Cтраница 1
Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-б - фосфорный ( рибофлавинмонону-клеотид) и его натриевая соль. [1]
Флавиновые ферменты широко распространены в тканях, особенно в печени, сердце, почках, а также в дрожжах. Белковая часть у разных флавиновых ферментов не одинакова, специфичность их зависит от строения белковой части. [2]
Флавиновый фермент состоит из белковой части и небелковой. Активным началом флавинового фермента является 6 7-диметилизоаллоксазин. [3]
Флавиновые ферменты передают водород с пириновых дегидрогеназ на цитохромную систему. Последняя также является ферментной цепью, которая передает водород непосредственно кислороду воздуха. Однако, прежде чем попасть на цитохромную систему, водород попадает на кофермент Q, который является посредником между флавопротеидами и цитохромами. [4]
Флавиновых ферментов в настоящее время найдено до полутора десятков. Рассмотрим из них только некоторые. [5]
Названием флавиновые ферменты обозначают группу окислительно восстановительных ферментов, отнимающих водород обычно ( хотя и не всегда, см. петит на стр. Флавиновые ферменты окрашены в желтый цвет вследствие того, что содержат в простетической группе желтый рибофлавин или витамин Вз ( стр. [6]
Названием флавиновые ферменты обозначают группу окислительно-восстановительных ферментов, отнимающих водород обычно ( хотя и не всегда, см. петит на стр. Флавиновые ферменты окрашены в желтый цвет вследствие того, что содержат в простети-ческой группе желтый рибофлавин или витамин В2 ( стр. [7]
Дегидрирование флавиновыми ферментами может происходить и в присутствии кислорода воздуха. [8]
Лишь сравнительно немногие восстановленные флавиновые ферменты способны передавать воспринятый ими водород непосредственно на кислород воздуха. [9]
Известно около 30 различных флавиновых ферментов. ФАД - соединение диметилизоаллоксазина, рибита, двух остатков фосфорной кислоты, рибозы и аденина. [10]
Итак, между флавиновыми ферментами и кислородом в цепи аэробного дыхания тканей включены цитохромы. По современным данным, в окислении восстановленных флавиновых ферментов ( цитохромредуктазы и др.) принимают участие различные цитохромы. [11]
Следовательно, между флавиновыми ферментами и кислородом должно быть включено еще одно звено - система ферментов, катализирующая окислительно-восстановительный процесс между Оа и восстановленными флавиновыми ферментами. [12]
Итак, между флавиновыми ферментами и кислородом в цепи переносчиков электронов и протонов включены цитохромы. [13]
Цитохромредуктазе - одному из важнейших флавиновых ферментов - приписывают способность дегидрировать восстановленную форму кодегидрогеназ. При этом простетическая группа цитохромредуктазы, идентичная по своему строению мононуклеотиду, - простетической группе желтого фермента, переходит в восстановленную форму. [14]
В результате обоснована гипотетическая схема роли флавиновых ферментов в патогенезе диоксиновой интоксикации, в которой ведущее место тведено рибофлавину, имеющему структурное сходство с ТХДД. [15]