Мембранный фермент

Cтраница 1

Мембранные ферменты привлекают в настоящее время пристальное внимание, так как многие клеточные процессы протекают при их непосредственном участии. [1]

Мембранные ферменты в составе бислоя приобретают большую стабильность и способность к осуществлению реакций, которые в гидрофильном окружении протекали бы с весьма малой скоростью. Липидное окружение предоставляет таким белкам привилегированные условия функционирования, но и накладывает ограничения на поведение белковых ассоциатов: последнее сильно зависит от плотности упаковки ( микровязкости) мембран. Поэтому факторы, влияющие на липидный состав и свойства клеточной мембраны, оказывают регулирующее влияние на функции мембранных белков. [2]

Мембранные ферменты отличаются от растворимых ферментов одним важным свойством: все они прочно связаны с липидным бислоем соответствующих мембран. Поэтому помимо субстратов, активаторов или ингибиторов их регуляторами являются сами мембранные липиды. Белок-липидные взаимодействия играют важную роль в регуляции активности мембранных ферментов, причем действие многих биологически активных соединений реализуется через изменение структурного состояния липидного бислоя. [3]

Исследование температурных зависимостей мембранных ферментов позволяет в ряде случаев оценить влияние состояния липидной фазы мембран на их функционирование. Вид получаемого графика ( линейный или нелинейный с перегибом в определенной области температур) позволяет делать заключения о наличии термоиндуцированных изменений в функционировании фермента. [4]

Удобным объектом для изучения свойств мембранных ферментов является Са-АТФаза ( К Ф 3.6.1.38) СР скелетных мышц кролика, поскольку содержание этого белка в легкой фракции мембран ретикулума достигает 80 - 90 %; выделяемые препараты СР стабильны при хранении и имеют постоянный белковый и фосфолипидный состав. [5]

Ядовитость большинства карденолидов связана с ингибированием мембранного фермента Ка К-АТФазы, играющего важную роль в регуляции проницаемости клеточных оболочек для ионов. Большое значение для биохимических исследований этого фермента имеет карденолидный гликозид уабаин 2.102 6, специфически взаимодействующий с Ыа К-АТФазой. Некоторые другие гликозиды, например калотропин 2.102 7, проявляют свойства мощных цитотоксинов. Из-за высокой общей токсичности перспектив практического применения они не имеют. В калотропине гликозидная часть молекулы представлена моносахаридом, несущим кетонную группу. Наличие таких углеводов создает предпосылки для формирования особого типа связи с агликоном. Если в кольце А последнего имеется дополнительная гидро-ксильная группа, то в результате химической реакции, показанной формулой 2.102 8, образуются так называемые дважды связанные гликозиды. Строение их иллюстрируется формулой гомфозида 2.102 9, найденного в растениях рода Asclepias. [6]

Флуоресцентные зонды и метки являются удобным инструментом для исследования биологических мембран и мембранных ферментов. Использование зондов разной природы, способных связываться с белками или встраиваться в различные области липидного бислоя, а также меток, ковалентно реагирующих с функциональными группами белков или липидов, позволяет получить ценную информацию о состоянии и подвижности белка в мембране, состоянии липидного матрикса, характере белок-белковых и белок-липидных взаимодействий. [7]

В небольших ( сублитических) концентрациях индуцируют слияние мембран и ингибируют активность нек-рьи мембранных ферментов, в высоких концентрациях действуют как детергенты, вызывая солюбили-зацию мембранных белков и липидов. [8]

Внутриклеточным посредником действия атриопептидов оказался циклический гуанозинмонофосфат ( цГМФ), синтез которого осуществляется в результате активирования мембранного фермента гуанилатциклазы; действие аденилатциклазы, напротив, тормозится под влиянием атриопептидов. [9]

Такие параметры, как скорости роста и выделения продуктов, устойчивость к токсическим веществам, зависят от скоростей поглощения и экскреции веществ, активности мембранных ферментов, которые в свою очередь подвержены влиянию изменений в клеточных оболочках. [10]

В зависимости от целей эксперимента в каждом конкретном случае выбирается не только определенный тип детергента, но также подбираются оптимальные условия его действия в отношении мембранного фермента ( концентрация, время и температура обработки, количество мембранного материала) При выборе оптимально действующей концентрации детергентов следует помнить, что в определенных условиях они склонны к образованию агрегатов - мицелл, эффективность действия которых отличается от эффективности мономерных форм детергентов. [11]

При участии аминотрансфераз ( КФ 2.6.1) в организме человека осуществляются процессы трансаминирования. ГТ ( КФ 2 3.2.2) является мембранным ферментом, присутствующим во многих органах. Определение его активности используется в основном для диагностики заболеваний печени и желчевыводящих путей ( хронический гепатит, алкогольное повреждение печени, вирусные гепатиты, метастазы опухолей), а также поджелудочной железы и инфаркта миокарда. [12]

Основные процессы этого этапа - изменение степени жидкост-ности мембран и конформации мембранных ферментов, в силу чего начинает проявляться дыхательная активность споровой суспензии. [13]

Жирорастворимые витамины ( A, D, Е, К) входят в состав биологических мембран-основного структурного элемента клеток. Они стабилизируют структуру мембран, защищают их от окислительного разрушения, обеспечивают нормальную работу мембранных ферментов. [14]

Автолитические процессы при росте и делении клеток. [15]

Страницы: 1 2