Тяжелая цепь

Cтраница 4

Мещерский подробно исследует общий интеграл этого уравнения, сосредоточив внимание на том частном случае, когда на вал или наматывается тяжелая цепь, или частицы цепи отделяются от вала и своим весом обусловливают дополнительный вращающий момент. [46]

ДНК этого фага, как и фага а, интересна в том отношении, что при денатурации она распадается на тяжелую цепь ( Н), богатую пиримидинами, и легкую цепь ( L) с высоким содержанием пуринов ( стр. [47]

Чтобы устранить вредное влияние неуравновешенности подъемного каната, в разное время применяли различные способы: противовесы в форме перемещающихся вспомогательных грузов и тяжелых цепей, дополнительные уравновешивающие канаты, барабаны переменного сечения и другие устройства. [48]

Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептидными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки, каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках, имеющих каждая по одному активному центру. Да, лишенный большей части стержня, или хвоста, миозино-вой молекулы, а также препараты головок. Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки, или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 000 Да - - фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей - примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют: 81 000 Да, 74 000, 51 000, 37000, 25000, 21 000 и некоторые другие. Большинство этих полос соответствует различным фрагментам тяжелых цепей. Следует обратить внимание на то, что, несмотря на наличие разрывов в полипептидных цепях, активность тяжелого меромиозина как АТФазы в полной мере сохраняется. [49]

Модель структуры иммуноглобулина, построенная на основании данных рентге-ноструктурного анализа. [50]

В каждой цепи находится также вариабельная V-область, аминокислотная последовательность которой, по-видимому, различна у антител разных типов. Константная область тяжелых цепей состоит из трех доменов, имеющих сходные аминокислотные последовательности. Молекула антитела содержит два антигенсвязывающих участка, каждый из которых расположен в углублении ( кармане) между концами вариабельных областей тяжелой и легкой цепей. [51]

Как схематически показано внизу слева, молекула миозина ( 6 в г) состоит из длинной суперспирализоваиной а-спирали, хвоста, и двух глобулярных головок. Хвост образован тяжелыми цепями молекулы, которые вместе с четырьмя легкими цепями участвуют также в образовании обеих головок. Тонкие фнламенты прикрепляются к Z-дискам, отделяющим саркомеры друг от друга. Тонкие фнламенты, выходящие из разных сторон Z-мембраны, имеют противоположную полярность. Миофибриллы ( л), находящиеся на следующем уровне структурной иерархии, построены из саркомеров. [52]

Это указывает на конформационное превращение. Различные про-теазы разрывают тяжелую цепь в одном и том же участке. Можно думать, что этот участок неупорядочен и служит своего рода шарниром. Электронные микрофотографии комплексов AT - Г, подобные приведенным на рис. 1.5, показывают, что углы между Fab-фрагментами могут изменяться. Все эти данные свидетельствуют об известной гибкости молекул IgG. [53]

Аминокислотная последовательность грамицидина S. [54]

На рис. 2.4 показано, что только легкая цепь за наличие o - Phe в последовательности. Остальная биотика синтезируется тяжелой цепью. [55]

У амфибий, рептилий и птиц имеется свободный IgY, который возможно явился предшественником IgG и IgE млекопитающих. Он содержит в своем составе изотип тяжелых цепей, представленных четырьмя константными доменами. [56]

Формирование функционально активных генов, кодирующих образование. [57]

Это число значительно увеличивается за счет сдвигов рамки вырезания генов, а также в результате точечных мутаций в области вариабельных генов. Данные механизмы характерны и для вариабельных участков тяжелых цепей. Образовавшиеся комбинации антиген-связывающих центров Ig имеют различное сродство к антигену. Далее происходит отбор, причем в качестве селекционера выступает антиген. В результате образуются плазматические клетки, синтезирующие иммуноглобулины с максимальным сродством к данному антигену. [58]

Иммуноглобулины, Все 5 классов иммуноглобулинов человеке содержат углеводы, причем lgG, IgM и lgE несут только N-глико-зидные цепи, a IgA и lgD также и О-гликозидные. N-Гликозид - связанные олигосахариды расположены в Fc-области тяжелых цепей ( см. с. В таблице 20 приведены некоторые структуры углеводных цепей разных клвссов иммуноглобулинов, определенные для миеломных белков в начале 70 - х годов С. Как уже упоминвлось выше, олигосахаридные цепи IgM и lgG обеспечивают рецепцию комплексов антиген - антитело соответственно макрофагами и клетками печени. [59]

Фрагменты сохраняют способность к связыванию с антигеном. Ре-Фрагмент состоит из четырех или шести доменов двух тяжелых цепей и определяет такие св-ва И. Благодаря высокой подвижности в шарнирной области, РаЬ - и Рс-фрагменты обладают определенной свободой вращения относительно друг друга. Такая гибкость позволяет молекулам И. [60]

Страницы: 1 2 3 4 5