Cтраница 1
Фицин получают из латекса некоторых видов фиговых деревьев. [1]
Мы провели изучение реакций, катализируемых фицином, одновременно с изучением трипсина, так как было очевидно, что оба фермента катализируют одну и ту же реакцию, но по разным механизмам. [2]
Эндопептидазы в растительном мире представлены папаином, фицином и бромелаином. Папаин получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например, инжира, а бро-мелаин выделяют из стеблей ананаса. [3]
Мы постулируем трехстадийный механизм для реакций, катализируемых фицином, подобный механизму, предполагаемому для действия трипсина и химотрипсина. [4]
Из растительных протеиназ чаще всего используются и наиболее изучены папаин, фицин и бромелаин. Первый получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например инжира, а бромелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия фицина - рН около 7 0, бромелаина - примерно такой же; оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка. Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения; это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, как говрят, более широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. [5]
Так, при температуре не выше 20 - 25 трипсин, пепсин, фицин и проназа расщепляют внутримолекулярные связи в молекулах кислоторастворимого коллагена, но полипептидные цепи тройной спирали молекулы коллагена при этом не затрагиваются. При действии тех же протеаз на нерастворимый коллаген шкуры теленка разрушаются межмолекулярные связи, соединяющие молекулы коллагена латерально и по их концам, что приводит к растворению коллагена. При этом образуются пептиды с не типичной для коллагена последовательностью аминокислот, названные телопептидами. Телопептиды составляют 1 - 5 % от всей молекулы коллагена: они не содержат оксипролина и оксилизина; в них меньше, чем в коллагене, глицина и аланина, значительно больше тирозина, лейцина, фенилаланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. [6]
В настоящее время испытываются подходящие субстраты для раздельного исследования второй и третьей стадий реакции, катализируемой фицином. [7]
Получение асимметричных производных, например образование амидов 1Ч - ацил - Ь - аминокислот, катализируемое папай-ном, бромелином или фицином. [8]
Используются протеазы животного - пепсин, трипсин, химо-трипсин, реннин ( сычужный фермент) - и растительного происхождения - папаин, фицин, бромелаин. Однако наибольшее, все возрастающее применение, особенно за последнее время, находят протеазы микроорганизмов, чаще всего протеолитические системы бактерий и грибов. [9]
К наиболее часто используемым стабилизирующим ферментам относятся протеазы, прежде всего папаин, получаемый из смолы папайи, а его относительно редко применяемые заменители бромелаин и фицин - соответственно из ананаса и фигового дерева. Действие папаина основано на уменьшении молекулярной массы белков и тем самым - на изменении их растворимости и комплексообразующих свойств. Основным негативным фактором внесения папаина ( его вносят обычно в танк кондиционирования или непосредственно в линию перед фильтрованием) является его негативное влияние на пенообразующую способность пива. [10]
Для производства протеолитических ферментов в промышленных масштабах используют плоды дынного дерева ( Carica papaya), из которых получают папаин и химопапаин; побеги и листья инжира ( Ficus carica), из которых получают фицин; плоды, стебли и отходы переработки ананасов ( Ananas comosus), из которых выделяют бромелин. Перечисленные препараты находят широкое применение для производства медикаментов за рубежом. В нашей стране растительные про-теиназы не производятся, так как растения, их продуцирующие, произрастают, главным образом, в тропических странах. [11]
Из растительных протеиназ чаще всего используются и наиболее изучены папаин, фицин и бромелаин. Первый получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например инжира, а бромелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия фицина - рН около 7 0, бромелаина - примерно такой же; оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка. Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения; это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, как говрят, более широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. [12]
Реакции транспептидации, катализируемые папаином, были изучены Фрутономидр. Известны также и другие растительные протеазы, например фицин, получаемый из растений Ficus sp, бромелин - из ананаса и асклепаин, выделенный из растений Asclepias. В общем эти ферменты похожи на папаин, но, за исключением фицина [39], их специфичность и степень очистки мало изучены. [13]
Эндопептидазы в растительном мире представлены папаином, фицином и бромелаином. Папаин получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например, инжира, а бро-мелаин выделяют из стеблей ананаса. [14]
Исследование влияния на эту третью стадию изменения рН, температуры и состава раствгп еля показало, что ионизированная карбоксильная группа контролирует скорость этой стадии. Из кинетических данных следует, что в случае фицина соединение ацил-фермент более стабильно, чем в случае трипсина или химотрипсина. Это позволяет сделать два интересных вывода: во-первых, фицин является более эффективным ферментом для реакции переноса ( см. следующий раздел) и, во-вторых, он гидролизует эфиры и амиды с примерно одинаковой скоростью. [15]