Cтраница 1
Первый фермент содержится в клетке также в карбоксисомах и состоит из 8 больших и малых субъединиц, что характерно для рибулозодифосфаткарбоксилазы цианобактерий и зеленых водорослей. Конечным продуктом углеродного метаболизма на свету является полисахарид, схожий с гликогеном цианобактерий. Помимо фотоавтотрофии обнаружена способность прохло-рофит к фотогетеротрофии и росту в темноте с получением энергии в процессе дыхания. [1]
Первый фермент этих последовательных реакций - L-треойиндезамяназа, взятый в высокоочищенном виде, подвержен сильному ингибирующему действию L-язо-лейцнна ( конечного продукта процесса) и не ннгибируется ни одним из промежуточных продуктов. Изолейцин - специфичный ингибитор, другие аминокислоты н родственные соединения ингибирующего влияния на L-треониндезаминазу не оказывают. Такой регуляторный фермент называют мвновалетным, так как он подчиняется действию только одного модулятора. Если регуляторный фермент подчиняется действию более чем одного специфического модулятора, то он поливалентен. [2]
Первый фермент - пероксидоза, простатической группой которой является протогем. Ферменты этого типа широко представлены у растений, а также встречаются в молоке, лейкоцитах, тромбоцитах и тканях, продуцирующих эйкозаноиды. [3]
Первый фермент определенной ферментной системы, способный ингибироваться, называется регуляторным, или аллостерическим, ингибирующий метаболит - вффектором, или модулятором. Ингибирующий эффектор называют отрицательным эффектором, или отрицательным модулятором. Регулятор-ный фермент может находиться в точке разветвления мультиферментных систем. Простейшим типом регуляторной ферментной системы является мультиферментная система, катализирующая превращение L-треоннна в L-изолейцин. [4]
Это первый фермент, для которого были обнаружены множественные формы. В большинстве тканей и биологических жидкостей человека он представлен в виде пяти изоферментов. Субъединицы, составляющие изофер-мент лактатдегндрогеиазы из сердечной мышцы, были названы Н -, а из скелетной - М - еубъединицами. Считается, что синтез Н - и М - форж находится под контролем двух неаллельных генов. Лактатдегидрогеназа обладав1 / видовой и тканевой специфичностью. [5]
Блокирование первого фермента конечным продуктом происходит очень быстро, практически немедленно, поскольку стоит механизму алло-стерического торможения сработать, и первый же промежуточный продукт ( а за ним автоматически и все последующие) больше не образуется. [6]
Известными ингибиторами первого фермента являются АТФ, НАДН и сукцинил - SKoA. Однако полагают, что главную регуляторную функцию в этом процессе выполняет изоцитратдегидро-генеза. Положительными аллостерическими эффекторами ( активаторами) являются АДФ и НАД; ингибиторами - АТФ и НАДН. [7]
![]() |
Схема ферментативного расщепления рибонуклеазы А и рекомбинации продуктов расщепления. [8] |
Рибоиуклеаза была первым ферментом, который удалось получить полным химическим синтезом. Гутт и Меррифилд синтезировали цепь с С-коица на твердой фазе с использованием автоматического синтезатора ( разд. Концепция группы Мерка ( разд. [9]
У промышленных продуцентов лизина первый фермент - р-аспар-таткиназа - не ингибируется и не репрессируется конечными продуктами. Поэтому у этих мутантов возможен сверхсинтез лизина. [10]
Аспартат - карбамоилтрансфераза - первый фермент процесса биосинтеза пиримидинов и нуклеотидов из аспарагиновой кислоты. [11]
Регуляторным ферментом гликогенолиза является гликогенфосфорилаза - первый фермент в катаболической цепи мобилизации гликогена. Фермент фосфорилаза существует в двух формах, одна из которых ( фосфорилаза а) активна, в то время как другая ( фосфорилаза Ь) неактивна. Обе формы могут диссоциировать на одинаковые субъединицы. Фосфорилаза Ъ состоит из двух субъединиц, а фосфорилаза а - из четырех. [12]
Номенклатура и классификация ферментов) - первый фермент, выделенный п кристаллич. [13]
Следует подчеркнуть, что лизоцим стал первым ферментом, для которого специально изучалась аддитивность сродства отдельных сайтов при связывании олигосахаридов различной степени полимеризации и показано, что она отсутствует. Это важно учитывать при интерпретации результатов многочисленных работ, в которых широко ( и формализованно) используется принцип аддитивности сродства индивидуальных сайтов активных центров деполимераз. [14]
Однако он действует на Ф, - первый фермент в цепи - прямо, а не в качестве корепрессора. Конечный продукт непосредственно связывается с Ф4 и инактивирует его. [15]