Cтраница 2
Энергия сорбции D-аминокислот несколько превышает энергию сорбции их L-антиподов. Это позволяет полностью разделить энан-тиомеры большинства аминокислот на соответствующих хиральных адсорбентах. [16]
Хотя присутствие D-аминокислот в белках не доказано, наличие их в свободном состоянии и в виде пептидов в клетках различных микроорганизмов не вызывает сомнений. Как видно из данных, представленных в табл. 4, выражение природная конфигурация утратило свой смысл. [17]
О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно; наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование D-аминокислотной оксидазы ( стр. Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий ( стр. Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [18]
В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены; если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями: 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации разминирование ( переаминирование, стр. По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. [19]
Как правило, D-аминокислоты не усваиваются животными организмами. Синтетически полученные аминокислоты являются, естественно, рацематами. Для разделения их на оптические антиподы пользуются химическими, микробиологическими и, главным образом, ферментативными методами. [20]
Как правило, D-аминокислоты не усваиваются животными организмами. Синтетически полученные аминокислоты являются, естественно, рацематами. Для разделения аминокислот на оптические антиподы пользуются химическими, микробиологическими и, главным образом, энзиматическими методами. [21]
Как правило, D-аминокислоты не усваиваются животными организмами. Синтетически полученные аминокислоты являются, естественно, рацематами. Для разделения их на оптические антиподы пользуются химическими, микробиологическими и главным образом ферментативными методами. [22]
Бактерии обычно используют D-аминокислоты более эффективно, чем высшие животные. Это и не удивительно, так как D-аминокислоты входят в состав клеток бактерий ( стр. Кроме того, бактерии значительно легче, чем высшие организмы, приспосабливаются к особым условиям питания. Некоторые бактерии могут использовать D-изомеры аминокислот непосредственно, другие обладают ферментными системами, катализирующими инверсию D-аминокислот путем рацемизации, окисления и реаминирования и, возможно, другими путями. Автор сообщает о 26 видах бактерий, использующих по крайней мере одну из 13 D-аминокислот. Наиболее часто используются D-изомеры валина, аланина, серина, глутаминовой кислоты. [23]
Играет ли оксидаза D-аминокислот физиологическую роль и какова ее функция, пока не известно. [24]
Исследование реакций переаминирования D-аминокислот еще недавно было затруднительным ввиду отсутствия достаточно чистых препаратов - D-изомеров аминокислот. В настоящее время трудно оценить результаты, так как в работах не приведены доказательства оптической чистоты использованных изомеров аминокислот. [25]
В природных объектах D-аминокислоты были найдены значительно позднее. К настоящему времени в материалах биологического происхождения обнаружен ряд D-аминокислот ( стр. Установлено, что некоторые из них могут подвергаться ферментативным превращениям; ведутся работы по выяснению происхождения D-аминокислот и путей их обмена. [26]
Глицин окисляется оксидазой D-аминокислот, содержащейся в печени и почках млекопитающих. [27]
Как отмечено выше, D-аминокислоты не встречаются в белках. Тем не менее они широко распространены в живой природе. [28]
Фермент, катализирующий окисление D-аминокислот, был отделен от ферментной системы, осуществляющей окисление L-амино-кислот. В ряде более поздних исследований присутствие в почках и печени оксидазы D-аминокислот было подтверждено. Окислительное дезаминирование L-аминокислот, о котором сообщал Кребс, объясняется, вероятно, сочетанным действием транс-аминаз и дегидрогеназы глутаминовой кислоты ( стр. Получен, однако, ряд препаратов оксидаз L-аминокислот, и в существовании подобных ферментов едва ли можно сомневаться. [29]
По мнению одних авторов, D-аминокислоты оказываются там просто потому, что бактерия старается избавиться от них, но высказывается и такая точка зрения, что они встраиваются в стенки бактерий для защиты ее от воздействия ферментов ( не ли-зоцимов, атакующих ( З - глюкозидную связь), которые оказывают наиболее эффективное воздействие на обычные L-аминокислоты. [30]