Cтраница 1
Форма белковой молекулы зависит от природы ( и количества) боковых групп. [1]
Следует учесть, что форма белковой молекулы фермента может быть различной. [2]
![]() |
Стабилизирующее действие молекулы воды. [3] |
Молекулы воды способствуют сохранению формы белковой молекулы. Молекулы воды изображены в виде больших шаров. [4]
Измерение коэффициента диффузии также служит методом определения формы белковой молекулы при условии, что предварительно был любым способом ( кроме измерения константы седиментации) найден молекулярный вес белка. Дополнительные данные относительно размера и формы белковых молекул могут быть получены вискозиметрическими методами, а также путем измерения двойного лучепреломления в потоке и диэлектрической проницаемости раствора белка. [5]
ДНК и РНК) и через сложную систему превращений реализуется в клетках в форме белковых молекул, с к-рммтт связаны все осн. Наследств, информация может передаваться только в одном направлении - от нуклеиновых к-т к белкам. [6]
ДНК и РНК) и через сложную систему превращений реализуется в клетках в форме белковых молекул, с к-рыми связаны все осн. Наследств, информация может передаваться только в одном направлении - от нуклеиновых к-т к белкам. Реализация этой информация состоит из ряда этапов - транскрипции ( перевод информации из формы ДНК в форму РНК), посттранскрипционной модификации ( разрезание и сшивание молекул РНК), переноса синтезированных молекул РНК, играющих роль матриц при белковом синтезе ( мРНК), в специальные органеллы клетки - рибосомы. Превращение наследств, информации, записанной в нуклеиновых к-тах в форме чередования мономерных звеньев ( нуклеоти дов), в аминокислотную последовательность осуществляется в соответствии с генетич. [7]
Не следует, однако, забывать, что ни один из описанных методов нельзя признать идеальным ни в отношении совершенно точного определения молекулярного веса, ни, особенно, в отношении оценки формы белковой молекулы. [8]
Бюргере [10] проделал вычисления, основанные на методе первого отражения, для ансамблей, состоящих из небольшого числа сфер, жестко удерживаемых в заданном относительном расположении ( предполагается, что связь не влияет на движение жидкости), в связи с задачей определения формы белковых молекул по вискозиметрическим данным. В этом случае предполагается, что отношение радиуса частицы к расстоянию между частицами а / 1 очень мало. [9]
![]() |
Первичная-пептидная цепь - ( а. [10] |
Далее следует отметить удаленные от аминной группы аспарагиновой и глутами-новой кислот карбоксильные группы ( так называемые дистальные СООН-группы), фенольную ОН-группу тирозина и SH-группу цистеина, которые при соответствующих условиях рН диссоциируют с образованием Н - ИОНОБ. Можно сказать, что форма белковой молекулы зависит также и от рН среды, так как при различном рН диссоциируют различные группы и электростатическое действие этих групп в конечном счете определяет форму белковой молекулы. [11]
Так как размеры и форма белковой молекулы точно неизвестны, можно было надеяться получить лишь приближенные результаты. [12]
Гидратация белка также находится в определенной зависимости от рН раствора: она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [13]
Белки как вещества высокомолекулярные образуют коллоидные растворы. Воздействия, влияющие на гидратацию, заряд или форму белковых молекул, изменяют и растворимость. К числу таких воздействий относится, в частности, добавление в раствор солей. [14]
Чем больше отклонение фрикционного отношения f / fo от единицы, тем сильнее форма белковой молекулы отклоняется от идеальной сферической формы. [15]