Cтраница 1
Хо-линэстераза и антихолинэстеразные вещества. [1]
Реакция фосфорилирования хо-линэстеразы является главной среди процессов, в которые вступают фосфорорганические соединения в организме, так как от ее скорости и стабильности образующегося фосфорилированного продукта зависит токсичность вещества. [2]
Как осуществляется полуколичественное определение ингибиторов хо-линэстеразы при помощи субстрат-индикаторной бумаги. [3]
Разработано много методов для измерения активности хо-линэстераз. Некоторые из них могут быть применимы непосредственно при изучении гомогенатов тканей или крови, для других требуются препараты фермента высокой степени чистоты. [4]
В присутствии прозерина, который ингибирует хо-линэстеразу, расщепление ацетилхолина не происходит и индикатор не меняет своей окраски. [5]
ФОС, реализующейся при взаимодействии с хо-линэстеразами, с тем, чтобы, пользуясь современными электронными представлениями органической химии, сознательно управлять реакционноспособностью, повышая или понижая антихолин-эстеразное действие ФОС. [6]
При отравлении паратионом это явление наблюдается только с хо-линэстеразой плазмы, причем эффект зависит от дозы и при малых дозах является более выраженным. [7]
В еще большей степени это относится к реакции фосфорилирования хо-линэстераз соединениями с объемистыми углеводородными радикалами. Здесь выталкивание водой молекулы ингибитора на активный центр фермента имеет исключительное значение. Очевидно, благодаря такой направленной сорбции молекулы ингибитора на активном центре ХЭ и имеют место весьма большие величины констант скорости ингибирования. [8]
Если нет специальной оговорки, то выражение X угнетает хо-линэстеразу следует понимать так, что X действует на оба фермента. Иногда ( обычно, когда это требуется при обсуждении экспериментальных данных) ферменты называют по имени органа, в котором они находятся. [9]
Тяжесть поражений веществом QB и другими ФОБ определяется степенью связывания ими хо-линэстеразы. [10]
Они считают, что проведение по аксону нераздельно связано с наличием хо-линэстеразы и ацетилхолина и что именно ацетилхолин обеспечивает временное изменение проницаемости мембраны аксона для ионов. Этот эффект является очень кратковременным вследствие быстрого разрушения ацетилхолина холинэстеразой. В пользу этой гипотезы приводятся следующие аргументы. [11]
Действие более продолжительное, чем у ацетилхолина из-за меньшей чувствительности к хо-линэстеразам. [12]
Неясными и противоречивыми остаются некоторые стороны механизма взаимодействия фосфорорганических ингибиторов с хо-линэстеразами в присутствии субстрата. Известно, что при реакции свободных ферментов с субстратами и ингибиторами образуются в первом случае ацетилированные, во втором случае фосфо-рилированные производные с участием одной и той же функциональной группы - гидроксила серина. Следовательно, взаимодействие ингибитора с ацилированным ферментом, постулируемое в цитированной работе, должно идти совсем по иному механизму, чем общепринятый. [13]
Каким бы ни было перспективным открытие обратимо-сти ферментной блокады, вызываемой ингибиторами хо-линэстеразы типа эфиров фосфорной кислоты, оправдались не все связанные с ним надежды на эффективную терапию интоксикаций. [14]
Установлено, что экспериментально определяемая бимолекулярная константа скорости реакции всех трех ФОС с обеими хо-линэстеразами зависит от концентрации тетраалкиламмонийного иона. При малых концентрациях четвертичного иона зависимость близка к линейной; при некоторой концентрации иона кривая начинает асимптотически приближаться к оси абсцисс. [15]