Фибрин

Cтраница 3

Для первых опытов был взят препарат фибрина из растений ( Кальбаум), представляющий собою слегка желтоватый мелкий порошок, нерастворимый в воде. Фибрин взбалтывался в слабо щелочном 0.1 % - ном растворе трипсина и подвергался перевариванию в течение трех дней. [31]

Схематическое изображение системы целевой доставки лекарственного вещества, основанной на использовании моноклональных антител. А. Молекула лекарственного вещества присоединена к моноклональному антителу. Б. К моноклональному антителу присоединен фермент, превращающий инертную форму лекарственного вещества в активную только в непосредственной близости от клетки-мишени. В обоих случаях Моноклональное антитело связывается с одним специфическим белком на поверхности клетки-мишени. [32]

Однако плазмин способен разрушать и предшественник фибрина фибриноген ( рис. 10.7), и если уровень последнего в результате терапии с использованием активатора плазминогена снизится слишком сильно, могут произойти обширные внутренние кровотечения. [33]

Особенно богаты ею пепсин, глиадин, фибрин. Часто встречается в виде фосфорнокислого эфира. По свойствам близка к серину. [34]

В III фазе происходит превращение фибриногена в фибрин. Этот процесс протекает в 3 этапа. На 1 - м этапе под влиянием тромбина из фибриногена образуется золеобразный фибрингмономер. На 3 - м этапе при участии фактора XIII и фибриназы тканей, тромбоцитов и эритроцитов образуется окончательный или нерастворимый фибрин I. Фибриназа образует прочные пептидные связи между соседними молекулами фибрин-полимера, что цементирует фибрин, увеличивает его механическую прочность и устойчивость к фибринолизу. Образование фибрина завершает образование кровяного тромба. [35]

Аналогичным образом действию серной кислоты был подвергнут мясной фибрин. Кусок говядины тщательно промывали большим количеством воды, для того чтобы удалить растворимые вещества. [36]

Засекают по секундомеру время получения первой ниточки фибрина на вынутой из крови стеклянной палочке. Этот момент считается началом свертывания крови. [37]

Известно, что вслед за образованием нитей фибрина происходит их сокращение. Имеющиеся в настоящее время данные свидетельствуют, что ретракция кровяного сгустка является процессом, требующим энергии АТФ. Последний по своим свойствам напоминает актомиозин мышц и обладает АТФазной активностью. [38]

Во все три пробирки опускают по кусочку фибрина или яичного белка и помещают их в термостат при 37 - 40 С. [39]

Переваривание белков пепсином можно хорошо наблюдать на фибрине, который под действием пепсина становится растворимым, переходя в пептон. [40]

Через несколько минут начинает выделяться в виде волокон фибрин, который наматывают на палочку. [41]

Другим примером ограниченного протеолиза является превращение фибриногена в фибрин, индуцируемое тромбином. При этом процессе в небелковой фракции обнаруживается около 2 % общего азота фибриногена. Два из этих пептидов содержат N-концевую глутаминовую кислоту, которая, возможно, соответствует остаткам, теряемым фибриногеном при его превращении. [42]

В недефибринизированной плазме крови наблюдается еще дополнительный пик фибрина ( р), расположенный между Р - и f - глобулинами. [43]

Описано взаимодействие типа полимер - полимер на примере фибрина и сополимера этилена с малеиновым ангидридом. [44]

В недефибринизированной плазме крови наблюдается еще дополнительный пик фибрина ( р), расположенный между ( 3 - и у-глобулинами. [45]

Страницы: 1 2 3 4