Cтраница 2
Вместе со зрелыми эритроцитами они составляют эритрон, который содержит околв 3000 мг железа всего организма. Гемоглобин, поступающий в плазму крови при распаде эритроцитов, специфически связы-вается гаптоглобином, что предупреждает его фильтрацию через почки. Гем из этого комплекса отщепляется в печени, после чего ( l - цепь гаптоглобина осуществляет протеолиз глобино-вой части молекулы. Свободный гем транспортируется в плазме другим белком - гемопексином. После распада порфирина железо снова связывается трансферрином и вступает в новый цикл. В прочие ткани трансферрин доставляет в 4 раза меньшее количество железа, что составляет около 6 мг / сутки, и столько же примерно поступает из них в плазму крови. Общее количество тканевого железа составляет около 125 мг, из которых основная часть приходится на долю миоглобина. [16]
Максимальное число центров связывания, найденное для иммобилизованного гаптоглобина, согласуется с известным значением - четыре центра на 1 молекулу гаптоглобина в растворе. Следовательно, гаптоглобин, присоединенный к агарозе, в целом обладает теми же свойствами по связыванию гемоглобина н его а - и ( З - цепей, что и в растворе, и вследствие этого пригоден для детального исследования механизма взаимодействия между гаптоглобином и гемоглобином или его субъединицами. [17]
Гаптоглобин входит в состав глобулиновой фракции. Этот белок обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образовавшийся гаптоглобин - гемоглобиновый комплекс может поглощаться системой макрофагов, при этом предупреждается потеря железа, входящего в состав гемоглобина как при физиологическом, так и при патологическом его освобождении из эритроцитов. Установлено, что имеется связь между наследованием типов гаптоглобинов и резус-антителами. [18]
Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека, а также а - и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи - это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури - 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а - и р - цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [19]
Вместе со зрелыми эритроцитами они составляют эритрон, который содержит околв 3000 мг железа всего организма. Гемоглобин, поступающий в плазму крови при распаде эритроцитов, специфически связы-вается гаптоглобином, что предупреждает его фильтрацию через почки. Гем из этого комплекса отщепляется в печени, после чего ( l - цепь гаптоглобина осуществляет протеолиз глобино-вой части молекулы. Свободный гем транспортируется в плазме другим белком - гемопексином. После распада порфирина железо снова связывается трансферрином и вступает в новый цикл. В прочие ткани трансферрин доставляет в 4 раза меньшее количество железа, что составляет около 6 мг / сутки, и столько же примерно поступает из них в плазму крови. Общее количество тканевого железа составляет около 125 мг, из которых основная часть приходится на долю миоглобина. [20]
Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека, а также а - и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи - это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури - 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а - и р - цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [21]
Определение констант диссоциации на основе объемов злюиро-вания фермента, освобождающегося из колонки с иммобилизованным ингибитором при изменении концентрации растворов свободного ингибитора, детально обсуждается в гл. Гаптоглобулины ( а2 - гликопротеины плазмы крови многих видов животных) обладают высоким сродством к гемоглобину. Несмотря на то что детально известна трехмерная структура молекулы гемоглобина, очень мало имеется информации о структуре гаптоглобина. [22]
Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека, а также а - и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи - это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури - 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а - и р - цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [23]
Гаптоглобин входит в состав глобулиновой фракции. Этот белок обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образовавшийся гаптоглобин - гемоглобиновый комплекс может поглощаться системой макрофагов, при этом предупреждается потеря железа, входящего в состав гемоглобина как при физиологическом, так и при патологическом его освобождении из эритроцитов. Установлено, что имеется связь между наследованием типов гаптоглобинов и резус-антителами. [24]
Наконец, в литературе описаны различные наследственные изменения в составе сыворотки крови. Например, наблюдалась наследственная аномалия альбумина, когда этот белок делился электрофоретически на две фракции. Но совершенно новая область для исследования наследственных изменений крови открылась, когда были разработаны методы иммуноэлектрофореза и электрофореза в гелях. Как уже говорилось, эти методы позволяют разделять сыворотку на десятки компонентов; уже сейчас установлено большое количество генетически детерминированных модификаций трансферринов, гаптоглобинов и некоторых других белков в сыворотке крови человека. Так как изменения проявляются независимо друг от друга, наблюдаемая картина получается очень сложной и практически отличается у каждого отдельного человека. В этой области ведутся сейчас интенсивные исследования. [25]
Он приобрел большое значение в диагностике некоторых заболеваний, а это позволило значительно продвинуться в выяснении их патогенеза. Специальные методы окрашивания помогают также обнаружить трансферрин, гаптоглобин, церуло-плазмин и другие компоненты сыворотки. [26]