Cтраница 2
Примером прочной связи небелковой группы с белком может служить гемоглобин, в котором железо трудно отделить от белка; примером слабой связи - ферменты группы дегидрогеназ. Достаточно простого растворения дегидрогеназы в воде, чтобы она частично диссоциировала на белок и активную небелковую группу. [16]
Наряду с этим в живой природе широко используется другой, не столь оперативный способ регуляции активности ферментов, основанный на ковдлентном присоединении к определенным точкам фермента специфичных групп, изменяющих его каталитическую активность. Ковалентная модификация используется и для регуляции активности белков, выполняющих функции, отличные от каталитических. [17]
Известно 182 фермента, катализирующих перенос водорода, 77 ферментов переносят фосфатные группы, 24 фермента - группы, содержащие азот. Ферменты групп фераз способны переносить остатки фосфорной кислоты, ацетил, метильные группы, сульфгидрильные группы и даже крупные остатки. Например, остаток глицина может быть перенесен с какого-либо пептида на аминокислоту. Насколько мы можем судить, перенос атомов играет в биологических системах фундаментальную роль. [18]
Ферменты, переносящие в биологических объектах различные группы атомов, а также водород. Так, ферменты групп ферраз способны переносить остатки фосфорной кислоты, метальные группы на другие соединения. Разнообразие продуктов биосинтеза в большой степени связано с функциями ферментов этой группы. [19]
Молекула фермента состоит нз двух субъединиц ( мол. В состав активного центра входят также остатки гнстидина и по крайней мере 2 из 7 - 8 принадлежащих ферменту групп 5Н, к-рые необходимы для проявления каталнтич. Величина рН, при к-рой проявляется макс, каталитнч. [20]
Распространенными возбудителями порчи различных пищевых и кулинарных изделий, а также молочных продуктов являются часто встречающиеся в природе спорообразующие бактерии, объединяемые в вид Вас. В литературе описаны случаи пищевых отравлений, вызванных этими бактериями, которые, как правило, не смертельны. Пищевые расстройства и токсические явления, развивающиеся после потребления в пищу подвергшихся порче продуктов, связывают с действием ферментов группы фосфолипаз. [21]
Далее S - перегруппировывается, образуя радикальное производное продукта ( Р -), который затем отнимает атом водорода у 5 -дезоксиадено-зина, давая продукт РН и аденозил-радикал. Последний может рекомбинировать с СЫ или атаковать следующую молекулу субстрата. Доказательства этого механизма, а также механизма превращения S - в Р -, наряду с другими возможными механизмами, приводятся ниже в разделе, касающемся метилмалонил - СоА - му-тазы и диолдегидразы. Рибонуклеотидредуктаза, хотя и не катализирует молекулярной перегруппировки, включена в ферменты группы В, так как по своему механизму сближается с ферментами этого класса. Этот фермент также подробно обсуждается ниже. В отсутствие дополнительной информации трудно делать какие-либо заключения о механизме этого процесса. [22]
Роль фермента заключается в том, что он предоставляет поверхность, к которой может прикрепляться тот или иной субстрат ( молекула, подвергаемая воздействию на поверхности), и облегчает образование или разрыв связей в этой молекуле. Место на поверхности фермента, проявляющее такую активность, называется активным центром фермента. Фермент выполняет две функции: распознавание и катализ. Если фермент будет без разбора связывать каждую оказавшуюся вблизи молекулу, то лишь небольшая часть времени израсходуется на катализ реакции, для которой предназначается данный фермент. Но фермент окажется точно так же бесполезным, если, связывая нужную молекулу, он не будет способствовать образованию или разрыву в ней надлежащих связей. Распознавание ферментами своих истинных субстратов осуществляется при помощи расположенных определенным образом в активном центре фермента боковых аминокислотных групп, способных взаимодействовать с молекулой субстрата электростатически, либо в результате образования водородных связей или же притяжения гидрофобных групп. Такой отбор молекул путем связывания с ферментом называется его специфичностью. [23]
Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечнюе химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков - слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы - так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты - аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаза, мальтаза, лактаза и целлюлоза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [24]
Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечнике химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков - слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы - так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты - аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаиза, мальтаза, лактаза и целлюлаза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [25]