Фосфатаза

Cтраница 3

Постсинаптическая мембрана содержит сАМР - зависимую киназу и фосфатазу. Карбамоилхолин предотвращает фосфорилирование рецептора. Однако функциональное различие между двумя взаимопревращающимися формами рецептора, фосфорилированной и дефосфорилированной, до сих пор не выяснена. [31]

На свету образуется восстановленный ферредоксин, который активирует фосфатазу фруктозе-1 6-бисфос-фата; образующийся фруктозо-6 - фосфат стимулирует рибулозо-1 5-бисфосфаткарбоксилазу. [32]

В сердце и скелетной мышце отсутствует фермент глюкозо-6 - фосфатаза. Следовательно, каждая образующаяся молекула глюкозо-6 - фосфата направляется по глико-литическому пути и в условиях недостатка кислорода превращается в лактат. Электрический заряд, свойственный всем фос-форилированным интермедиатам, препятствует их выходу из клетки, так как мембрана непроницаема для заряженных молекул. В стрессовой ситуации концентрация гликолитических предшественников в мышечной ткани должна быть высокой для обеспечения предстоящей мышечной работы. Накопление предшественников в фосфорилированном состоянии препятствует их утечке из мышечной ткани. Печень, наоборот, поставляет глюкозу, сохраняя необходимый уровень ее в крори. Следовательно, в стрессовой ситуации глюкоза должна быстро поступать из клеток печени в кровь, что обеспечивается реакцией дефосфорилирования, катализируемой глюкозо-6 - фосфатазой. [33]

Взаимосвязь между производными яичного альбумина и плакаль. [34]

РЗ, однако этот процесс происходит только с помощью кишечной фосфатазы. Неспособность фосфатазы предстательной железы удалять второй атом фосфора из А и PI свидетельствует 6 различной химической природе двух фосфорсодержащих групп в этих белках. Различия в подвижностях в ряду Ль Л2 и Л3, а также в ряду Р, Р2 и Р3 связаны, вероятно, с потерей фосфатных групп. Неодинаковая подвижность А и Р, а также Л2 и Р2 определяется, невидимому, потерей пептидов. [35]

Отмечено также снижение активности некоторых ферментов, в частности мембранной фосфатазы. [36]

Циклофосфан, попадая в опухолевые клетки, расщепляется присутствующими там фосфатазами с образованием очень ре-акционноспособного алкилирующего агента, который взаимодействует с ДНК и повреждает ее структуру. Какие матричные синтезы ингибирует этот препарат в опухолевых клетках. [37]

В данном случае мутант Р - синтезировал белок, хроматографировавшийся как фосфатаза на DEAE-целлюлозе и дававший иммунологическую реакцию с антителами к фосфатазе дикого типа. [38]

Установлено, что в состав комплекса входят также ферменты киназа и фосфатаза, выполняющие регуляторную функцию, механизм которой будет рассмотрен ниже. [39]

Эстеразы, расщепляющие эфиры фосфорной и серной кислот, носят название фосфатаз и сульфатаз; липазами называют эстеразы, расщепляющие нейтральные эфиры. [40]

Приобретенная устойчивость объясняется меньшей проницаемостью покровных тканей насекомых и большей активностью фосфатаз и алиэстеразы в их организмах. [41]

Гидролитические ферменты, субстратом которых являются эфиры фосфорных кислот, называются фосфатазами. Сюда относятся фосфомо-но - и диэстеразы, действующие на эфиры ортофосфорной кислоты, пиро-фосфатазы, гидролизующие эфиры пирофосфорной кислоты, метафос-фатазы, превращающие метафосфаты в ортофосфаты. К этой группе относится и важный фермент, гидролизующий аденозитрифосфорную кислоту, АТФ-фосфатаза. При этом отщепляется молекула ортофосфорной кислоты. Реакция замечательна значительным энергетическим эффектом, благодаря которому она представляет собой один из наиболее существенных процессов в энергетике организма. [42]

Фосфорилированные ферменты встречаются также в качестве тштермедиатов в реакциях, катализируемых фосфатазами и некоторыми фосфат-переносящими ферментами. Некоторые фосфата-зы фосфорилируются просто при их помещении в фосфатный буфер. [43]

Однако устойчивость насекомых к фосфорорганическим соединениям не всегда связана с повышенной активностью фосфатаз. [44]

Например, комплексообразование между ионами бериллия и щелочной фосфатазой было изучено измерением свободной концентрации фосфатазы ферментативным путем. Фермент был также использован в качестве вспомогательного лиганда ( гл. Однако эти остроумные методы менее точны, чем обычные методы, и не имеют перед последними явных преимуществ. [45]

Страницы: 1 2 3 4