Cтраница 1
Фосфоглюкомутаза катализирует внутримолекулярный перенос фосфата между Q и С6 в глюкозе. Равновесная смесь содержит 95 % глюкозо-6 - фосфата. Реакция осуществляется в присутствии иона Mg2 - и кофермента - глюкозо-1 6-дифосфата. [1]
Фосфоглюкомутаза примечательна и еще в одном отношении: этот фермент является представителем обширного класса ферментов, у которых в активном центре присутствует остаток серина, необходимый для каталитической активности. Именно этот остаток серина участвует во взаимодействии с глюкозо-1 6-дифосфатом - его гидроксильная группа этерифицируется фосфорной кислотой. Ферменты серинового класса ( рис. 9 - 12), к которым принадлежит и фосфоглюко-мутаза, необратимо ингибируются некоторыми органическими фосфатами, такими, как, например, диизопропилфторфос-фат. [2]
Кроме того, фосфоглюкомутазе принадлежит важная роль в синтезе гликогена. [3]
Изомеразы осуществляют перегруппировки внутри молекулы, например фосфоглюкомутаза превращает глюкозо-1 - фосфат в глюкозо-6 - фосфат. [4]
Изомерааы осуществляют перегруппировки внутри молекулы, например фосфоглюкомутаза превращает гяюкозо-1 - фосфат в глюкозо-6 - фосфат. [5]
Превращение глюкозо-6 - фосфата в глюкозо-1 - фосфат катализируется фосфоглюкомутазой. [6]
В настоящее время установлено, что в каталитическом центре активной формы молекулы фосфоглюкомутазы присутствует фосфорилированный остаток серина. Во время катализа эта фосфорильная группа, вероятно, переносится на гидроксильную группу при С-6 глюкозо-1 - фосфата с образованием глюкозо-1 - бисфосфата. Далее фосфорильная группа указанного промежуточного продукта переносится на остаток серина в активном центре. В результате происходят образование глюкозо-6 - фосфата и регенерирование фосфорили-рованного фермента. [7]
Некоторые менее эффективные ионы, например Mn2, Cd2, Zn2, взаимодействуют с фосфоглюкомутазой с образованием двойных комплексов, которые проявляют себя как металлоферменты, в противоположность двойному комплексу Mg2 - фосфоглюкомутаза. [8]
Хотя о специфической биологической роли марганца известно мало, но найдено, что марганец является активатором энзимов, таких как аргиназа, фосфоглюкомутаза, карбоксилазы и пептидазы. Изучение на крысах физиологического действия марганца показывает, что он способствует лактации и предупреждает дегенерацию и атрофию семенников. У цыпленка марганец предупреждает заболевание костей, так называемый перозис. Потребность организма в марганце очень мала, и вводимые дозы поэтому должны обладать максимальной удельной активностью. [9]
Для измерения константы равновесия и величины свободной энергии какой-либо химической реакции, например реакции взаимопревращения глюкозо-1 - фосфата в глюкозо-6 - фосфат, катализируемой ферментом фосфоглюкомутазой, определяют количество глюкозо-6 - и глюкозо-1 - фосфата при достижении химического равновесия. В состоянии равновесия содержание глюкозо-6 - фосфата оказывается в 19 раз больше количества глюкозо - 1 - фосфата. Подставляя эту цифру в уравнение, получаем AG - 7329 Дж / моль. [10]
Некоторые менее эффективные ионы, например Mn2, Cd2, Zn2, взаимодействуют с фосфоглюкомутазой с образованием двойных комплексов, которые проявляют себя как металлоферменты, в противоположность двойному комплексу Mg2 - фосфоглюкомутаза. [11]
Так, у эстераз и эстеролитически активных протеиназ определено наличие в активном центре функционального остатка Сер, который подвергается ацилированию на промежуточной стадии процесса. Активный серил фигурирует в псевдохолинэсте-разе, фосфоглюкомутазе, в химотрипсине и трипсине и в ряде других ферментов. В эсте-разный участок АХЭ входят нуклеофильная группа Y и смежная с ней диссоциирующая кислотная рис. 6.9. Схема действия креатинкиназы. [12]
Для активности некоторых ферментов требуются также добавочные ионы металлов; это - ферменты, активируемые металлами. Например, АТФ-аза активируется натрием или калием, фосфоглюкомутаза - магнием; известно большое число ферментов, активность которых возрастает в присутствии Мп ( П) или магния. [13]
Миоген представляет собой смесь по крайней мере трех белков, обладающих характером альбуминов и глобулинов. Миоген содержит основные ферменты мышц: фосфорилазу, фосфоглюкомутазу, альдолазу и дегидразу фосфата - глицеринового альдегида. [14]
Активность фосфоглюкомутазы может быть определена двумя методами: химическим, основанным на определении убыли субстрата реакции, и энзиматическим - в сопряженной системе, содержащей помимо фосфоглюкомутазы и глюкозо-1 - фосфата также НАДФ и дегидро-геназу глюкозо-6 - фосфата. Последний фермент используется в избытке, и скорость реакции, катализируемой фосфоглюкомутазой, определяют по нарастанию НАДФН. [15]