Cтраница 1
D-Аланин, D-фенилаланин, D-фенилглицин ( R Me, PhCH2, Ph соответственно) при рН 8 5 и 80 С на 63 - 76 % изомеризуются с образованием L-антиподов. Остаток L-лейцина при этом не затрагивается. [1]
Поскольку D-аланин входит в состав пептидогликанов у всех видов бактерий и в то же время не принимает участия в процессах метаболизма в организме человека, можно предположить, что вещества, специфически дезактивирующие фермент биосинтеза D-аланина, будут эффективны в качестве бактерицидных препаратов. Фтор-D - аланин ингибирует ала-нинрацемазу, участвующую в биосинтезе клеточных мембран бактерий, и в связи с этим проявляет бактерицидную активность. Фтор-В - ала-нин - 2d, у которого устойчивость in vivo повышена путем замещения водорода дейтерием, является более эффективным ингибитором. Описан ряд синтезов этого соединения; наиболее эффективный метод синтеза, открытый Коллонишем и другими, заключается в радикальном фторировании D-аланина CF3OF под действием света; эта реакция была использована также для синтеза ряда других фторсодержащих аминокислот и аминов. [2]
Присутствие D-аланина в обоих пептидах поразительно и совершенно необычно для пептидов немикробного происхождения. Они проявляют интенсивную и продолжительную опиатоподобную активность. При интрацеребровентрикуляр-ной инъекции дерморфин действует в тысячу раз сильнее морфина. [3]
С-концевая аминокислота обычно D-аланин. К остатку молочной кислоты обычно идет присоединение пептида через L-аланин. Однако не ко всем остаткам молочной кислоты присоединены пептиды. Жесткость образуемой системы зависит от числа замещений у остатков молочной кислоты. [4]
Активность 3 - 2-тиенил - D-аланина у крысы зависит, вероятно, от его инверсии в результате окисления в соответствующую а-кетокислоту и последующего переаминирования с образованием L-формы. [5]
Если в качестве исходного вещества взят D-аланин, то он остается неизменным. [6]
В структуру пептогликана клеточной стенки бактерий включен D-аланин, отсутствующий в организме животных и человека. Для синтеза клеточной стенки бактерии при помощи фермента аланин-рацемазы превращают животный L-аланин в D-форму. Аланин-рацемаза характерна для бактерий и не обнаружена у млекопитающих. Следовательно, она представляет хорошую мишень для ингибирования лекарственными препаратами. Замещение одного из протонов метальной группы на фтор дает фтораланин, с которым связывается аланин-рацемаза, что приводит к ее ингибированию. [7]
Каждая С-Концевая группа этого пептида, принадлежащая остатку D-аланина, образует амидную связь с аминогруппой остатка дпамнпопимелнповой кислоты, принадлежащей соседней полисахарпдиой цепи. [8]
Аминокислоты являются компонентами клеточных стенок многих бактерий - это D-аланин, D-глутамин. [9]
Структура клеточной стенки Staphylococcus aureus ( текст. [10] |
Образование сетчатой системы пептидогликановых цепей сопровождается потерей терминального остатка D-аланина. Ответственный за катализ этой стадии фермент транспептидаза ингибируется пенициллином. [11]
Структурные модели L - и D-аланина. [12] |
На рисунке 53 показаны структурные модели L - и D-аланина. [13]
Структурные модели L - и D-аланина. [14] |
На рисунке 55 показаны структурные модели L - и D-аланина. [15]