Гемы

Cтраница 1

Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа ( II) тема. Процесс присоединения кислорода обратим; в легких, где парциальное давление кислорода высокое, молекула Оа присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [1]

Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа ( II) тема. Процесс присоединения кислорода обратим; в легких, где парциальное давление кислорода высокое, молекула О2 присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [2]

Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа ( II) гема. Процесс присоединения кислорода обратим; в легких, где парциальное давление кислорода высокое, молекула О2 присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [3]

Гемы окисляются молекулярным кислородом: или другими окислителями до соответствующих Ре3 - ироизводпых, называем / их феррипротопорфири-нами или геминами. Эти ферри-комплексы имеют дополнительный положительный заряд; этот заряд при работе с изолированным комплексом должен быть нейтрализован каким-нибудь анионом. Если в качестве аниона используется хлорид-ион, то такой комплекс с пятью координационными связями, направленными из центра квадратного основания пирамиды к ее вершинам, называется геминхлоридом или хлоргемииом. В щелочном растворе ион хлора замещается ионом ОН и образуется соединение, называемое гемати-ном. [4]

Схема дипаяш кч коп иг / гемы на сферг. [5]

Четвертичная структура. [6]

В форме Т ( от английского tense) гемы расположены в узких карманах глобулы и присоединение кислорода затруднено. В форме R ( от английского rapid) атомы железа гема открыты и присоединение кислорода облегчается. [7]

Модель структуры оксигемоглобина лошади ( разрешение 0 55 им. [8]

Структурные изменения одной субъединицы влияют на пространственное строение всей молекулы и тем самым на другие пространственно удаленные гемы. [9]

Осло i i i п о 4 и ц i о я п ы е л i гемы счисления. [10]

& в едШиц7В результате молекула окси-темоглобина приобретает несколько более компактную структуру по сравнению с дезоксигемоглобином, и центральная полость уменьшается. Гемы двух р-цепей сближаются друг с другом, а темы двух ос-цепей раздвигаются, что и приводит к сиг мойдной форме кривой насыщения кислородом. Вследствие этих изменений аминокислотные остатки в а - и р-цепях, связывающие ионы Н, перемещаются из относительно гидрофильного окружения в более гидрофобное, что облегчает отщепление ионов Н от протониро-ванных групп; иначе говоря, при оксиге-нации гемоглобина протонированные группы приобретают свойства более сильных кислот, чем и объясняется эффект Бора. [11]

Железопорфириновые простетические группы различных цитохромов отличаются друг от друга по характеру своих боковых цепей. Гемы различных цитохромов могут образоваться, во-первых, путем ферментативного изменения боковых цепей протогема и, во-вторых, в результате включения железа в порфирины, отличные от протопорфирина. Порра и Джоунс предполагают, что если на самом деле существует семейство феррохелатаз, то вполне возможен второй из двух указанных путей образования гемов. Однако участки в последовательности реакций биосинтеза пор-фиринов, на которых образуются специфические темы, отличные от протогема, а также механизм метаболического связывания с соответствующим белком в настоящее время неизвестны ( фиг. [12]

Флавиновые коферменты), пиридоксальфосфат, железопорфирины ( гемы), тиаминдифосфат и биотин. [13]

Кислород всегда соединяется со всеми 4 темами молекулы гемоглобина. Когда первая молекула кислорода присоединяется к одному из гемов, сродство остальных к кислороду увеличивается, в связи с чем они насыщаются кислородом быстрее, чем гемы другой молекулы гемоглобина. [14]

К этому моменту четыре из шести солевых мостиков, скрепляющих тетрамер дезоксигемоглобина, оказываются разорванными и тетрамер относительно легко переходит в о / ссы-конформацию. При этом разрываются остальные солевые мостики - между Lys С 5 ( 40) а и His НС 3 ( 146) р и дифосфоглицератом ( ДФГ) и двумя р-субъединицами. Гемы и их непосредственное окружение в а-субъединицах имеют о / ссы-конформацию, а в р-цепях - дезо / ссы-конформацию. При переходе в о / ссы-конформацию снижается вдвое энергия активации, необходимая для выталкивания Туг НС 3 ( 146) р из их карманов, так как при этом разрушаются солевые мостики между С-концевыми гистидинами и а-субъединицами, и остатки тирозина удерживаются на месте только внутренними солевыми мостиками между С-концевыми гистидинами и остатками аспарагиновой кислоты той же р-цепи. Это приводит к увеличению сродства к кислороду гемов р-цепей. Далее, атомы железа гемов р-цепей реагируют с кислородом, причем каждая реакция сопровождается выталкиванием тирозина и разрушением одного из внутренних солевых мостиков. [15]

Страницы: 1 2