Углеводные цепи

Cтраница 2

В последние годы, несмотря на большие трудности ( упомянутые выше), было выделено большое число олигосахаридов, образующих углеводные цепи. Эти и другие исследования привели к важному выводу, что узлом углеводпептидной связи является N-ацетилгалактозамин, присоединенный к оксиаминокислотам а-гликозидной связью. На основании изучения олигосахар идных фрагментов были сделаны попытки сконструировать возможные структуры углеводных цепей. Так, Кабат [164] предложил для групповых веществ человека структуру из 17 моносахар идных остатков; Н. К. Кочетков с сотрудниками [165] для групповых веществ, выделенных из слизистой желудка свиньи ( А Н), предложил схему строения цели из 16 звеньев. Все эти структуры сильно разветвлены. [16]

Фосфопротенны содержат остатки О-фосфосерина, реже - О-фосфотирозина, а в Г1икопротеинах ряд остатков сернна, треонина или аспарагина - ковалентно присоединенные углеводные цепи. В гистонах е-вминогруппы некоторых остатков лизина бывают моно -, дн - или три метилированы, иногда - ацетилированы. В других белках встречаются также иодированные остатки тирозина, метилированные остатки аргинина и гистидина. Особенно часто необычные аминокислоты входят в состав пептидных антибиотиков. [17]

Ветвление углеводных цепей в О - и М - гликозилпротеинах осуществляется присоединением к кору нескольких остатков М - ацетиллактозамина, в зависимости от числа остатков к-рого образуются углеводные цепи, содержащие 2, 3 или 4 ветви, или антенны. [18]

Структура Ка / К - зависимой АТФ-азы 58. [19]

Большая субъединица ос ( - 112 кДа) формирует каталитически активный центр, осуществляющий гидролиз АТФ; меньшая р-субъединица ( - 45 кДа) гликозили-рована, при этом углеводные цепи экспонированы на наружной стороне мембраны. [20]

Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространств, структуре субстрата-легче всего гидролизуются связи на ( 3-изгибах цепи, к-рые расположены на пов-сти молекулы. Углеводные цепи в гликопротеинах могут препятствовать доступу фермента к данной связи. [21]

Изучение пространственных моделей и построение математических моделей позволяют предположить существование таких, свойств упорядоченных конформаций углеводных цепей, по которым они отличаются от конформаций других важных биополимеров - белков и нуклеиновых кислот. Во-первых, углеводные цепи значительно жестче и, следовательно, число форм, которые может принимать полисахаридная цепь, более ограничено из-за пространственных запретов. Во-вторых, изменение последовательности углеводных остатков в полисахаридной цепи может приводить к гораздо более начительному изменению стереохимии молекулы, чем изменени порядка расположения аминокислотных или нуклеотидных остатков, поскольку в случае полипептидов или полинуклеотидов происходит перестройка лишь боковых цепей при сохранении структуры основной цепи, тогда как в полисахаридах изменение конфигурации или положения гликозидной связи ведет к существенным изменениям именно в основной цепи. [22]

На поверхности таких клеток - на внешней стороне их мембран - находятся недостроенные углеводные цепи и ферменты ( так называемые гликозил-трансферазы), переносящие на эту цепь недостающий моносахаридный остаток с предшественника - нуклеозид-дифосфат-сахара ( НДФС), играющего при таком переносе роль второго, субстрата. Однако в пределах одной клетки гликозил-трансферазы и их субстраты ( недостроенные углеводные цепи) непосредственно взаимодействовать не могут, так как на мембране они пространственно разделены. [23]

АТФазы проникающими реагентами свидетельствуют о наличии в fl - субъединице также гидрофобной внутри-мембранной области. В р-субъединице Na K h - АТФазы почек свиньи есть три углеводные цепи, присоединенные к остаткам Asp-157, Asp - 192т Asp-264; следовательно, эти области белка экспонированы на внешней стороне мембраны. Сопоставляя расположение углеводных цепей с расчетом профиля гидрофобности и данными ограниченного протеолиза, можно предложить, что р-субъеднница содержит один траисмембранный участок. Эта модель служит хорошей основой для детального анализа пространственного строения и механизма функционирования Na4, К - АТФазы. [24]

Однако как указывают и сами авторы, предлагаемые схемы относятся к какой-то средней цепи, поскольку нет методов выделения углеводных цепей без их разрушения ( особенно легко разрушается фукоза) и неизвестна мера их гомогенности. Более того, есть соображения в пользу того, что вряд ли все углеводные цепи идентичны. [25]

Химическая структура стероидных гликозидов достаточно однообразна. В его молекуле к агликону диосгенину присоединена разветвленная олигосахаридная цепь, состоящая из трех углеводных звеньев. Углеводные цепи бывают как прямые, так и разветвленные. Изредка встречаются гликозиды, отличающиеся от этого общего типа. В его молекуле к многократно гидроксилированному спиростанолу присоединены два углевода, причем остаток арабинозы занимает необычное положение. [26]

Трехмерная модель Na K f АТФазы. [27]

Большая а-субъединица ( - 112000) формирует каталитически активный центр, осуществляющий гидролиз АТР и расположенный на цитоплазматической стороне мембраны, а также участвует в создании участка связывания кардиоактивных стероидов на наружной стороне мембраны. Таким образом, полипептидная цепь а-субъединицы пронизывает насквозь липидный бислой. Меньшая, гликозилированная fi - субъединица ( - 45 000) локализована главным образом на наружной стороне мембраны, где она участвует во взаимодействии с кардиоактивными стероидами и где расположены ее углеводные цепи. [28]

Основная масса стеринов находится в природе в форме свободных спиртов или жирнокислотных сложных эфиров. В растениях относительно часто находят p - D-глюкозиды р-ситостерина и других фитостеринов. Гликозиды полигидроксилированных производных из морских звезд называют астеросапонинами. Например, один из метаболитов дальневосточной морской звезды Distolasterias троп обладает химической структурой 2.956. Углеводные цепи подобных стериновых гликозидов могут иметь довольно сложное строение. В этом отношении они напоминают тритерпеновые сапонины, что и нашло отражение в их названиях. [29]

Результаты химических анализов А -, В -, Н - и Ьеа-антигенов групп крови оказались разочаровывающими: не было обнаружено каких-либо различий, коррелировавших с различиями в активности, определяющей групповую принадлежность. В состав каждого из них входили два одинаковых сахара, L-фукоза и D-галактоза, те же самые амино-сахара, D-глюкозамин и D-галактозамин. Роль аминокислот неясна, ибо специфичность антигенов определяется главным образом углеводной частью. Морган, однако, полагает, что группоспецифические антигены не являются просто неопределенным комплексом макромолекуляр-ного полисахарида с белком, а представляют собой углеводные цепи и пептидные элементы, связанные друг с другом первичными химическими связями. [30]

Страницы: 1 2 3