Активность - миозин
Cтраница 2
В ( видимо в / - полосах) и небольшое количество еще неидентифицпровннных белков ( в Z - и / [ / - дисках и др.) составляют ок. Миозин обладает функцией фермента, расщепляющего АТФ [19], и его АТФ-азная активность возрастает почти па порядок величины при образовании комплекса с актином - актомнозина, AM, к-рый приобретает сократительные свойства, отсутствующие у каждого из белков в отдельности: нити, приготовленные из AM, укорачиваются при добавлении АТФ в среду с низкой солевой концентрацией. При повышении концентрации ЛТФ она оказывает противоположное действие, вызывая пластификацию ( расслабление) AM нитей и набухание геля. Ионы Mg2 стимулируют АТФ-азиую активность AM и его сократительные свойства, но угнетают АТФ-азную активность миозина. Миолин и актин - основной структурный материал миофибрилл; процессы взаимодействия миозина, актина и АТФ при участии AT 1, Mga, Oa2t и других веществ и представляют тот еще недостаточно изученный структурный процесс, к-рый паз. [16]
К 1 мл фильтра добавляют 1 0 мл воды, 0 4 мл молибденового реактива и 0 1 мл, рабочего раствора эйконогена, хорошо перемешивают и оставляют на 10 мин в термостате при 37 С. Раствор быстро охлаждают и тотчас же колори-метрируют на ФЭКе. Одновременно строят калибровочный график по стандартным растворам фосфата, содержащим от 0 2 до 2 мкмоль фосфата в пробе ( с. По разности содержания неорганического фосфата в пробах после ферментативного гидролиза и в контрольной пробе рассчитывают количество фосфата, образовавшегося в процессе ферментативного расщепления АТФ. Затем рассчитывают активность миозина - в мкмолях превращенного субстрата за 1 мин на 1 мг белка. [17]
Сокращение основано на превращении химической энергии в механическую. Если мышца активирована, расход ее химической энергии в форме АТР увеличивается на один-два порядка. Один из предложенных механизмов состоит в следующем. В расслабленном состоянии мышцы актин и миозин не взаимодействуют и головка миозина характеризуется слабой АТРазной активностью, которая лимитируется стадией освобождения продуктов, главным образом Mg-ADP. В работающей мышце актин усиливает АТРазную активность миозина примерно в 100 раз путем вытеснения Mg-ADP. До сих пор не ясно, является ли действие актина на ADP-связываю-щий центр миозина прямым или аллостерическим. [18]
Результаты опьгов in vitro приведены в табл. I, из которой видно, что реактиваторы в больших концентрациях вызывают значительное угнетение активности ХЭ изучаемых белков. С уменьшением концентрации реактиватора в пробе степень угнетений талинэстеразной активности изучаемых белков снижается. Иэонитро-зин в эквимолярных концентрациях вызывает меньшее угнетение активности ХЭ изучаемых белков. Проведенные опыты позволяют выбрать концентрации реактиваторов, незначительно угнетающие холин-эстеразную активность миозина и МПБ / Ю-3 Ю-4 - мол. [19]
А); на одном конце ( реже - на обоих) наблюдаются сферич. ТММ) с М ( 320 - 340) тыс. и легкий мероыиоапн ( ЛММ) с М 130 тыс. По электроино-мпкроскопич, данным [ в ] ТММ имеет вид глобулы диаметром ок. А с хвостом непостоянной формы и длины - вплоть до 800 А - и толщиной ок. ТММ состоит из одиночной ( диаметром ок. А) ц-спи-рали, а глобула содержит полнпептидлые цени и в спиральной и в неспиральной конфигурации. Почти вся ( 00 %) АТФ-азная активность миозина обнаруживается в ТММ и он - в отличие от ЛММ - образует комплекс с актином. Организация миозиновых частиц в толстых протофибриллах неизвестна. [21]
Страницы: 1 2