Тяжелая цепь

Cтраница 3

Дело в том, что последний домен тяжелой цепи СаЗ содержит дополнительный концевой пептид из 18 аминокислот с остатком цистеина в предпоследней позиции. Этот остаток способен ковалентно соединяться с J-цепью ( молекулярная масса 15 кДа), которая может связывать две мономерные молекулы. [31]

Отнесение иммуноглобулина к тому или другому классу зависит от структуры тяжелых цепей, несущих участки, специфические для определенных антигенных детерминантных групп. [32]

Кристаллическая структура РАВ-фрагментов иммуноглобулина G ( по PDB-2001 Chiara, J. В., Strura, E., Wilson, J.. [33]

Существует пять классов Ig, отличающихся друг от друга константными участками тяжелых цепей. [34]

Наименование цепная линия связано с тем, что форму рассматриваемой кривой имеет тяжелая цепь, подвешенная за концы. [35]

Принадлежность иммуноглобулинов к тому или иному классу или подклассу зависит от типа тяжелой цепи. [36]

Через две гладкие взаимно перпендикулярные плоскости АВ и ВС ( рис. 229) перекинута тяжелая цепь так, что 100 см цепи лежит на АВ, s остальные 70 см - на ВС. Определить угол бЛС а, если цепь находится в равновесии. [37]

Строение молекулы иммуноглобулина. [38]

С-Область легкой цепи также представлена одним доменом ( CL), тогда как у тяжелых цепей она заметно длиннее и состоит из 3 - 4 линейно расположенных доменов ( Сн1 - Сн3), структурно гомологичных С-области легкой цепи. Между глобулами находятся открытые участки полипептидной цепи, особенно чувствительные к действию про-теолитических ферментов. Весьма вероятно, что именно эти участки цепи обеспечивают значительную гибкость всей структуры, позво-тяющей молекуле антитела приспособиться к конфигурации антигена или взаимодействовать с двумя антигенными детерминантами, расстояние между которыми может варьировать. [39]

Если опоры передачи сделаны жесткими, то соединение концов цепи затрудняется, особенно при надевании длинных и тяжелых цепей. Часто для этой цели применяют специальные стяжки, с помощью которых цепь стягивают и удерживают в натянутом состоянии во время сборки соединительного звена. Примеры стяжек для цепей показаны на фиг. Нормально натянутые цепи должны иметь некоторое провисание, обеспечивающее плавность работы цепной передачи. Чрезмерно натянутые цепи работают как жесткий элемент и очень чувствительны к ударам. Стрела провисания у горизонтальных передач или наклоненных до 45 к горизонту должна быть равна примерно 0 02 L, где L-расстояние между центрами звездочек. [40]

Химический синтез олигонуклеотидных праймеров, содержащих в определенных сайтах разные нуклеотиды. В данном случае в сосуде с G-фосфо-рамидитом ( 94 % содержатся также фосфорамидиты А ( 2 %, С ( 2 % и Т ( 2 %, так что в результате реакции образуется смесь олигонуклеотидов, в которых в тех сайтах, где должен находиться G, присутствуют А, С или Т. [41]

Пара праймеров, которая используется для амплификации левого фрагмента, включает неполностью комплементарный олигонуклеотид, спаривающийся с тяжелой цепью гена-мишени, и обычный, полностью комплементарный праймер, гибридизую-щийся с участком легкой цепи, фланкирующим левый уникальный сайт рестрикции. Один из праймеров, использующихся для амплификации правого фрагмента, содержит некомплементарные нуклеотиды и спаривается с тяжелой цепью гена-мишени, а второй праймер полностью комплементарен участку легкой цепи, фланкирующему второй ( правый) уникальный сайт рестрикции. Продукты ПЦР-амплификации очищают и объединяют, а затем подвергают денатурации и ренату-рации. В результате образуется некоторое количество частично двухцепочечных молекул ДНК, спаренных в области гена-мишени. [42]

В геноме имеется множество V-генов, некоторое количество J - и D-генов и по одному гену каждого субкласса тяжелых цепей. Как следствие такого не совсем обычного способа кодирования имму но глобул и новых молекул возникает возможность появления громадного разнообразия антител с различающимся строением и свойствами. Действительно, в результате перестройки генома получаются всевозможные комбинации указанных генов, что приводит к созданию молекул, каждая из которых обладает уникальной структурой. Строение ( и значит, специфичность) активного центра варьируется в зависимости от строения образующих его VL - и Ун-областей, а также сочетания их с разными J - и D-участками. [43]

Как полагают, в В-клетках, вырабатывающих одновременно мембраносвязанные антитела IgM н IgD с одинаковой специфичностью, синтезируются длинные РНК-транскрипты, содержащие как Сц -, так н С5 - последо-вательности. Такие транскрнпты подвергаются сплайсингу двумя различными способами, приводящими к образованию молекул мРНК, у которых одна и та же Уя-последовательность соединена либо с Ц -, либо с Сз-последова-тельностью. Возможно, что РНК-транскрипты, синтезируемые в таких клетках, еще длиннее н содержат все различные Си-последовательности. [44]

Переключение синтеза с мембраносвязанной формы антител на секретируемую форму-не единственный вид изменений, которые могут происходить в С-области тяжелой цепи в ходе развития В-клеток. Все В-клетки начинают свою деятельность по синтезу антител с выработки IgM, но многие из них затем переключаются на выработку антител других классов, например IgG или IgA. Этот процесс называют переключением класса. Способность В-клеток изменять вырабатываемый ими класс антител без изменения антиген-связываю-щего участка означает, что один и тот же собранный Ун-ген может последовательно ассоциироваться с разными Сн-генами. [45]

Страницы: 1 2 3 4 5