Cтраница 3
Определение ведется так же, как при щелочной фосфатазе, и единица та же. Содержание кислой фосфатазы в крови нормального человека значительно ниже, чем количество щелочной - оно равно 0 04 - 0 64 единицы. Содержание кислой фосфатазы повышается при раке предстательной железы, особенно при метастазах ее в костях. [31]
Например, комплексообразование между ионами бериллия и щелочной фосфатазой было изучено измерением свободной концентрации фосфатазы ферментативным путем. Фермент был также использован в качестве вспомогательного лиганда ( гл. Однако эти остроумные методы менее точны, чем обычные методы, и не имеют перед последними явных преимуществ. [32]
Опыт работы с С-специфичной нуклеазой из сырых препаратов щелочной фосфатазы показывает, что она пригодна для расщепления олигонуклеотидов и небольших нуклеиновых кислот. При фракционировании по длине цепи продуктов действия С-нуклеазы на такие большие нуклеиновые кислоты, как РНК TMV, не удается достигнуть такого разрешения, как в случае панкреатического или Т - РНК-азного гидролизатов. Причина этого не ясна. Возможно, не все связи, теоретически чувствительные к этому ферменту, гид-ролизуются, или же часть олигонуклеотидов, оканчивающихся цитидиловой кислотой, остается в виде промежуточных 2г 3 -циклофосфатов, а не З - фосфомоноэфиров. Любая из этих возможностей должна привести к усложнению смеси и, таким образом, ухудшить разрешение. В случае достаточно коротких олигонуклеотидов число возможных продуктов гидролиза ограничено и поэтому результаты легче интерпретировать. [33]
Лаздунски и др. [128, 129] обнаружили, что фосфорилиро-вание щелочной фосфатазы в кислой среде также характеризуется антикооперативнастью. На кривой зависимости отношения количества ковалентно связанного фосфата к количеству фермента от концентрации фосфата отчетливо виден излом в точке, отвечающей присоединению 1 моля фосф ата на 1 моль белка. Степень антикооперативности, определяемая величиной излома, зависит от рН, температуры и природы металла в активном центре. Во всех случаях димерная молекула фермента прочно присоединяет ковалентным образом одну молекулу фосфата. [34]
Наиболее характерной чертой первой фазы является угнетение активности щелочной фосфатазы. Активность кислой фосфатазы при этом может возрастать, особенно в печени. Для фазы склерозирования характерен высокий уровень кислых мукополисахаридов в области образования соединительной ткани. В третьей стадии развиваются опухоли типа остеогенных сарком. [35]
![]() |
Иммуноферментный анализ ( твердофазный вариант. [36] |
В качестве ферментов чаще всего используют пероксидазу, щелочную фосфатазу. Субстратом для перэксидазы является перекись водорода, а хромогеном служат 5-аминосалициловая кислота, орто-фенилендиамин и другие вещества. [37]
Зачем рестрицированную плазмидную ДНК перед лигированием часто обрабатывают щелочной фосфатазой. [38]
МАО), кислая фосфатаза, алиэстераза и повышается активность щелочной фосфатазы. При этом в конце опыта в эпидермисе гистоэнзимо-логически наблюдалось повышение активности МАО, СДГ, НАД-диафоразы и лактатдегидрогеназы. [39]
ОН остатка серина в химотрипсине, панкреатин, липазе, щелочной фосфатазе, аспарагиназе и др; группа ЗН остатка цистеина, напр, в папаине; группа СООН остатков аспа-рагиновой и глутаминовой к-т в пепсине, лизоциме, карбок-сипептидазе и др.; имидазольная группа остатка гистидина, напр, в рибонуклеазе, глюкозо-6 - фосфатазе. Эти группы могут функционировать как нуклеоф. Так, сериновые протеиназы и эстеразы инактивируются фосфорорг. [40]
По данным Триона [11], хроническое введение эндри-на может повысить уровень щелочной фосфатазы сыворотки крови, что указывает на функциональное повреждение печени. [41]
При воздействии вещества в дозе 1 0 мг / кг выявлены повышение щелочной фосфатазы и фазовые изменения активности ацетилхолин-эстеразы крови, нарушение экскреторной функции печени. В крови также установлены снижение количества SH-групп, подавление бактерицидной активности сыворотки, снижение фагоцитарной активности нейтрофилов. [42]
![]() |
Характеристики иммуноферментных электродов. [43] |
В качестве метки для определения оросомукоида в сыворотке крови человека применяют также щелочную фосфатазу, иммобилизованную на электроде. При этом происходит конкурентная реакция антител с обычным белком и белком, меченым ферментом. Через некоторое время электрод помещают в раствор фенилфосфата и регистрируют ток окисления фенола, образующегося под действием фосфатазы. [44]
О влиянии местной вибрации на ферментативные процессы говорят также данные А. Ф. Лебедевой, изучавшей активность щелочной фосфатазы крови у 189 обрубщиков литья, из которых 132 человека были практически здоровы и 57 - страдали вибрационной болезнью. [45]