Cтраница 2
По современным данным, в окислении восстановленных флавиновых ферментов ( цитохромредуктазы и др.) принимают участие различные цитохромы. [16]
В последние годы было установлено существование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простетической группе металлы - железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы кодегидрогеназ. [17]
В последние годы было установлено существование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простатической группе металлы - железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы НАД и НАДФ. [18]
Восстановленная форма кодегидрогеназы может отдавать водород не только флавиновым ферментам и через них кислороду, но и ряду других акцепторов водорода. [19]
Итак, восстановленные формы дегидрогеназ передают свой водород на флавиновые ферменты. [20]
В настоящее время нет сомнения в том, что флавиновые ферменты принимают весьма важное участие в процессах тканевого дыхания. Однако роль отдельных представителей флавиновых ферментов изучена еще недо-статочно. [21]
В настоящее время нет сомнения в том, что флавиновые ферменты принимают весьма важное участие в процессах тканевого дыхания. Однако роль отдельных представителей флавиновых ферментов изучена еще недо статочно. [22]
Цитохромы являются специфическими посредниками между кислородом и восстановленными формами флавиновых ферментов. При этом на каждую молекулу Оз перебрасывается 4 электрона, и вследствие этого кислород после присоединения 4 протонов восстанавливается в воду. [23]
Цитохромы являются специфическими посредниками между кислородом и восстановленными формами флавиновых ферментов. При этом на каждую молекулу О2 перебрасывается 4 электрона, и вследствие этого кислород после присоединения 4 протонов восстанавливается в воду. [24]
Кроме первичных дегидрогеназ в дыхательную цепь входят вторичные дегидрогеназы ( флавиновые ферменты - ФАД) и цитохромная система, включающая несколько ферментов - цитохромов, в состав простетиче-ской группы которых входят атомы железа. Цитохромная система не принимает атомов водорода с ФАДН2, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атома железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромок-сидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду ионизированный атом водорода. [25]
В то же время при ферментативных окислительно-восстановительных процессах с участием флавиновых ферментов наблюдаются более узкие ( ДЯ1 / г 13 э) сигналы без СТС. Многочисленными кинетическими экспериментами было показано [42-44], что возникновение сигнала ЭПР обусловлено образованием комплекса фермента с субстратом. Форма и ширина сигнала ЭПР свидетельствуют, однако, что хотя источником неспаренного электрона является низкомолекулярный свободный радикал, адсорбированный на белке-ферменте, плотность неспаренного электрона распределена по значительно большему пространству. [26]
Функция переноса электронов, сохраняющаяся после разрушения митохондрий ультразвуком, связана с участием флавинового фермента, некоторого количества негеминового железа, кофермента Q, цитохромов и, по-видимому, белкового соединения меди. [27]
Изучение витамина В2 с самого начала велось в тесной связи с изучением важной группы флавиновых ферментов, осуществляющих реакции дегидрогенизации и окисления, Первые не вполне очищенные препараты вещества, затем получившего название витамина Ва ( рибофлавина), были получены при расщеплении одного из ферментов этой группы Вскоре было обнаружено, что полученное соединение широко распространено в природе и имеет очень большое значение для жизнедеятельности разнообразных организмов - бактерий, дрожжей, растений, животных и человека. [28]
Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин В2 участвует в окислительно-восстановительных процессах. Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида ( ФМН) и флавинадениндинуклеотида ( ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы - желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин В2 разрушается, в кислой среде он устойчив. [29]
![]() |
Схема действия дыхательных ферментов. [30] |