Последний фермент
Cтраница 1
Последний фермент встречается только у растений типа С-4 и, по-видимому, служит для замыкания своего рода челночной циркуляции углерода между мезофиллом и обкладкой сосудистого пучка. [1]
Последние ферменты обладают более широкой специфичностью. Химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматич. С меньшей скоростью гид-ролизуются связи лейцина, метиоиина и гистндина. [2]
Последний фермент интересен тем. Галактозидаза специфична по отношению к остатку моносахарида: она катализирует гидролиз лишь p - D-галактопи-ранозидов и ( с меньшей скоростью) ( i - D-фукопиранозидов и a - L-арабино-пиранозидов. [3]
Эти последние ферменты образуются лишь после того, как вся глюкоза будет израсходована. Такие регуляторные процессы достаточно хорошо объясняют наличие двух начальных фаз. [5]
Полное отсутствие предполагаемого распределения перекиси водорода между пероксидазой и каталазой позволяет предположить, что последний фермент теряет свою активность под действием пирогаллола. [6]
Активность фосфоглюкомутазы может быть определена двумя методами: химическим, основанным на определении убыли субстрата реакции, и энзиматическим - в сопряженной системе, содержащей помимо фосфоглюкомутазы и глюкозо-1 - фосфата также НАДФ и дегидро-геназу глюкозо-6 - фосфата. Последний фермент используется в избытке, и скорость реакции, катализируемой фосфоглюкомутазой, определяют по нарастанию НАДФН. [7]
Для рибулозобисфосфатного цикла характерны два фермента, не участвующие в других метаболических путях-фосфорибулокиназа и рибулозобисфосфат-карбоксилаза. Последний фермент представляет собой белок, в количественном отношении преобладающий над всеми другими белками на нашей планете. Рибулозобисфосфатный цикл-это восстановительный процесс, в котором СО2 восстанавливается до уровня углеводов. [8]
У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию ала-нина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимери-зацию оксипролина и диаминопимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна; можно думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [9]
Они широко распространены в тканях животных и растений, гл. Последний фермент диссоциирует на каталитически активные димеры. [10]
Основным источником этого кофермента является, во-первых, реакция восстановления № № - метенил - 1ТФ, катализируемая специфической дегидро-геназой, и, во-вторых, L-серин - оксиметилтрансферазная реакция ( фиг. Для последнего фермента необходим пиридоксальфосфат, как указывалось выше при рассмотрении этого кофермента. [11]
Структурный анализ олигодезоксинуклеотидов ( включая олиго-нуклеотиды, полученные из дезоксинуклеиновых кислот химическим гидролизом) можно осуществить в основном тем же путем, как и олигорибонуклеотидов. Гидролиз последним ферментом, эквивалентный щелочному гидролизу олигорибонуклеотидов, необходим потому, что полимеры дезоксинуклеотидов устойчивы к щелочи. [12]
Активность его в почках у большей частя видов крайне низка. Аргиназа - последний фермент в цепи реакций цикла образования мочевины. Оптимум рН действия аргиназы 9 7, для проявления активности необходимы ионы Мл2, обладает строгой субстратной специфичностью, мол. [13]
В жировой ткани содержится несколько липаз, из которых наибольшее значение имеют триглицеридлипаза ( так называемая гормоночувствитель-ная липаза), диглицеридлипаза и моноглицеридлипаза. Активность двух последних ферментов в 10 - 100 раз превышает активность первого. Триглицеридлипаза активируется рядом гормонов ( например, адреналином, норадреналином, глюкагоном и др.), тогда как диглицеридлипаза и моноглицеридлипаза не чувствительны к их действию. Триглицеридлипаза является регуляторным ферментом. [14]
Тормозом в ферментативных реакциях является накопление больших количеств конечных продуктов реакции. После удаления последних ферменты опять начинают действовать. [15]
Страницы: 1 2