Cтраница 1
Фибрин характеризуется, невидимому, высоким содержанием лизина, но количество его в белке еще не установлено достаточно точно. Белки разных животных несколько отличаются друг от друга. [1]
Фибрин применяют в хирургии в виде пленок для закрывания дефектов мозговой оболочки, а также для остановки кровотечений. [2]
Фибрин тщательно собирают нг тонкую палочку, жидкость выливают, сверток фибрина отжи мают об стенку прибора и промывают водой. Автор дальше применяет сжигание по Къельдалю, но, конечно, можно опре делить и по Вексельбауму, предварительно растворив сверто. [3]
Мономерный фибрин, образующийся при расщеплении, агрегируется в пучки волокон, переходящие затем в стабилизированные водородными связями фнбриновые сгустки. Транспептндаза, образующаяся под действием фактора свертывания крови XIII нз четырехцепочечного а2 гл бУлина М 350 000, осуществляет ковалентную сшивку сгустков фибрина, замыкая изопептидные связи между 7-карбоксильнымн н е-аминогруппамн боковых цепей остатков глутаминовой кислоты и лизина. Образующийся полимер фабрина нерастворим в воде и 8 М растворе мочевины. Обратный процесс растворения сгустков фибрина идет под действием шшзмина ( фибринолн-зин) - трипсиноподобной протеазы, протеолитически расщепляющей фибрин до растворимых продуктов. Сам плазмин образуется из неактивного предшественника плазминогена при его специфической активации урокнназой почек ( М 53 000) или стрептокиназой ( М 47 000) из / 3-гемолитических стрептококков. [4]
Растворения фибрина не наступает, вследствие необратимого инактирова-ния пепсина в щелочной среде. [5]
Расщепление фибрина осуществляется протеолитическим ферментом плазмином, который находится в плазме в виде профермента плазминогена. Для его превращения в плазмин требуются активаторы, содержащиеся в крови и тканях. Таким образом, система фибринолиза, как и система свертывания крови, имеет внутренний и внешний механизмы активации. Внутренний механизм осуществляется ферментами самой крови, а внешний - тканевыми активаторами. [6]
Навески фибрина, буферный раствор и раствор трипсина предварительно приготовлены. [7]
Был взят фибрин, законсервированный в алкоголе, и отмыт от последнего. После обработки формалином он приобрел красивый белый цвет и сохранялся два года, после чего потерял эластичность и легко разбивался. Казеин по Бенедиченти, обработанный формалином, перестал изменяться от панкреатического сока. В табл. 11 и 12 составленными путем пересчета полученных Бенедиченти результатов с отнесением их к 1 г сухого протеина, показано в процентах падение основности у различных протеинов и расход в граммах 100 % СН2О, так же на 1г сухого вещества. [8]
Ретрагированный сгусток фибрина в организме человека и животных под влиянием протеолитического фермента плазмы крови-плаз мин а подвергается постепенному рассасыванию с образованием ряда растворимых в воде продуктов гидролиза-пептидов. В норме плазмин находится в крови в форме неактивного предшественника-плаз мин о гена. Превращение плазминогена в плазмин сопровождается отщеплением от полипептидной цепи 25 % аминокислотных остатков. Ведущая роль в этом процессе принадлежит кровяным активаторам. В норме активность кровяных активаторов плазминогена очень низкая, т.е. они находятся в основном в форме проактиваторов. Весьма быстрое превращение кровяного проактиватора в активатор плазминогена происходит под влиянием тканевых лизокиназ, а также стрептокиназы. Стрептокиназа вырабатывается гемолитическим стрептококком и в обычных условиях в крови отсутствует. Однако при стрептококковой инфекции возможно образование стрептокиназы в большом количестве, что иногда приводит к усиленному фибринолизу и развитию геморрагического диатеза. [9]
Превращение фибриногена в фибрин происходит под влиянием тромбина и в отсутствие кальция. Роль ионов кальция или комплексов кальция [61] в первой фазе свертывания еще не вполне ясна. [10]
Со щелоком кали фибрин и альбумин также не окисляются, но дают при помощи воды различные продукты разложения. При дальнейшем действии получается еще масляная кислота. [11]
Оставшийся на фильтре фибрин следует собирать в специальную посуду. [12]
Открытие цистина и фибрина. Несколько миллиграммов пробы смешивают в колбе, описанной в методике открытия солей угольной кислоты ( см. выше), с 0 1 г тонко измельченного едкого натра и сплавляют в течение 1 мин. В присутствии цистина или фибрина бумага окрашивается в черный цвет. [13]
Четкообразная форма волокон фибрина дает основание предполагать, что они образуются путем продольной ассоциации глобулярных частичек и что процесс полимеризации, ведущий к превращению фибриногена в фибрин, заключается в соединении молекул фибриногена конец с концом. Вероятно, структурной единицей сгустка фибрина является ячейка из 10 - 14 молекул фибриногена, соединенных между собой своими концами по продольной оси. В первоначальном рыхлом сгустке фибрина имеется, вероятно, лишь небольшое число боковых поперечных связей. [14]
Реактивы: кусочки фибрина или кусочки белка сваренного яйца; NaHGO3, 10 % - ный раствор; лакмус красный. [15]