Щелочная фосфатаза

Cтраница 1

Щелочная фосфатаза имеет молекулярный вес 80 000 и состоит из 2 одинаковых блоков, по 380 аминокислотных звеньев каждый. Блоки соединены ионными связями. При гидролизе трипсином получается 35 полипептидов, которые могут быть хорошо разделены электрофорезом и хроматографией. Исследование фосфатазы ревертантов показало, что она отличается от обычного белка из клеток дикого типа часто 1, изредка 2 аминокислотными звеньями. Мутация Р - - Р - приводит к клеткам, неспособным синтезировать активную щелочную фосфатазу. С помощью генетических экспериментов по рекомбинации место повреждения в цепи ДНК установлено с точностью до 2 - 3 нуклеотидных звеньев. Когда возникает возвратная мутация, происходит новая замена нуклеотида в том же звене или рядом и возникает опять осмысленное сочетание, но необязательно то же самое, какое было до первой мутации. Полипептидная цепь синтезируется на матрице, но одно аминокислотное звено оказывается измененным. [1]

Щелочная фосфатаза из бактерии Escherichia coll заслуживает особого внимания, поскольку это единственный хорошо охарактеризованный металлофермент из числа переносящих фосфат. В настоящее время он изучается в нескольких лабораториях, и описание его структуры и механизма функционирования еще далеко от завершения. Проводимый [27] рентгеноструктурный анализ кристаллов фермента в значительной мере прояснит существующую картину. Тем не менее уже сейчас известны некоторые удивительные особенности этого фермента. [2]

Щелочная фосфатаза ( фосфомоноэстраза) катализирует отщепление фосфорной кислоты от эфиров с органическими соединениями. Щелочная фосфатаза преимущественно сосредоточена в костной ткани, слизистой оболочке кишечника, почках и печени. [3]

Активатором щелочной фосфатазы является ион магния. [4]

Определение щелочной фосфатазы по количеству фпгфопя отщепляемого от 8-глицег оФос Ьата. [5]

Активность щелочной фосфатазы резко падает, причем это падение идет параллельно с нарушением роста кости. Угнетение щелочной фосфатазы - вероятно, следствие разрушения остеобластов, так как эти клетки рассматриваются как возможные элементы, вырабатывающие фермент в кости. Уменьшение поглощения Р32 в кости после однократного облучения в дозе 2000 р [641], вероятно, также является результатом подавления активности щелочной фосфатазы. Уменьшение активности щелочной фосфатазы кости наблюдается в течение 8 - 10 недель после облучения, затем начинается медленное восстановление ее активности. Эти изменения развиваются в большеберцовои кости медленнее, чем в коленном суставе. [6]

Уровень щелочной фосфатазы в сыворотке крови повышается. [7]

Изменение активности щелочной фосфатазы в крови и печени указывает на повреждение при дисбалансе аминокислот целостности клеточных мембран, тогда как функциональные сдвиги со стороны кислой фосфатазы, других гидролитических ферментов ( РНК-азы, ДНК-азы, катепсина) и АТФ-азы обнаруживают повреждение в этих условиях лизосомальных и митохонд-риальных мембран. [8]

Повышение активности щелочной фосфатазы встречается главным образом у больных с двумя видами патологии: костными заболеваниями, связанными с пролиферацией остеобластов, а также с заболеваниями, сопровождающимися явлениями холестаза. Путем определения активности или количества щелочной фосфатазы удается выявить скрытые формы рахита; при систематическом обследовании детей - и предрахи-тические стадии заболевания. [9]

У активность щелочной фосфатазы; оказывают угнетающее действие на другие ферменты, в частности иа адеиозиитрифосфатазу. В результате изменений в белковом обмене под влиянием бериллия развивается аутоиммунный процесс, который играет очень большую роль в патогенезе вызванных данным МЭ поражений. [10]

Дефосфорилирование миоинозитполифосфатов щелочной фосфатазой протекает с различной скоростью в зависимости от взаимного расположения фосфатных группировок и свободных гидроксильных групп. Так, фосфатные группы, смежные с незамещенными гидроксильными, гидро-лизуются значительно быстрее, чем смежные фосфатные остатки. [11]

Полимер эффективно ингибирует щелочную фосфатазу, гиалуронидазу и ряд других ферментов. [12]

Панкреатическую РНК-азу и щелочную фосфатазу Е, coli покупают у фирмы Worthington Biochemical Corp. Ныо-Джерси); РНК-азу TI из такадиастазы покупают у фирмы Sankyo Co. Подробности, касающиеся хроматографирования, описаны в статье Тенера ( стр. [13]

Авитаминоз Е у крыс. [14]

Если в норме активность щелочной фосфатазы в плазме выражается 6 - 10 условными единицами ( по Боданскому), то при рахите содержание фосфатазы может доходить до 200 ед. Повышение активности фосфатазы можно рассматривать как компенсаторный механизм, направленный на выравнивание концентрации неорганического фосфата в плазме крови за счет расщепления органических фосфорных соединений. [15]

Страницы: 1 2 3 4