Фицин
Cтраница 2
Существует два различных класса гидролитических ферментов: ферменты первого типа имеют восстановленную - SH-группу в качестве составляющей их активного центра, тогда как ферменты другого типа такой группы не имеют. Трипсин и химо-трипсин принадлежат к числу последних, а фицин и папаин относятся к первой группе. [16]
Его активность связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. Такими же свойствами обладают и другие растительные протеазы, например бро-мелин ананаса и фицин фигового дерева, а также катепсин-протеаза, присутствующая во многих клетках животного организма. Согласно данным, полученным Абдергальденом и его сотрудниками, инъекция кроликам чужеродных белков ведет к образованию в их организме специфических протеаз, которые обладают способностью расщеплять только введенный белок. [17]
Этот фермент, выделенный из растений семейства тутовых, представляет собой эндопептидазу, сходную с папаином. Исходя из кривых зависимости скорости реакции от рН, можно полагать, что в реакции, катализируемой фицином, участвует также карбоксилатный ион или его кинетический, эквивалент. Фицин проявляет максимальную активность в отношении субстратов, содержащих L-аргинин, но его каталитическое действие распространяется на широкий спектр субстратов. [18]
Полезным ферментным сырьем являются также и некоторые продукты растительного и животного происхождения. Так, широко используемую протеиназу - папайи - получают из латексно-го сока, вытекающего из плодов дерева Carica papaya; бромелаии содержится в плодах, стеблях и корнях ананаса; фицин выделяют из латекса ( и листьев) тропических деревьев рода Ficus. Препаратом растительных амилаз является солод - проросшее зерно. Животные ферменты - трипсин, химотрипсин, амилазы, липаза-в значительных количествах содержатся в поджелудочной железе ( свиней, крупного рогатого скота), пепсин - в слизистой оболочке желудков, гиалуронидазу выделяют из семенников или стекловидного тела глаз крупного и мелкого рогатого скота, ка-талазу - из печени животных. [19]
К этой группе ферментных препаратов относят: во-первых, протеиназы как животного, так и микробного, грибкового и растительного происхождения ( трипсин, хипотрипсин, эластаза, проназа, коллагеназа, папаин, бро-мелин, фицин, дикиназа и др.), обладающие высокой способностью гидролизовать денатурированные массы белков, разжижать вязкие и трудноотделяемые экссудаты, снижать антигенные свойства ряда токсинов; во-вторых, деполимеразы нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов - ДНК-азы и РНК-азы, использующиеся при лечении больных хроническими гнойными заболеваниями легких и при других нагноительных процессах ( конъюнктивиты, кератиты и пр. [20]
Этот фермент, выделенный из растений семейства тутовых, представляет собой эндопептидазу, сходную с папаином. Исходя из кривых зависимости скорости реакции от рН, можно полагать, что в реакции, катализируемой фицином, участвует также карбоксилатный ион или его кинетический, эквивалент. Фицин проявляет максимальную активность в отношении субстратов, содержащих L-аргинин, но его каталитическое действие распространяется на широкий спектр субстратов. [21]
Из растительных протеиназ чаще всего используются и наиболее изучены папаин, фицин и бромелаин. Первый получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например инжира, а бромелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия фицина - рН около 7 0, бромелаина - примерно такой же; оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка. Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения; это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, как говрят, более широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. [22]
Исследование влияния на эту третью стадию изменения рН, температуры и состава раствгп еля показало, что ионизированная карбоксильная группа контролирует скорость этой стадии. Из кинетических данных следует, что в случае фицина соединение ацил-фермент более стабильно, чем в случае трипсина или химотрипсина. Это позволяет сделать два интересных вывода: во-первых, фицин является более эффективным ферментом для реакции переноса ( см. следующий раздел) и, во-вторых, он гидролизует эфиры и амиды с примерно одинаковой скоростью. [23]
Реакции транспептидации, катализируемые папаином, были изучены Фрутономидр. Известны также и другие растительные протеазы, например фицин, получаемый из растений Ficus sp, бромелин - из ананаса и асклепаин, выделенный из растений Asclepias. В общем эти ферменты похожи на папаин, но, за исключением фицина [39], их специфичность и степень очистки мало изучены. [24]
