Фибробласт

Cтраница 1

Фибробласты, которые синтезируют коллаген, секретируют также фибронектин - гликопротеин, присутствующий на поверхности клеток, в межклеточном веществе и крови. Фибронектин связывается с агрегирующими проколлагеновыми волокнами и оказывает влияние на формирование околоклеточного матрикса. В межклеточном веществе происходит ассоциация фибронектина, проколлагена с протеогликанами, гепаринсульфатами и хондроитинсульфатами. Так, например, IX тип коллагена ( из хрящей) содержит протеоглика-новые цепи. [1]

Фибробласты в среде с TGF не нуждаются затем в субстрате для роста и не отвечают на межклеточные контакты. После удаления TGF из культуральной среды клетки возвращаются к нормальному росту. [2]

Фибробласты больных с атаксической телеангиэктазией лишены функционирующей у-эндонуклеазы-фермента, инициирующего, как это принято считать, репарирующее вырезание у-модифицированных оснований. Это состояние отличается от ксеродермы, так как клетки больных, страдающих последним заболеванием, обладают способностью к нормальной репарации повреждений, вызванных рентгеновскими лучами. [3]

Интерфероны фибробластов и лейкоцитов человека, индуцируемые комплексом полиинозиновой - полииитидиловой кислот и вирусом, различаются по своей антигенности. Например, антитела, образуемые против интерферона фибробластов, не способны нейтрализовать интерферон лейкоцитов. Антитела, образуемые против препаратов интерферона лейкоцитов, обладают частично перекрестной активностью к интерферону фибробластов, которая, однако, может объясняться присутствием интерферонов фибробластного типа в этих лейкоцитарных препаратах. Причины различий антигенного поведения могут быть обусловлены первичными структурами полипептидных цепей и посттрансляционными модификациями ( гликозилированием) или и тем и другим. Поскольку поверхность белка отражает его первичную структуру, а гидрофобные аминокислоты на поверхности определяют взаимодействия с гидрофобными сорбентами, Янковский и др. [580] решили сравнить поведение обоих интерферонов при гидрофобной хроматографии различного типа. [4]

Превращение формирующегося фибробласта в зрелый характеризуется увеличением объемной плотности ультраструктур, ответственных за синтез специфического белка. В частности, наблюдаются развитие цистерн гранулярной эндоплаз-матической сети, увеличение числа везикулярных образований, содержащих материал, идентичный по структуре таковому в просвете цистерн. Везикулы осуществляют транспорт синтезированного тропоколлагена в межклеточные пространства, где происходит формирование коллагеновых фибрилл. Отмечено также, что в зрелом фибробласте синтез коллагена превышает скорость его выведения. В результате этого цистерны эндо-плазматической сети представляются резко расширенными и переполненными вновь синтезированным тропоколлагеном. В гиалине силикотических узелков содержится только 30 % коллагена, а 50 % его составляют f - глобулины, а именно глобулины G - и М - классов [ Pernis В. [5]

Рану заселяют фибробласты, синтезирующие коллаген и другие элементы рубцо-вой ткани. [6]

Для интерферона из фибробластов человека ( М 20 000) известна полная аминокислотная последовательность белкового компонента. [7]

Препарат в культуре фибробластов эмбрионов кур оказывает высокий вирусингибирующий эффект в отношении кератогенных и дерматотроп-ного штаммов вирусов герпеса ( 10 мкг / мл при дозе вируса 1, 10, 100 ТЦД. Алпизарин является малотоксическим соединением ( ЛД. При энтеральном введении определяется в крови через 15 - 30 минут с максимальным содержанием через 3 - 6 часов, через 12 - 48 часов обнаруживаются только следы препарата. Подкожное введение препарата в виде суспензии обеспечивает его циркуляцию в крови в течение суток. При разных способах введения препарат определяется в печени, меньше в почках, селезенке, мозге. Алпизарин выводится с мочой и через желудочно-кишечный тракт. [8]

Так же как и фибробласты, конусы роста отдают предпочтение тем субстратам, к которым они могут прочно прилипать. Субстрат, свободный от палладия, может быть обычным пластиком, к которому клетка прилипает менее прочно, чем к палладию, или может быть покрыт положительно заряженным полимером полиорнитином, к которому клеточные мембраны ( заряженные отрицательно) прилипают значительно прочнее, чем к металлу. В первом случае конусы роста остаются на участках с палладиевым покрытием и избегают пластиковой поверхности. Во втором они продвигаются по полоскам полиорнитина, обходя палладий. Материалы, подобные полиорнитину, обладают настолько сильными адгезивными свойствами, что не только сам конус роста, но и весь нейрит прилипает к субстрату, покрытому полиорнитином. Тогда путь конуса роста как бы записывается в форме тянущегося за ним нейрита. Кроме того, в случае продвижения по липким субстратам конусы роста сильнее ветвятся. [9]

Танталовая сетка стимулирует пролиферацию фибробластов; ее следует применять тогда, когда желательно образование крепких сращений. Однако если сетка находится позади того места, где желательно, чтобы произошло сращение, то впоследствии может произойти ограничение подвижности имплантата. [10]

Среди клеточной массы здесь попадаются фибробласты, ретикулярные клетки, эпителиоидные и тучные клетки, в большом количестве, особенно вокруг сосудов, гистиоциты и реже, вокруг и в просвете сосудов, и вблизи эпителиальной ткани - полиморфно-ядерные лейкоциты. Это особенно было выражено в 35, 43, 45, 47 и других случаях. [11]

Вырабатываются обычно клетками эндотелия и фибробластов. В настоящее время различают три таких фактора. [12]

В процессе биосинтеза коллагена в фибробластах сначала образуется водорастворимый протоколлаген, не содержащий гидроксипролина и гидро-ксилизина. Обе гидроксиаминокислоты образуются позднее при действии на молекулу белка особой проколлагенгидроксилазы. Окончательное формирование коллагеновой фибриллы происходит во внеклеточном пространстве после секреции предшественника. [13]

Схема биосинтеза коллагена. [14]

Биосинтез коллагена, осуществляемый в фибробластах, протекает весьма сложно. Сначала его цепи синтезируются иа полисомах в виде предшественников, образуя проколлаген. В частности, предшественники al - и a2 - цепей имеют молекулярную массу свыше 120 000 каждый. [15]

Страницы: 1 2 3 4