Cтраница 2
Такие белки называют аллостерическими. Аллосте-ризм очень интересное и далеко еще не полностью изученное явление, вероятно, связано с изменением формы белковой молекулы, вызванным воздействием на нее того или иного ( обычно низкомолекулярного) вещества. [16]
В настоящее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы ( сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. [17]
Далее следует отметить удаленные от аминной группы аспарагиновой и глутами-новой кислот карбоксильные группы ( так называемые дистальные СООН-группы), фенольную ОН-группу тирозина и SH-группу цистеина, которые при соответствующих условиях рН диссоциируют с образованием Н - ИОНОБ. Можно сказать, что форма белковой молекулы зависит также и от рН среды, так как при различном рН диссоциируют различные группы и электростатическое действие этих групп в конечном счете определяет форму белковой молекулы. [18]
Изменения активности некоторых белков коррелируются, как правило, с изменениями ряда физических свойств. Изменения термодинамических свойств ( энтальпии и энтропии), объема, растворимости, оптического вращения, поглощения в инфракрасной области, дифракции электронов, а также некоторые другие характеристики, приведенные Каузманом [90], используются для Оценки изменений формы белковых молекул. Большинство этих измерений было проведено на макромолекулах неизвестной структуры, для которых не была установлена последовательность аминокислотных остатков. Хотя эта работа еще не достигла молекулярного уровня, тем не менее она дает возможность лучше использовать значения физических констант белковой молекулы известной структуры для объяснения механизма взаимодействия фермента с субстратом. [19]
Такая структура устанавливается после окончания синтеза всей белковой молекулы на рибосоме. Такая конформация соответствует минимуму свободной гиббсовской энергии системы, состоящей из белковой молекулы и ее окружения. Поскольку форма белковой молекулы существенно зависит от ее взаимодействия с внешней средой ( вода, другие молекулы), то один и тот же белок может иметь различную конформацию в разных внешних условиях. [20]
Даже если допустить равенство изоэлектрических точек двух белков, скорость их движения в электрическом поле при одном и том же значении рН будет различной. Кроме того, на скорость перемещения оказывают влияние величина и форма белковой молекулы. В результате фракционирование белков на основе различной электрофоретической подвижности оказывается одним из самых эффективных методов. [21]
Итак, с белками далеко не все ясно. Ведь чтобы расшифровать до конца структуру белка, надо знать, помимо всего, форму полипептидных цепей белковой молекулы, то есть, иначе говоря, понять, каким способом уложена эта цепь. Здесь метод сборки-разборки не пригоден. Каким же образом удается рассмотреть форму белковой молекулы и способ укладки полипептидных цепей, входящих в ее состав. [22]
Тепловая денатурация белков в растворах при 50 - 60 С также связана с разрывом связей, при помощи которых образуется третичная структура. Для ряда белков восстановление связей может быть 100 % - м, причем это касается не только водородных или гидрофобных связей, но и дисульфид-ных мостиков. Денатурация изменяет как стабильность, так и функции белков, поэтому весьма важно определять ее характер в научных экспериментах, а также при применении белков в промышленности и медицине. Как правило, при денатурации изменяется форма белковой молекулы, поэтому для контроля ее нативности применяют такие методы, как коэффициент вращательной диффузии, рассеяние света, электронная микроскопия. Кроме того, при переходе молекулы белка в денатурированную форму меняется ее растворимость, спектры поглощения, иммунохимические свойства. [23]
Белки по своей форме разделяют на глобулярные и фибриллярные. Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием ряда факторов, например рН, температуры или ионной силы раствора, может изменяться. Это обязательно нужно учитывать при определении формы белка. Одним из наиболее точных методов, регистрирующих форму белковой молекулы, является метод двойного лучепреломления в потоке. [24]
Чернавская и Чернавский отмечают, что предположение о наличии специфических ферментативных ( полимеразных) функций у случайно синтезированных полипептидов, фигурирующее в теории Эйгена и в теории Куна, неудовлетворительно. Такое предположение вводит в модель событие, вероятность которого чрезвычайно мала. Чернавские предлагают модель добиологической эволюции, отличную от описанных. Допускается возможность синтеза белка на молекуле полинуклеотида как на гетерогенном катализаторе. Самый способ такого синтеза предопределяет форму белковой молекулы и, тем самым, ее функцию. [25]
Такое же соединение подвижности и устойчивости мы наблюдаем, изучая другие свойства полимера, скажем, его способность к химическим реакциям. В большинстве своем полимеры очень реакционно-способны. Конечно, свойства белка при этом изменятся, по в основном белок останется белком со всеми присущими ему основными качествами. Здесь проявляется стойкость молекулы полимера. Кстати, хотя белок охотно вступает в химические реакции, далеко не всегда так уж просто воздействовать на этот полимер теми или иными веществами. Ведь его цепи могут быть свернуты таким образом, что некоторые внутренние части молекулы окажутся защищенными. И чтобы их сделать более доступными, следует сначала изменить форму белковой молекулы, что можно сделать, подогрев белок. В сочетании всех этих противоположных свойств и состоит суть соединения устойчивости и подвижности полимера. [26]