Активность - миозин
Cтраница 1
Активность миозина в пробах рассчитывают в микромолях неорганического фосфата за 1 мин на 1Ч мг белка. Проводят сопоставление кривой титрования сульфгидрильнйх групп миозина ПХМБ и кривой изменения его активности при разной степени модификации. [1]
Влияние липироксимз и изонитрозина на холинэстеразную активность миозина и миозиноподобинх белков. [2]
Влияние дипироксима vt изонитрозина на холинэстеразнуго активность миозина и миозиноподобных белков. [3]
Активность фактора Марша - Бендалла, изменяющего аденозинтри-фосфатазную активность миозина, в свою очередь зависит от ряда уело -, вий, в частности от концентрации ионов Mg и Са в мышечных волокнах. Концентрация же этих ионов, особенно Са - ингибитора фактора Марша, в, живой мышце может чрезвычайно быстро изменяться под влиянием нервных импульсов. [4]
Все растворы должны быть приготовлены на бидистиллированной воде, так как активность миозина резко падает в присутствии солей тяжелых металлов. [5]
Проведенные исследования могут быть использованы при изучении реактивирующего действия дипироксима и изонитрозина на холинэстеразную активность миозина и МПБ в условиях ее угнетения различными ФОС. [6]
На примере миозиновой АТФазы рассматривается случай химической модификации с помощью некоторых сульфгидрильных реагентов, доказывается участие SH-групп в регуляции активности миозина ( SH-группы непосредственно в активный центр этого фермента не входят), а также устанавливается важная роль гидрофобных взаимодействий в осуществлении регуляторного влияния на АТФазную активность миозина. Демонстрируется также стабилизирующее действие АТФ на структуру активного центра миозина. [7]
Это расслабление волокна происходит в данном случае под действием; силы тяжести прикрепленного к волокну груза и связано со снижением, аденозинтрифосфатазной активности миозина под влиянием фактора Марша - Бендалла. Снижение же аденозинтрифосфатазной активности мио-зина приводит к уменьшению силы сокращения волокна, которая оказывается уже недостаточной для уравновешивания тяжести поднятого груза, и волокно начинает более или менее быстро растягиваться. [8]
По данным Сент-Дьердьи, под действием протеолитических ферментов ( трипсина) миозин расщепляется на два компонента: Н - меромиозин ( тяжелый меромиозин), с которым связана аденозинтрифосфатазная активность миозина, и L-меромиозин ( легкий меромиозин), лишенный этой активности. [9]
Активация миозиновой АТФазы может быть также достигнута путем внесения в среду инкубации неполярных или слабополярных органических растворителей, что свидетельствует о важной роли гидрофобных взаимодействий в осуществлении регуляции активности миозина. [10]
По данным Сент-Дьердьи ( младшего), под действием протеолитических ферментов ( трипсина) миозин расщепляется на два компонента: Н - меромиозин ( тяжелый меромио-зин), с которым связана аденозинтрифосфатазная активность миозина, и L-меромиозин ( легкий меромиозин), лишенный этой активности. [11]
Кроме того, и связанный с сефарозой, и свободный G-актин лишь немного увеличивают М 2 -стимулируемую АТРазную активность миозина. Такой подход позволяет решить вопрос, обязательно ли комплек-сообразование между миозином и актином приводит к активации АТРазы. [12]
Оказалось, что в условиях опыта дипироксиы и изонитрозин в лечебных и двукратных по отношению к лечебным дозах при однократном подкожном введении не вызывает достоверных изменений холинэстеразной активности миозина и МПБ. Необходимо отметить, что этот факт не исключает возможности взаимодействия дипироксииа и изонитрозина с другими видами ХЭ организма, и в частности с ацетилгидролаэой ацетилхоли-на и ацилгидролаэой ацилхолинов / 4 /, и угнетения их активности этими реактиваторами. Очевидно, при поступлении в ткани реакти-ваторы ХЭ прежде всего встречаются именно с упомянутыми выше ферментами, в то время как миозин и МПБ менее доступны для взаимодействия с ними реактиваторов. Для окончательного выяснения этих вопросов необходимо дополнительные исследования. [13]
Причины, вызывающие отвердение мышц после смерти, до сих пор выяснены не полностью. Ряд авторов считает, что непосредственной причиной возникновения трупного окоченения является распад в мышцах АТФ. Дело в том, что мышечные волокна сохраняют свою эластичность только в присутствии достаточного количества аденозинтрифосфата, распад которого в живой невозбужденной мышце задерживается по ряду причин, в частности благодаря наличию фактора Марша - Бендалла, тормозящего адено-зинтрифосфатазную активность миозина. После смерти действие этого фактора постепенно прекращается, и АТФ начинает расщепляться актомио-зином. По мере исчезновения АТФ эластичность мышцы постепенно утрачивается, и она приобретает ригидность. Мышечный гликоген, расщепляясь - с образованием молочной кислоты, способствует ресинтезу АТФ и тем задерживает развитие трупного окоченения. [14]
Страницы: 1 2