Cтраница 1
Неконкурентный ингибитор мышечной ( но не картофельной) фосфорилазы. Ингибирует фосфатазы и UDPG-гликогентранс-глюкозилазу. Вызывает глюкозурию путем предотвращения реабсорбции глюкозы в почечных канальцах. [1]
Неконкурентные ингибиторы взаимодействуют с ферментами не в области активного центра, а на каком-то от него удалении, причем никаким избытком субстрата из комплекса не удаляются. При взаимодействии ингибитора с ферментом происходит изменение его конформации с последующей частичной дезинтеграцией активного центра. При взаимодействии фермента с неконкурентным ингибитором изменяется Vmax ферментативной реакции. [2]
![]() |
Неконкурентное - ингибирование ( график Лайнунвера - Берка.| Конкурентное ингибирование ( график Лайнуивера - Берка. [3] |
Неконкурентные ингибиторы снижают скорость реакции, наклон прямой увеличивается, максимальная скорость уменьшается по мере увеличения содержания ингибитора. Неконкурентные ингибиторы не влияют на сродство субстрата к ферменту, величина К. [4]
Неконкурентный ингибитор глицеральдегид-3 - фосфатде-гидрогеназы. Ингибитор без выделения получают окислением соответствующего арабитолфосфата. [5]
![]() |
Схематическое изображение процессов сближения и ориентации при взаимодействии молекулы субстрата S с каталитической группой в активном центре фермента Е. [6] |
Наиболее важные неконкурентные ингибиторы представляют собой образующиеся в живых организмах промежуточные продукты метаболизма, способные обратимо связываться со специфическими участками на поверхности некоторых регуляторных ферментов и изменять при этом активность их каталитических центров. Примером может служить ингибирование L-треониндеги-дратазы L-изолейцином, обсуждаемое в разд. [7]
Различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы ферментов. [8]
Различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы ферментов. Конкурентные ингибиторы структурно подобны субстрату и занимают его место в субстратсвязывающем центре. Избытком субстрата они могут быть снова удалены. Неконкурентные ингибиторы реагируют с другими важными структурными частями фермента, например с группой SH, и не могут быть удалены избытком субстрата. [9]
К неконкурентным ингибиторам относятся, в частности, вещества, вызывающие денатурацию белкового носителя фермента. [10]
Таким образом, неконкурентный ингибитор снижает Клане, не изменяет кажущейся Км, как это показано на фиг. [11]
Таким образом, в случае неконкурентных ингибиторов, действующих в соответствии с описанным здесь механизмом, величина / 60 равна константе ингибитора. [12]
![]() |
Спектры ЭПР Mo ( V сульфитоксидазы в присутствии сульфита. [13] |
Сульфит и другие анионы являются неконкурентными ингибиторами восстановления одноэлектронных акцепторов, но не влияют на двухэлектронное восстановление. Это указывает на наличие двух различных центров катализа этих процессов. Наличие у фермента центров, которые принимают электроны от сульфита, и центров, которые затем передают электроны на различные акцепторы, подтверждается также особенностями кинетики реакции окисления сульфитоксидазы кислородом. Отсутствие влияния су-пероксиддисмутазы [107] на скорость аэробного восстановления цитохрома сульфитоксидазой показывает, что при восстановлении кислорода ферментом анион-радикалы О2 - в качестве интермедиата не образуются. [14]
![]() |
Аллостерическое ингибирование.| Ингибирование конечным продуктом. Специфические ферменты, катализирующие отдельные этапы данного метаболического пути, обозначены буквами е - е. [15] |