление метиленовой сини экстрактом из органов должно быть приписано действию фермента, который, невидимому, тождественен с пергидридазой из молока ( фермент Шардингера) и вещества, которое может быть заменено альдегидами. Естественно было предположить, что давно известное восстановление нитратов в нитриты, происходящее в растертых органах и экстрактах из них, обусловливается аналогичной системой. Это предположение полностью подтвердилось: пергидридаза из молока, сама по себе не оказывающая никакого действия на нитраты, довольно энергично восстанавливает их в присутствии альдегидов; с другой стороны, из печени можно приготовить препараты, которые, так же как и пергидридаза молока, очень энергично ускоряют восстановление нитратов альдегидами. [12]
Из вышесказанного следует с полной очевидностью, что редуказа печени и других органов не является индивидуальным ферментом, а состоит из двух частей-одной, которая, невидимому, идентична с ферментом Шардингера, и другой, которую можно заменить альдегидами. [13]
С другой стороны, молоко содержит фермент ксантиноксидазу, окисляющий гипоксантин и ксантин в мочевую кислоту. Так как ксантиноксидаза совершенно неактивна по отношению ко многим другим пуринам, можно утверждать, что она обладает абсолютной специфичностью. Неожиданно удалось доказать, что фермент Шардингера и ксантиноксидаза представляют собой одно и то же вещество, обладающее, таким образом, двумя различными специфич-ностями по отношению к двум классам субстратов, значительно различающихся по своему строению. [14]
Окисление альдегидной группы является одной из реакций, имеющих место при распаде основных питательных веществ в организме. Подобного рода окисление наблюдалось в многочисленных организмах и проведено со многими альдегидами. Многочисленные исследования посвящены та к называемому ферменту Шардингера ( из свежего молока), действующему окисля ющим образом на альдегиды. Не вдаваясь в обсуждение энзимохи мических вопросов, укажем здесь все же на то, что простетическая группа некоторых из этих дегидраз известна. [15]