В желудочно-кишечном тракте присутствуют также экзопептидазы, например карбоксипептидазы и аминопептидазы. В тканях животных имеются внутриклеточные протеолитические ферменты ( ка-тепсины), сходные по свойствам с протеолитическими ферментами пищеварительного тракта. Протеолитические ферменты найдены и в растениях; среди них заслуживают внимания па-паин из плодов дынного дерева Carica papaya, бромелин из ананаса и фицин из млечного сока инжира. Микроорганизмы также обладают протеолитическими системами, но они в общем изучены менее детально, чем протеазы высших растений и животных. Следует отметить, что ферментные системы, расщепляющие пептиды и белки, распространены в природе очень широко. Многие протеолитические ферменты получены в кристаллическом виде и тщательно изучены в отношении специфичности, кинетики и механизма их действия. [25]
 |
Содержание углеводов в некоторых гликопротеинах. [26] |
По-видимому, в природе существует гораздо большее число белков, ковалентно связанных с углеводами, чем чистых белков. Гликопротеины широко распространены в тканях высших животных, растениях и микроорганизмах и выполняют различные функции. Так, структурными гликопротеинами являются коллаген, гликопротеины клеточной стенки бактерий, экстензии из клеточной стенки растений; резервную функцию выполняют казеин, овальбу-мин, гликопротеины эндосперма, аллергены цветочной пыльцы; ферментами являются рибонуклеаза В свиньи, дезоксирибонук-леаза свиньи, а-амилаза свиньи, ацетилхолинэстераза, фицин, бро-мелаин, такаамилаза ( а-амилаза грибов), дрожжевая инвертаза ( p - D-фруктофуранозидаза); транспортную функцию выполняют церулоплазмин, гаптоглобулин, трансферрин; гормонами служат тироглобулин, хорионический гонадотропный гормон ( хориониче-ский гонадотропин) человека, фолликулостимулирующий гормон, эритропоэтин; защитную функцию выполняют фибриноген, интерферон, иммуноглобулины, муцины; в плазме и других жидкостях организма содержатся а -, 5 - и - гликопротеины; рицин, фито-токсины грибов являются токсинами. Гликопротеины из разных источников различаются содержанием углеводов ( табл. 26.3.4 J, а также размером и формой углеводных цепей. Роль углеводных остатков в гликопротеинах ясна не до конца. [27]
Не все известные протеолитические ферменты одинаково пригодны для мягчения белковых пищевых продуктов. Необходимо, чтобы фермент обладал способностью разрывать разнотипные пептидные связи, чтобы его действие было наиболее широким в том смысле, чтобы он был способен атаковать и разнохарактерные белки, и различные участки в их молекулах. Таким свойством обладают растительные протеина-зы - папаин, бромелин ( протеиназа ананаса), фицин из латекса фиговых деревьев. Они и используются в соответствующих производствах, в частности в США. Однако более широкую специфичность имеют многие протеиназы микробного происхождения, в особенности выделяемые из микроскопических грибов. [28]
В результате гидролиза белков, кроме того, ускоряется процесс фильтрования пива, что является ценным технологическим преимуществом. Имеются интересные предварительные данные, свидетельствующие об улучшении условий переработки несоложеного сырья в пивоваренном производстве при помощи расщепления белков злаков ( ячменя) протеиназами Asp. Иногда для стабилизации пива используют протеиназы, полученные из хвои или шишек сосны. Описан способ повышения стойкости продукта при хранении в бутылках или бочках посредством прибавления к пиву, на любой стадии хранения, фермента хитиназы, отдельно или вместе с папаином, фицином, бромелином или их смесями. [29]
Следует учитывать, что мягчение ( придание нежности) мяса чрезвычайно важно при производстве различных мясопродуктов, например мясокопченостей. Мясопродукты, обработанные про-теиназами, гораздо выше по своему качеству. После мягчения можно использовать для получения ценных мясопродуктов такие сорта мяса, которые обычно не применялись для этой цели. Обработкой ферментами можно сделать мягкими различные шкурки ( футляры) в мясопродуктах, которые обычно жестки и снижают качество изделий. Возможно ускорить созревание колбасных и иных фаршей, сделать их мягкими и усвояемыми, если они изготовляются из сравнительно жесткого сырья. В технологических процессах мясной промышленности используют протеоли-тические ферменты растительного происхождения ( папаин, бро-мелаин, фицин) и все больше грибного и бактериального. [30]
Страницы: 1 2