Аллостерический фермент

Cтраница 2

В некоторых случаях аллостерические ферменты могут быть сделаны нечувствительными к регуляторам. Например, воздействие теплом или обработка соединениями ртути вызывала потерю аллостерической способности у аспартаттранскарбамилазы с параллельной диссоциацией на С - и R-полипептидные цепи. [16]

В среде присутствует аллостерический фермент и его ингибитор. [17]

Схематическое изображение аллостерического фермента, состоящего из двух протомеров, соединенных по типу гетерологи-ческой ( голова-хвост ассоциации ( по Кошленду. [18]

Отличительной особенностью ряда аллостерических ферментов является наличие в молекуле олигомерного фермента нескольких активных центров и нескольких аллостерических регуляторных центров, пространственно удаленных друг от друга. Получены доказательства, что для субстрата аллостерические ферменты, помимо активного центра, содержат и так называемые эффекторные центры; при связывании с эффекторным центром субстрат не подвергается каталитическому превращению, однако он влияет на каталитическую эффективность активного центра. Подобные взаимодействия между центрами, связывающими лиганды одного типа, принято называть гомотройными взаимодействиями, а взаимодействия между центрами, связывающими лиганды разных типов-гетеротропными взаимодействиями. [19]

Следовательно, поведение аллостерических ферментов описывается различными кривыми зависимости субстрат-активность, так как одни из этих ферментов взаимодействуют с ингибирующими модуляторами, дру-гие-с активирующими, а третьи-и с теми и с другими одновременно. [20]

В настоящее время изучению аллостерических ферментов уделяется очень много внимания; здесь же мы рассмотрим только две наиболее выдающиеся работы в этой области. Мы отобрали их с целью показать два основных свойства этих ферментов: 1) наличие у них, помимо каталитического центра, центров для связывания эффекторов и 2) то, что они представляют собой крупные молекулы, состоящие из субъединиц. [21]

Фосфофруктокиназа относится к числу аллостерических ферментов. При значительных величинах отношения АТФ / АМФ активность фосфофруктокиназы угнетается и гликолиз замедляется. Напротив, при снижении этого коэффициента интенсивность гликолиза повышается. Так, в неработающей мышце активность фосфофруктокиназы низкая, а концентрация АТФ относительно высокая. Во время работы мышцы происходит интенсивное потребление АТФ и активность фосфофруктокиназы повышается, что приводит к усилению процесса гликолиза. [22]

Ацетил - СоА - карбокси-лаза-это аллостерический фермент, который в отсутствие цитрата, играющего роль активирующего модулятора, проявляет очень низкую активность. Повышение концентрации цитрата в митохондриях приводит к тому, что при помощи челночного механизма он начинает поступать в цитозоль. [23]

Во многих случаях кривая насыщения аллостерического фермента субстратом имеет вид гиперболы, однако в присутствии аллостерического эффектора она превращается в 5-образную кривую. [24]

Схема аллостерического ингибирования. [25]

В настоящее время известно множество аллостерических ферментов ( АСФ), регулируемых сходным образом по принципу обратной связи. Список 24 таких систем был опубликован еще в 1965 г. [65]; с тех пор их число значительно увеличилось. [26]

Некоторые факторы, от которых зависит аллостерическая регуляция фосфофрук-токиназы мышц. А. Влияние концентрации АТР и фруктозо-6 - фосфата на скорость фос-фофруктокиназной реакции. При низких концентрациях АТР величина KM фосфофруктоии-назы для фруктозо-6 - фосфата сравнительно невелика, и потому этот фермент даже при относительно низких концентрациях фруктозо-6 - фосфата может функционировать с большой. скоростью. При высоких концентрациях АТР KM фермента для фруктозо-6 - фосфата резко возрастает, о чем свидетельствует S-образная форма кривой. Б. Влияние AMP, цитрата и фруктозе-1 6-дифосфата. Фруктозо-1 6-дифос-фат является мощным активатором, но для максимальной стимуляции ему требуется присутствие AMP. Цитрат же действует как мощный ингибитор. [27]

Различные регуляторные эффекты на таких аллостерических ферментах, как фосфофруктокиназа, легко можно наблюдать в пробирке в опытах с очищенными ферментными препаратами. [28]

Что же касается сигмоидной кривой для аллостерического фермента, показанной на рис. 9 - 21 4, то она похожа на кривую связывания кислорода гемоглобином ( разд. Действительно, мио-глобин и гемоглобин можно рассматривать как удобные модели для сравнительной интерпретации поведения обычных и аллостерических ферментов. Мио-глобин имеет только один центр связывания для своего лиганда ( кислорода) и одну полипептидную цепь; для него характерна гиперболическая кривая насыщения кислородом. Подобно миогло-бину, многие нерегуляторные ферменты также имеют только один центр связывания для своих субстратов и одну полипептидную цепь; их поведение описывается гиперболической кривой насыщения субстратом. [29]

Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов: а) являются ключевыми ферментами метаболических путей; б) имеют пространственно разделенный активный и аллостерический центры; в) как правило, являются олигомерными белками; г) не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на прото-меры; д) при взаимодействии с лигандами происходит кооперативное изменение субъединиц. [30]

Страницы: 1 2 3 4