Cтраница 3
Действие его аналогично действию оксидазы D-аминокислот. В неочищенных препаратах оксидазы D-аминокислот, полученных из почек свиньи, может присутствовать оксидаза D-аспарагиновой кислоты; однако этот последний фермент инактивируется значительно легче. Препараты оксидазы D-аспарагиновой кислоты окисляют также D-глутаминовую кислоту, хотя и значительно медленнее, чем аспарагиновую кислоту. Высказывалось мнение о существовании особой оксидазы D-глутаминовой кислоты, однако четкое разделение оксидаз D-аспарагиновой и D-глутаминовой кислот осуществить не удалось. [31]
Восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L - и D-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом. При этом образуется перекись водорода, которая подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород. [32]
В исследованиях Торна убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования. Очевидно, в клетках В. L - и D-трансаминазы, отличающиеся высокой стереоспецифичностью. [33]
Восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L - и D-аминокислот могут непосредственно взаимодействовать с молекулами кислорода, образуя перекись водорода. Оба фермента обладают слабой активностью и в большинстве животных клеток йе играют важной роли в процессе дезаминирования аминокислот. [34]
Восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L - и D-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом, образуя пероксид водорода, который подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород. НАДН окисляется ферментами дыхательной цепи митохондрий с образованием конечного продукта - воды и молекулы АТФ, которая синтезируется в процессе сопряженного окислительного фосфорилирова-ния. [35]
Как отмечалось, в белковой молекуле D-аминокислоты не обнаружены, однако в живой природе они широко распространены. [36]
В связывании флавина с белком в оксидазе D-аминокислот и в липоамиддегидрогеназе [449] участвует рибитильная и аде-ниловая части ФАД; иминогруппа, по-видимому, остается свободной, так как эти ферменты обладают способностью к флуоресценции. [37]
Физиологическое значение и обмен L - и D-аминокислот совершенно р з-личны. Можно считать, что аминокислоты D-ряда, как правило, или совершенно не усваиваются животными и растениями, или усваиваются гораздо хуже, поскольку ферментные системы животных и растений специфически приспособлены к L-аминокислотам. [38]
Физиологическое значение и обмен L - и D-аминокислот совершенно различны. Этим следует объяснить тот факт, что в белках животного и растительного происхождения D-аминокислоты до сих пор не найдены. [39]
Организм может усваивать L -, но не D-аминокислоты. [40]
При проведении неферментативных модельных реакций переаминирования с использованием D-аминокислот образующаяся в результате реакции аминокислота может в определенных условиях содержать некоторый избыток D-изомера; аналогичные результаты были получены в модельных реакциях с L-изоме-рами аминокислот. [41]
Некоторые из этих соединений при испытании на оксидазе D-аминокислот обнаруживают частичную коферментную активность, характерную для ФАД. [42]
Как упоминалось выше, некоторые антибиотики содержат остатки D-аминокислот; кроме того, в составе антибиотиков обнаружены некоторые новые аминокислоты. [43]
Организм человека усваивает только L-аминокислоты и D-глю-козу и не может усваивать D-аминокислоты и L-глюкозу. В мышечных тканях содержится D-молочная кислота, а в кислом молоке в результате жизнедеятельности определенных микроорганизмов образуется L-молочная кислота. Человек может потреблять в пищу крахмал, так как у него есть фермент, катализирующий гидролиз a - глюкозидных связей в крахмале. Клетчатка не усваивается организмом, так как р-глюкозидные связи не расщепляются имеющимися ферментами. [44]
Окислительное дезаминированне аминокислот может осуществляться за счет оксидазы L - или D-аминокислот. Обе оксидазы представляют собой флавопротеиды. [45]