Регуляторный фермент
Cтраница 2
Свойства регуляторных ферментов намного более сложны. [16]
В гомотропных регуляторных ферментах отмечают два или больше мест связывания субстрата, из которых одно, очевидно, служит непосредственно для катализа. Гетеротропные ферменты содержат не только каталитический центр, предназначенный для субстрата, но имеют еще один центр, находящийся, скорее всего, на некотором расстоянии от каталитического и служащий для связывания модулятора. [17]
Пируваткарбоксилаза - регуляторный фермент; в отсутствие ацетил - СоА, который служит для нее положительным регулятором, она почти полностью лишена активности. [19]
Протеинкиназа - сложный регуляторный фермент. Рецеп-торная часть является ингибитором фермента. Активатором является цАМФ ( 3 5 - АМФ), который соединяется с рецепторной субъединицей, и неактивный комплекс фермента диссоциирует. Это приводит к освобождению каталитических субъединиц, образующих активный фермент. [20]
На глобуле регуляторного фермента имеется несколько специфических сайтов взаимодействия с низкомолекулярными веществами. Такими сайтами являются активный центр, аллосгерические центры, центры посадки на мембрану. У некоторых ферментов количество таких специфических сайтов к различным веществам достигает десяти. В основном количество сайтов определенного типа равно количеству субъединиц в ферменте, а на каждой субъедини - це имеются все сайты специфичности. В результате мутации может измениться один из таких сайтов, и тогда фермент, состоящий из субъединиц только такого типа, изменит свои регуляторные свойства. Такими изменениями могут быть полная или частичная утрата чувствительности к эффектору, появление более сильного сродства к тому же самому или возникновение специфичности к новому эффектору. Если в клетке присутствуют нормальный и мутантный аллели, то в ней будут находиться изоферменты как нормальные, так и с мутантными субъединицами. У гибридных изоферментов изменение активности в зависимости от концентрации эффектора будет промежуточным по сравнению с белком, составленным из одних только нормальных субъединиц, и максимально измененным для белка, составленного из субъединиц только мутантного типа. [21]
Отрицательными модуляторами регуляторных ферментов гликолиза являются АТФ, НАДН, которые ингибируют гликолиз и тем самым предотвращают дальнейшее накопление этих веществ. [22]
Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных ( регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации 02 в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [23]
Карбамоилфосфат-синтетаза I представляет собой регуляторный фермент; положительным, или активирующим, модулятором служит для нее N-ацетилглу-тамат. Карбамоилфосфат ( рис. 19 - 19) принадлежит к высокоэнергетическим соединениям; его можно считать активированным донором карбамоильных групп. Отметим, что при образовании одной молекулы карбамоилфосфата используются концевые фосфатные группы двух молекул АТР. [25]
КФС I - регуляторный фермент синтеза мочевины, регуляция осуществляется по аллостерическому механизму, ингибитором фермента является аргинин. [26]
Глутаминсинтетаза-один из самых сложных регуляторных ферментов, какие мы знаем. [28]
Пируваткарбоксилаза принадлежит к регуляторным ферментам. Избыток же ацетил - СоА, поставляющего топливо для цикла лимонной кислоты, стимулирует пируваткарбоксилазную реакцию; в результате этого образуется больше оксалоацетата и цикл использует больше ацетил - СоА в цитрат-синтазной реакции. [30]
Страницы: 1 2 3 4 5