Конкурентное ингибирование

Cтраница 4

Этот случай реализуется тогда, когда ингибитор является химическим аналогом субстрата S, не способным претерпевать каталитическое превращение, но занимающим активное место в молекуле фермента. Такое торможение ферментативной реакции называется конкурентным ингибированием. Как видно из выражений ( 51) и ( 52), при конкурентном ингибировании предельная скорость реакции оказывается постоянной величиной, равной Шпред, а константа km эфф зависит от концентрации ингибитора. [46]

Этот случай реализуется тогда, когда ингибитор является химическим аналогом субстрата S, не способным претерпевать каталитическое превращение, но занимающим активное место в молекуле фермента. Такое торможение ферментативной реакции называется конкурентным ингибированием. Как видно из выражений ( 51) и ( 52), при конкурентном ингибировании предельная скорость реакции оказывается постоянной величиной, равной а ПРед, а константа km, эфф зависит от концентрации ингибитора. [47]

Этот случай реализуется тогда, когда ингибитор является химическим аналогом субстрата S, не способным претерпевать каталитическое превращение, но занимающим активное место в молекуле фермента. Такое торможение ферментативной реакции называется конкурентным ингибированием. Как видно из выражений ( 51) и ( 52), при конкурентном ингибировании предельная скорость реакций оказывается постоянной величиной, равной опред, а константа km, э ф зависит от концентрации ингибитора. [48]

Ниже описаны основные кинетические характеристики ферментативных реакций, протекающих в присутствии разных концентраций ингибиторов. Первый из этих трех случаев называется конкурентным ингибированием, второй - бесконкурентным, а третий - неконкурентным. [49]

Влияние центров, изображенных на рис. 15.10, на кинетику реакции не вполне ясно. Связывание в полости, по-видимому, предполагает конкурентное ингибирование по отношению к любому субстрату, располагающемуся подобно Gly-Tyr. С другой стороны, возможно, что ингибитор, находящийся вблизи остатка Туг-198, присоединяется к атому цинка, не создавая стерических препятствий связыванию длинных пептидов, рассмотренному в разд. Координационное число атома цинка при таком неконкурентном взаимодействии, вероятно, становится равным пяти. Однако факт защиты от модификации двух тирозиновых остатков при высокой концентрации фенилпропионата [99] проще всего объясняется одновременным присоединением двух ( или более) молекул ингибитора. Оглядываясь назад, приходится сожалеть, что ингибитор, ведущий себя столь сложным образом, так часто использовался для изучения активного центра КПА. [50]

Теория, описывающая реакцию бактерий на ингибиторы роста, базируется в основном на кинетике ингибирования ферментов и работает при допущении, что бактерии ведут себя так же, как ферменты. Эта аналогия проявляется в концепции двух основных типов ингибирования: конкурентного ингибирования, при котором ингибитор конкурирует с лимитирующим рост субстратом из-за сходства с этим субстратом, и неконкурентного, когда ингибитор воздействует не так, как лимитирующий рост субстрат. [51]

Схематичное представление научных парадигм генетической токсикологии. [52]

Курение подавляет метаболизм некоторых растворителей ( например, толуола), а значительное воздействие этанола подавляет метаболизм метанола за счет конкурентного ингибирования за ферменты. [53]

В 1 наблюдается картина, характерная для субстратного ингибирования, особенно при низких значениях А. Те же данные, вычерченные в виде зависимости v 1 OT А-1, показывают, что при более высоких значениях В эффект конкурентного ингибирования - накладывается на простое смещение параллельных линий, вызываемое большими концентрациями фиксированного субстрата. [54]

Ордин и Джейкобсон [115] обнаружили, в частности, что в присутствии ДНФ в концентрации 1 1 - lO 6 M поглощение калия корнями ячменя угнетается в 10 раз, а поглощение брома - примерно в 3 раза по сравнению с контролем; в то же время на поглощение кислорода ДНФ влияния не оказывает. Как показали эксперименты с арсенатом [64, 165, 166], он не подавляет потребление кислорода; наблюдаемое ингибирование переноса ионов, по-видимому, может быть отнесено за счет конкурентного ингибирования арсенатом реакций фосфори-лирования. [55]

Кинетическое уравнение для этого случая выводится очень легко. Если е Р и е Р обладают свойствами субстрата, во всех других отношениях идентичными, то можно считать, что мы имеем здесь дело просто с конкурентным ингибированием, в котором, однако, роль Q играет сам субстрат. [56]

Страницы: 1 2 3 4