Каталитический центр

Cтраница 2

На поверхности катализатора имеются каталитические центры двух видов: протонные, где каталитическая функция принадлежит протонам ( кислоты Бренстеда), и апро-тонные ( кислоты Льюиса), где координационно ненасыщенный атом алюминия служит акцептором электронов. [16]

Нитритредуктаза-сложный фермент, его каталитические центры содержат атомы железа, из которых одни входят в состав тема ( сирогем), а другие связаны с атомами серы. [17]

Циклодимеризация 1 3-диенов катализатор. Ni ( cod 2 - Р ( ОСвН4СаН5 - о з ( 1. 1. 60 С. [18]

Для сохранения электронных характеристик каталитического центра, имеющих принципиальное значение для протекания этой реакции, при использовании менее электронодонорных диенов желательно использовать более слабый электроноакцепторный лиганд - трифе-нилфосфин. [19]

Активирование служит для создания каталитических центров на покрываемой поверхности. Между всеми операциями производят тщательную промывку. [20]

Связывающие взаимодействия вдали от каталитического центра стабилизируют комплекс трипсин - ингибитор. Обычным субстратам химотрипсина и трипсина, в которых осуществляется несколько выгодных контактов, для достижения стадии ацилирования необходима энергия активации от 5 до 15 ккал / моль. Однако при образовании комплекса трипсин - ингибитор оптимизируются многочисленные другие взаимодействия, и величина AG оказывается равной - 18 ккал / моль, несмотря на напряженность С-О. [21]

Участие аминокислот в образовании активного каталитического центра удалось внимательно исследовать в рибонуклеазе. Рибонуклеаза состоит только из одной пептидной цепи из 124 остатков аминокислот, последовательность которых довольно хорошо изучена. При восстановлении дисульфидных связей образуется 8 SH-групп и фермент теряет свою активность. Восстановленную рибонуклеазу можно окислить воздухом при рН 7, и тогда ее активность возвращается в большой мере. [22]

В гомогенном же растворе все каталитические центры, в принципе, одинаковы, каталитическая активность зависит только от природы металла и лигандов, и поэтому селективность высокая. [23]

Схема адсорбции субстрата в глобулах фермента. [24]

Адсорбционные центры обеспечивают доступ к каталитическому центру только вполне определенным молекулам. Есть ферменты, называемые малоспецифичными, которые ускоряют несколько разных типов реакций, но и они часто оказываются абсолютно специфичными по отношению к одной определенной реакции. [25]

Следовательно, ВРз образует с каталитическим центром алюмосиликатного катализатора промежуточные соединения различной термостойкости. [26]

Влияние природы атома металла в каталитическом центре распространяется не только на активность, но и на специфичность действия. Цинк, кобальт и кадмий соединяются с одним и тем же центром молекулы белка, причем на 1 моль носителя приходится 1 г-атом металла. В природном ферменте цинк связан с меркаптогруппой, по-видимому, принадлежащей остатку цистеина. Балле [6] полагает, что в состав активного центра карбоксипептидазы входит, кроме иона цинка и меркаптогруппы, также и азот. Вероятно, атом азота принадлежит или аминогруппе, или имидазольной группе. Добавление к белку субстрата, не содержащего цинк-фермента, препятствует регенерации активных металлоферментов ионами цинка. Отсюда Балле делает заключение о наличии на поверхности белкового носителя каких-то дополнительных групп, связывающих субстрат. Молекула субстрата, присоединяясь к белку, занимает также и центр, содержащий азот и серу. [27]

Эти ингибиторы хемосорбируются на всех каталитических центрах, и среднее расстояние между молекулами хемосорбированного ингибитора ( включая и те, которые хемосорбированы на местах, не являющихся активными центрами) составляет приблизительно 20 А. [28]

Молекулы 02 и С02 конкурируют за каталитический центр фермента. [29]

Зависимость относительного падения активности при крекинге алканов на цео-литсодержащем катализаторе от содержания изобутилена в продуктах. [30]

Страницы: 1 2 3 4