Cтраница 2
Действие его аналогично действию оксидазы D-аминокислот. В неочищенных препаратах оксидазы D-аминокислот, полученных из почек свиньи, может присутствовать оксидаза D-аспарагиновой кислоты; однако этот последний фермент инактивируется значительно легче. Препараты оксидазы D-аспарагиновой кислоты окисляют также D-глутаминовую кислоту, хотя и значительно медленнее, чем аспарагиновую кислоту. Высказывалось мнение о существовании особой оксидазы D-глутаминовой кислоты, однако четкое разделение оксидаз D-аспарагиновой и D-глутаминовой кислот осуществить не удалось. [16]
В первом случае генерируемый ток пропорционален концентрации продукта реакции, содержание которого в растворе: зависит от активности фермента. В датчиках другого типа для формирования отклика используют два фермента: холинэстеразу и холиноксидазу. Последний фермент участвует в каталитическом цикле, связанном с переносом электронов. Селективность определений в случае амперометрических датчиков зависит также от потенциала электрода, обеспечивающего протекание электрохимической реакции. [17]
Большое значение белкового компонента флавопротеинов проявляется также в ясно выраженной специфичности этих ферментов. В настоящее время известно, по крайней мере, 10 различных флавопротеинов, которые содержат в качестве простетической группы либо рибофлавинфосфат, либо флавинадениндинуклеотид, но отличаются друг от друга белковыми компонентами. Последний фермент катализирует окисление восстановленных пиридин-нуклеотидда ( см. дальше) в присутствии метиленового синего. Как уже указывалось, различные флавиновые ферменты отличаются друг от друга только по строению своего апофермента, однако до сих пор не установлено, в чем конкретно заключаются их различия. Неизвестно также, каким путем апофер-мент влияет на простетическую группу, обусловливая специфический катализ окисления только определенных типов соединений. [18]
В первом случае генерируемый ток пропорционален концентрации продукта реакции, содержание которого в растворе зависит от активности фермента. В датчиках другого типа для формирования отклика используют два фермента: холинэстеразу и холиноксидазу. Последний фермент участвует в каталитическом цикле, связанном с переносом электронов. Селективность определений в случае амперометрических датчиков зависит также от потенциала электрода, обеспечивающего протекание электрохимической реакции. [19]
Только комплекс обоих белков обладает существенной ферментативной активностью. Оба цистрона, как показывают генетические эксперименты, находятся рядом друг с другом. Триптофансинтетаза является последним ферментом в цепи реакций, ведущих к образованию триптофана. [20]
По-видимому, активация ДНК-полимеразы приводит к снижению концентрации дНТФ и снятию их ингибирующего действия на аспартат - карбамоилтрансферазу и наоборот. Значительное увеличение активности последнего фермента, а также ДНК-полимеразы и ДНКаз во всех трех изученных тканях через 2 нед после облучения обусловлено, по мнению авторов, суммированием двух процессов: усиленной репликации ДНК и клеточного деления, лежащих в основе регенерации органов [ Бонд В. [21]
Интересно, что активности ферментов, декарбоксилирующего УДФ-Гл. УДФ-апиозу отделить не удавалось, хотя последний фермент был очищен рядом методов в 300 раз. Образование апиозы и ксилозы сильно стимулируется НАД; НАД-Н сильно ингибирует реакцию. [22]
В настоящее время известно, что в хромосомном участке ДНК находятся семнадцать генов. Функции тринадцати из них уже установлены, однако очищены продукты лишь пяти генов. Показано, что nif D и nif К кодируют а - и Р - субъединицы MoFe-белка, nif H кодирует субъединицу Fe-белка, nif F кодирует флавопротеин флаводок-син и nif J кодирует пируватфлаводоксин-оксидо-редуктазу. Последние ферменты участвуют в создании и переносе восстановительного потенциала нитрогеназы. [23]
Кроме первичных дегидрогеназ в дыхательную цепь входят вторичные дегидрогеназы ( флавиновые ферменты - ФАД) и цитохромная система, включающая несколько ферментов - цитохромов, в состав простетиче-ской группы которых входят атомы железа. Цитохромная система не принимает атомов водорода с ФАДН2, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атома железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромок-сидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду ионизированный атом водорода. [24]
Строго доказан такой синтез РНК при исследовании клеток, зараженных РНК-содержащими вирусами. Теоретически для репликации вирусной РНК имеется несколько возможностей. Например, под влиянием вирусной РНК может индуцироваться синтез ДНК, которая затем служит матрицей для воспроизведения вирусной РНК - Но возможен и прямой синтез РНК на вирусной матрице. Оказалось, что после инфицирования в экстрактах клеток активность последнего фермента заметно увеличивается, тогда как активность первых двух ферментов остается прежней. Эти результаты и данные изотопных методов исследования подтверждают существование РНК-зависимой РНК-полимеразы в животных клетках. Описываемый фермент обнаружен в нескольких типах клеток, зараженных РНК-содержащими вирусами - в бактериях, клетках млекопитающих и растений. [25]
Кроме названных выше, большое практическое значение имеют еще две оксидоредуктазы: орто-дифенолоксидаза ( полифенол-оксидаза, тирозиназа) и оксидаза аскорбиновой кислоты. Оба фермента относятся к подклассу, включающему катализаторы, которые могут окислять монофенолы, в частности тирозин, о-ди-фенолы, полифенолы, дубильные вещества и иные родственные им соединения. Акцептором водорода здесь служит молекулярный кислород. Блокирование последней инактивирует катализатор полностью. Ферменты, окисляющие фенолы и аскорбиновую кислоту в растениях, значительно распространены в природе. Окисление витамина С хотя и нежелательно, так как снижает полезные свойства продуктов ( их витаминную ценность), но оно не приводит к ухудшению вкуса, резкому изменению цвета и возникновению других дефектов, как действие фенолазы. Поэтому последний фермент все время привлекает внимание исследователей и технологов. [26]