Аллостерический фермент

Cтраница 1

Связывание субстрата с ферментом ( А и действие отрицательного ( Б и положительного ( В эффектора на каталитическую активность аллостери-ческого фермента. [1]

Аллостерические ферменты имеют каталитический и регуля-торный ( аллостерический) центры, пространственно разобщенные, но функционально тесно взаимосвязанные. Каталитическая активность фермента меняется в результате связывания с его регу-ляторным центром определенных метаболитов, называемых э ф-фекторами. [2]

Аллостерические ферменты состоят как минимум из двух идентичных субъединиц, каждая из которых имеет один активный и один регуляторный ( аллостерический) центры. При взаимодействии субстрата или эффектора с ферментом происходит изменение конформации одной из субъединиц, что вызывает модификацию высших структур второй субъединицы. Конформаци-онные превращения обусловливают изменения каталитической активности молекулы фермента. [3]

Аллостерические ферменты обеспечивают протекание намного более сложных типов реакций. Хотя пока мы не умеем химически моделировать подобные системы, в будущем понимание механизмов этого типа обещает возможности, далеко выходящие за пределы собственно химической проблематики и технологии. В принципе функциональные полимеры могут быть использованы для получения сверхкомпактных вычислительных элементов ( ЭВМ на молекулярном уровне, что является теоретическим пределом миниатюризации) и опознающих устройств. [4]

Схема действия ингибирующих. [5]

Некоторые аллостерические ферменты подвержены влиянию двух и бр - лее модуляторов, которые могут оказывать на фермент противоположное действие, т.е. один модулятор ( или большее их число) активирует фермент, а другой ( или другие) - ингибирует его. [6]

Некоторые аллостерические ферменты имеют чрезвычайно сложную структуру и содержат много полипептидных цепей. К ним относится, например, такой важный фермент, как аспартат-карба-моилтрансфераза, которая состоит из 12 полипептидных цепей, образующих каталитические и регуляторные субъединицы. В дополнении 9 - 5 показана очень сложная четвертичная структура этого фермента, установленная по данным рентгеноструктурного анализа. Аспар-тат - карбамоилтрансфераза катализирует важную реакцию в биосинтезе ну-клеотидов. Более подробно мы рассмотрим его действие и регуляторные свойства в гл. [7]

Исследование аллостерических ферментов ( АСФ) показало, что они обладают четвертичной структурой и кооперативностью. Об этом свидетельствует кривая v ( S) для аспартат-транскарба-милазы, показанная на рис. 6.13. ЦТФ, в присутствии которого исчезает S-образность кривой, является аллостерическим ингибитором. Другой пример АСФ - треониндезаминаза. [8]

У аллостерических ферментов, состоящих из нескольких субъединиц [213 - 215], кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата имеет характерный сигмондный вид. Такой фермент независимо от наличия субстрата имеет две различные конформации, находящиеся в равновесии. Связывание эффектора происходит на одной из субъединиц в аллостерическом центре, пространственно отделенном от места связывания субстрата, и вызывает конформационные изменения других субъединиц. Фермент активируется, если эффектор является активатором, и ингнбируется, если с алло-стерическим центром связывается ингибитор. Аллостерические ферменты обычно участвуют в контроле первых ступеней мультиферментных цепей. [9]

Эффекторы аллостерических ферментов изменяют степень сиг-моидальиости графика зависимости v от [ SJ. Ингибирующий ( отрицательный) эффектор смещает этот график аправо, и он становится более снгмоидальиым; активирующий ( положительный) эффектор смешает график в протиаоположиую сторону, приближая его по форме к гиперболе. [10]

Концепция аллостерических ферментов, разработанная в основном на экспериментах с бактериями, как мы убедились, оказалась весьма плодотворной и при изучении механизмов регуляции ферментативной активности у млекопитающих. Однако еще далеко не ясно, осуществляется ли регуляция биосинтеза ферментов у млекопитающих и бактерий одинаково или различно. Те самые факторы, благодаря которым бактерии являются таким удобным экспериментальным материалом, подвергают сомнению возможность распространения имеющихся концепций и на соответствующие системы у млекопитающих. Многоклеточные организмы обладают способностью поддерживать довольно постоянными условия среды, в которых находятся их ткани. Эти ткани могут выполнять высокоспециализированные функции, а их метаболическая активность координируется с помощью гормональных и нервных механизмов. Бактериям, наоборот, приходится быстро приспосабливаться к изменяющимся внешним условиям, которые они вообще не могут или могут очень мало изменять. [11]

Для аллостерических ферментов соотношения между концентрацией субстрата и скоростью реакции отличаются от соотношений, отвечающих классическому уравнению Михаэлиса-Ментен, причем характер этих различий зависит от того, подчиняется ли фермент действию ингибирующего или активирующего модулятора. Хотя на сигмоид-ной кривой насыщения субстратом для аллостерических ферментов мы можем найти точку, в которой скорость реакции равна половине ее максимальной скорости, эта точка не соответствует величине KM, поскольку поведение аллостерических ферментов не описывается гиперболической зависимостью, вытекающей из уравнения Михаэлиса-Ментен. В данном случае вместо символа Км используют символы [ S ] 0 ] 5 и К0 5, обозначающие концентрацию субстрата, при которой скорость реакции, катализируемой аллостерическим ферментом, равна половине ее максимальной скорости. [12]

Механизм действия аллостерических ферментов имеет много общего с процессом присоединения кислорода к гемоглобину ( гл. [13]

Сигмоидный характер ской кривой аллостерического фермента объясняют кооперативным взаимодействием между связывающими участками белка. [14]

Зависимость между эффектами о-фенантролина и 8-оксихинолин. [15]

Страницы: 1 2 3 4