Конкурентный ингибитор

Cтраница 3

Возможные компоненты системы, включающей фермент, ингибитор. [31]

Теоретические основы элюирования ферментов конкурентными ингибиторами уже рассмотрены в гл. [32]

По механизму действия - это конкурентные ингибиторы некоторых микробных ферментов ( см. разд. Когда размножение бактерий под влиянием химиотерапии прекращается, защитные системы организма сами постепенно их уничтожают. Бактерицидные антибиотики, появившиеся после открытия Флеминга, действуют на патогенные микроорганизмы сильнее и быстрее. [33]

Химотрип-син снимается с колонки раствором конкурентного ингибитора - триптамина, а трипсин элюируется раствором бензамидина. Это справедливо в предположении, что оба ( свободный и связанный ингибиторы) имеют приблизительно равное сродство к выделяемому ферменту. [34]

Несколько проще обстоит дело с конкурентными ингибиторами, когда прекращение взаимодействия фермента с ингибитором может быть достигнуто внесением субстрата в необходимой концентрации и одновременным разбавлением реакционной смеси. [35]

В данном случае сульфаниламид является конкурентным ингибитором фермента синтеза фолиевой кислоты. [36]

Такие соединения могут выступать в качестве конкурентных ингибиторов ферментов. Например, малоновая кислота действует как мощный ингибитор сукцинатдеги-дрогеназы вследствие того, что ее карбоксильные группы расположены примерно на таком же расстоянии, как в янтарной, но в ее молекуле отсутствует группировка ( - СН2 - СН2 -), которая должна подвергаться окислению. Если ингибитор может избирательно прочно связывать или разрушать ту или иную функциональную группу активного центра фермента, важную для каталитической активности, то торможение носит неконкурентный характер и обычно является необратимым. Так, при реакции ферментов с диизопропилфторфосфа-том ( ДПФФ) одна молекула этого ферментного яда связывается с одним из остатков серина, что оказывается достаточным для полной инактивации фермента. Отсюда можно заключить, что из ряда остатков серина, обычно содержащихся в белковой молекуле, лишь один входит в состав активного центра и обладает высокой реакционной способностью. Ряд важных ферментов фосфорилазного и эстераз-ного действия содержит серии в активном центре. Гидрок-сильные группы серина способны легко фосфорилироваться и участвуют в переносе фосфорных групп. Интересно отметить, что остаток серина у ряда ферментов находится в цепи между остатками глицина и дикарбоновой аминокислоты и, возможно, что подвижность водорода в ОН-группе серина увеличивается под влиянием соседней карбоксильной группы. Особенный интерес вызывает взаимное влияние остатков ги-стидина и серина, находящихся на разных витках полипептидной спирали, но близко отстоящих друг от друга. [37]

Атропин - сильный яд, являющийся конкурентным ингибитором ацетилхолииа в рецепторах периферической парасимпатической сите-мы. [38]

График Лайнуивера-Бэрка для идентификации различных типов ингибирования. а - конкурентное ингибирование. б - неконкурентное ингибирование. [39]

Как видно из рис. 6.11, влияние конкурентного ингибитора на скорость реакции приводит к изменению Ки, максимальная скорость реакции при этом остается без изменения. Неконкурентное ингибирование связано со снижением VmaK, без изменения константы Мехаэлиса. [40]

Как правило, они действуют в качестве конкурентных ингибиторов роста микроорганизмов и животных. Такие изменения боковой цепи, как в молекуле индолакриловой кислоты ( но не индол-уксусной кислоты), также приводят к образованию ингибиторов. [41]

Было также изучено связывание сукцинат-иона, являющегося конкурентным ингибитором для аспартата. При одновременном связывании аналогов карбамилфосфата наблюдается уширение сигнала метиленовых групп сукцинат-иона в том случае, если эти аналоли по размеру молекул не больше, чем карбамилфосфат, и содержат как карбонильную, так и фосфатную группы. [42]

Согласно экспериментальным данным, соединение обнаруживает значительную активность как конкурентный ингибитор ВИЧП. В дополнение к этому было найдено, что 289с ингибирует действие ВИЧ-1 инфицированных периферийных моноядерных клеток крови человека при отсутствии цитотоксичности по отношению к неинфицированным клеткам. [43]

Прямые рентгеноструктурные исследования комплексов ферментов с аналогами субстратов - конкурентными ингибиторами дают результаты, хорошо согласующиеся с химическими представлениями. Таких исследований пока немного, но они уже служат источником особенно ценной информации. [44]

В работе [8] было показано, что а-кетоглутарат является конкурентным ингибитором реакции окисления М - метил - Ь - глутама-та, катализируемого N-метилглутамат-дегидрогеназой. [45]

Страницы: 1 2 3 4