Cтраница 3
Изучаются как групповые вещества крови человека, так и животных, так как они, по-видимому, не идентичны. Исследования эти связаны с огромными трудностями, ибо нет надежных методов полного снятия нативных углеводных цепей с полипептидной цепи; с другой стороны, групповые вещества устойчивы к действию протеолитических ферментов, по-видимому, вследствие экранирования пептидных связей углеводными фрагментами. Тем не менее в настоящее время имеется ряд успехов в данной области и в первую очередь в отношении выяснения концевых углеводных остатков. [31]
Молекула ДНК состоит из двух спиралей, закрученных одна относительно другой в противоположных направлениях. Следует уточнить структуру этих спиралей. Речь идет о полинуклеотидных спиралях, поскольку фосфатные и углеводные фрагменты располагаются снаружи двойной спирали. Гетероциклические основания, формирующие собственно спираль, располагаются внутри. Связывание между фрагментами оснований обеспечивает устойчивость двойной спирали. При этом Н - связи являются достаточно прочными лишь между определенными парами оснований. [32]
Хроматографический сорбент с АГП был получен на основе си-ликагеля с размером пор 300 А, на котором белок был иммобилизован путем изменения его функциональных групп и последующего сшивания, осуществляемого таким образом, чтобы образовавшиеся агрегаты были достаточно большими и могли удерживаться в порах. АГП содержит пять углеводных фрагментов, на долю которых приходится - 45 % его молекулярной массы. Окислением периодатом натрия первичные спиртовые группы этих углеводных фрагментов превращаются в альдегидные. Закрепление модифицированного белка на силикагеле проводится путем повышения рН буферного раствора, что вызывает его сшивание через образование оснований Шиффа. [33]
В качестве углеводного фрагмента выступают остатки D-рибозы или 2-дезокси - Ь - рнбозы. Фосфорная группа этерифицирует гидроксиль-ную группу при атоме С-5 углеводного фрагмента в одних нуклеотида. [34]
Углеводная часть может составлять от не менее одного до более восьмидесяти процентов общего веса гликопротеида. Поскольку углеводные фрагменты, присоединенные к определенному месту белка, могут варьировать, гликопротеид редко относится к гомогенному типу молекул. Первый пример из табл. 10.3 показывает, что вязкость и гидрофильные свойства углеводных фрагментов важны для функции многих гликопротеидов. [35]
Структура водорастворимой и нерастворимой фракций ЛУК различна. Если в первом случае к углеводной матрице в различных местах пришиты лигнинные фрагменты с относительно низкой молекулярной массой, то во втором, наоборот, к лигнинной матрице в одном или нескольких местах присоединены углеводные фрагменты. [36]
Наиболее изучен фолликулостимулирующпй гормон ( ФСГ), получаемый из гипофизов свиней в виде гомогенного препарата; мол. Угосо 2 49, константа диффузии ( в воде при 20) 1) 2ош 7 43 10; установлен аминокислотный состав препарата, но последовательность аминокислот не установлена. Помимо аминокислот, в ФСГ обнаружены: галактоза, манноза, фукоза и гсксозамин, образующие полисахарк дную часть молекулы. Наличие неизмененного углеводного фрагмента в молекуле ФСГ необходимо для его нормального физиология, действия; обработка ФСГ гидролитич. ФСГ обусловливается молекулой гликопротеидов или частью се. ФСГ - единственный гормон гипофиза, растворимый в конц. [37]
Позднее некоторые экзогликозидазы были получены в достаточно чистом виде, что позволило разработать на их основе метод определения моносахаридной последовательности в полисахаридах. Такие ферменты должны избирательно отщеплять моносаха-ридные звенья, связанные определенным типом связей, с невосстанавливающего конца полисахарида. Например, 3-галактозидаза отщепляет от полисахарида остатки D-галактозы, присоединенные Р - ГЛИКОЗИДНОЙ связью. Метод последовательного ферментативного гидролиза хорошо разработан [67], в частности для анализа углеводных фрагментов макромолекул. [38]
Наиболее изучен фолликулостимулирующий гормон ( ФСГ), получаемый из гипофизов свиней в виде гомогенного препарата; мол. Sjod) 2 49, константа диффузии ( в воде при 20) Д2ош 7.43 10 - 7; установлен аминокислотный состав препарата, но последовательность аминокислот не установлена. Для ФСГ характерно присутствие сравнительно большого количества цистина, образующего в молекуле дисульфидные мостики, к-рые, по-видимому, важны для проявления физиологич. Помимо аминокислот, в ФСГ обнаружены: галактоза, манноза, фукоза и гексозамин, образующие полисахаридную часть молекулы. Наличие неизмененного углеводного фрагмента в молекуле ФСГ необходимо для его нормального физиологич. ФСГ обусловливается молекулой гликопротеидов или частью ее. ФСГ - единственный гормон гипофиза, растворимый в конц. [39]
В гликопротеинах преобладает белковый фрагмент, в связи с чем они имеют ряд структурных особенностей, отличающих их от полимеров первой группы. Углеводные фрагменты этих соединений наиболее часто представлены поли - и олигосахаридами нерегулярного строения. Степень полимеризации моносахаридов в цепях невелика. В гликопротеинах подчелюстной железы быка и овцы углеводная простетическая группа представлена дисахаридом, в овальбумине - октасахаридом, в орозомукоиде найден декасахарид, в фетуине содержится 17 углеводных остатков. Типичными моносахаридными звеньями в этих веществах являются аминосахара, галактоза, фукоза и нейраминоеая кислота, присоединенная к концам углеводных фрагментов. [40]