Химотрипсиноген
Cтраница 2
Наконец, превращение неактивных зимогенов - пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена - в соответствующие проте-олиткческие ферменты также осуществляется при помощи ограниченного протеолиза. Трипсиноген можно ( по крайней мере предварительно) считать монопептидным белком. В его единственной цепи с N-концевым валияом при активации разрывается связь, в которую входит изолейцин. Таким образом, в этом случае при активации имеет место разрыв по крайней мере двух связей. Приведенные примеры ясно показывают, что ограниченный протеолиз представляет собой широкое и многообещающее поле деятельности для экспериментатора. [16]
Таким образом, благодаря совместному перекрестному воздействию химотрипсина и трипсина из химотрипсиногена образуются разные химо-трипсины, различающиеся как ферментативной активностью, так и некоторыми физико-химическими свойствами, в частности электрофорети-ческой подвижностью. [17]
Химотрипсин обнаруживается в панкреатическом соке в виде смеси двух зимогенов - химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Первый из этих белков детально охарактеризован. Молекула химотрипсиногена А состоит из одной полипептидной цепи; последовательность аминокислот в этой цепи вместе с соответствующей аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи трипсиногена представлена на фиг. [18]
Рентгеноструктурный анализ раскрывает события, происходящие при образовании химотрипсина в результате активации химотрипсиногена. [19]
Этим же методом Массей, Харрингтон и Хартли [34] исследовали энзимы - химотрипсин и химотрипсиноген. Для метки употреблялось то же вещество. Авторы отмечают, что работа с энзимами осложнена недостаточной стабильностью образующихся комплексов и требует ряда предосторожностей и специальных приемов. Поляризация люминесценции позволяет изучить полимеризацию энзимов с увеличением концентрации и определить число мономеров в полимере. Это число различно для различных энзимов - для химотрипсина оно составляет 4 - 8, для химотрип-синогена - 2, причем отдельные молекулы соединяются в последнем случае в стык, образуя цепочку. Это следует из найденного отношения осей эллипсоида. Кроме того, у энзимов найдено новое явление, которого Вебер на белках не наблюдал - степень поляризации меняется в зависимости от того, сколько молекул красителя связано с макромолекулой, следовательно, изменяется отношение времени вращательной релаксации ко времени жизни возбужденного состояния. [20]
Он содержится в поджелудочной железе и поджелудочном соке в неактивном состоянии, в виде химотрипсиногена. Последний под действием трипсина переходит в химотрипсин. [21]
Химотрипсин обнаруживается в панкреатическом соке в виде смеси двух зимогенов - химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Первый из этих белков детально охарактеризован. Молекула химотрипсиногена А состоит из одной полипептидной цепи; последовательность аминокислот в этой цепи вместе с соответствующей аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи трипсиногена представлена на фиг. [22]
В настоящее время ведутся реытгеноструктурные исследования некоторых других макромолекул, в том числе инсулина, химотрипсиногена и карбо-ангидразы. [23]
ХИМОТРИПСЙН, фермент из группы лротеаз; образуется под влиянием трип-сана в кишечнике из неактивного профермента химотрипсиногена, содержащегося в соке поджелудочной железы. Расщепляет белки и пептоны химуса, на к-рые не действуют ни пепсин, ни трипсин. [24]
 |
Огдменш ПОДЖЕЛУДОЧНОГО сока у собаки на мясо, хлеб и MOJOK ( но И. П. Павлову. [25] |
Второй фермент из группы панкреатических прогсаз - - химотрипсин - также синтезируется в неактивной форме в виде химотрипсиногена, который активируется трипсином. Существует несколько форм химотрипсиногена и химотрипсина. Трипсин и химотрипсин ( а также панкреатопептидаза, или эластаза) расщепляют преимущественно внутренние пептидные связи белков. Действуют эти ферменты и на высокомолекулярные полипептидът: - В результате образуются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При совместном действии на белки трипсина и химотрипсина образуется больше продуктов гидролиза, чем их сумма при раздельном действии на белки этих ферментов. В составе панкреатического сока выделяется некоторое количество ингибитора трипсина. [26]
Среднее из всех кислотных гидролизатов ( 7, 1 I, 16, 30 и 70 час) натнвного химотрипсиногена В. [27]
 |
Активация протеиназ в кишечнике. [28] |
В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрипсинов ( а -, 3 -, л-хи-мотрипсины) из двух предшественников - химотрипсиногена А и химотрип-синогена В. Активируются зимогены в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. [29]
Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются слизистой оболочкой желудка и поджелудочной железой в форме зимогенов ( пепсиноген, трипсиноген и химотрипсиноген), по-видимому, чтобы предотвратить переваривание ими белков тех клеток, которые их вырабатывают. [30]
Страницы: 1 2 3 4