Другой фермент
Cтраница 1
Другие ферменты входят в состав лечебно-профилактических зубных паст, а также при создании питательных кремов и зубных эликсиров. [1]
Другой фермент - ароматаза префеновой кислоты - превращает последнюю в фенилпировиноградную. Затем эти кислоты при участии пиридоксалевых ферментов образуют соответственно фенилаланин и тирозин. Далее фенилаланин в присутствии фенил-аланинаммонийлиазы дезаминмруется до коричной кислоты, а тирозин при участии тирозинаммонийлиазы превращается в тг-оксико-ричйую кислоту. [2]
Другой фермент, химотрипсин, преимущественно атакует те пептидные связи, у которых группа R содержит ароматическое кольцо. [3]
Другие ферменты и ферментные реакции в амперометрических биосенсорах используются реже. Так, например, мочевую кислоту определяют с помощью датчиков, содержащих иммобилизованную урика-зу. [4]
Другие ферменты, например химотрипсин и пепсин ( гл. [5]
Другой фермент - трипсин - эффективно катализирует гидролиз метиловых эфиров N-ацетилзамещенных L-аминокислот типа RCH ( NHCOCH3) C ( O) OCH3 также за счет сорбции гидрофобной субстратной группы R на активном центре. [6]
Другие ферменты предпочитают атаковать срединные связи субстрата на достаточном удалении от концов полимерной молекулы. Активный центр таких ферментов можно упрощенно представить в виде длинной ложбины или расщелины па поверхности белковой глобулы, вдоль которой и располагается субстрат, в то время как его концевые группы могут выходить за пределы активного центра или даже молекулы белка. [7]
 |
Водородные связи между цепями ДНК в парах гуанин - цитозин и аденин. [8] |
Другие ферменты расщепляют ДНК по положению С-5, образуя З - фосфорилированные нуклеотиды. [9]
Другой фермент регулирует выведение кислоты Cie из цикла биосинтеза, и, таким образом, основным продуктом биосинтеза является пальмитиновая кислота. [10]
Другие ферменты содержат более одного активного центра в каждой молекуле; например, исследование [17] ингибирования уреазы ионами серебра дает возможность предположить наличие в молекуле трех или четырех активных центров. Исследования, относящиеся к расщеплению соединений фермент - ингибитор, дали некоторые сведения о химической природе активных центров, но подробная интерпретация сложна из-за возможности протекания реакций переноса групп во время процесса расщепления. [11]
Другой фермент акросомы прокладывает путь через zona pellucida, по которому спермий достигает поверхности ооцита второго порядка. [12]
Другим ферментом, реагирующим на свинцовую интоксикацию, считается б-аминолевулинат-синтаза ( КФ 2.3.1.37), активность которой существенно возрастает. Этот фермент лимитирует скорость биосинтеза тема и его регуляция осуществляется по принципу отрицательной обратной связи конечным продуктом, которым является сам гем. Снижение его концентрации влечет за собой повышение активности фермента. [13]
Другим ферментом, относящимся к этой же группе, является б - нуклеотидаза. Энзим высокоспецифичен и отщепляет от рибозы остаток фосфорной кислоты, находящейся только в положении 5, и совершенно неактивен к 2 - или 3-нуклеотидам ( Jimenez-Porras, 1970; Д. Ы. Сахибов с соавт. Оптимум рН для 5 -нуклеотидазы, полученной от разных ядов кобр, колеблется от 6 4 до 9 0; для высокоочищенных препаратов рН сдвинута в щелочную сторону ( Д. Н. Сахибов с соавт. Двухвалентные металлы Mg, Мп н, Со активируют фермент, тогда как цистеин и ЭДТА ингибируют его активность. [14]
Однако другие ферменты отличаются меньшей избирательностью действия. Например, липазы - ферменты, расщепляющие жиры ( или липиды) и образующиеся в поджелудочной железе, - способны разлагать почти все жиры на глицерин и жирные кислоты. В то же время известны и сверхспециализированные ферменты, которые способны расщеплять только один из двух так называемых стереоизомеров. [15]
Страницы: 1 2 3 4